Свойства и функции белков
Основные свойства белков
Структура и свойства белков могут изменяться под влиянием разных физико-химических факторов: действие концентрированных кислот и щелочей, тяжелых металлов, изменение температуры и т. п. Одни из белков легко изменяют структуру под незначительным действием разнообразных факторов, другие – стойкие к подобным влияниям. Основные свойства белка это – денатурация, ренатурация, деструкция.
Денатурация
Денатурация – это процесс нарушения естественной структуры белка с сохранением пептидных связей (первичной структуры). Может быть необратимым процессом. Но при условии прекращения действия отрицательных факторов на первых стадиях белок может восстанавливать свое нормальное состояние, то есть происходит обратная денатурация – ренатурация.
Ренатурация
Ренатурация – это способность белка восстанавливать нормальную структуру после устранения действия отрицательных факторов. Выполнение некоторых функций – двигательной, сигнальной, каталитической и т. п. – у живых организмов связано с частичной обратной денатурацией белков.
Деструкция
Деструкция – это процесс разрушения первичной структуры белка. Является всегда процессом необратимым.
Функции белков
Белки выполняют следующие основные функции:
Некоторые организмы, живущие в горячих условиях, имеют белки, которые не денатурируют даже при температуре +50…90 °С.
Некоторые белки образуют сложные комплексы с пигментами, нуклеиновыми кислотами.
Пищевая химия
Пищевая химия (лекция 8)
1. Белки мяса и молока
Наиболее распространенным белком в животном мире является коллаген (кожа, сухожилия, кровеносные сосуды, кости, роговица глаз, хрящи). Он обеспечивает внеклеточную структуру в соединительной животной ткани, существуя не менее чем в пяти различных типах. Коллаген внеклеточный белок, но синтезируется он внутри клетки в виде молекул-предшественников.
Близкий по свойствам к коллагену, в эластичных фибриллах соединительной ткани обнаружен белок эластин, содержащийся в связках и стенках кровеносных сосудов. Этот белок беден пролином.
Мясо, содержащее много соединительной ткани, остается жестким и после тепловой обработки; усвояемость коллагена и эластина в нем очень низкая. Однако при необходимости усилить двигательную функцию кишечника целесообразно использовать продукты, богатые соединительной тканью.
Желатин – продукт неполного гидролиза коллагена. По аминокислотному составу желатин неполноценен, но желеобразные продукты из него перевариваются без напряжения секреции пищеварительных органов. Данное свойство позволяет применять желатин в диетах щадящего режима.
Молоко – это гетерогенная система, в которой в качестве дисперсной фазы выступают эмульгированные жировые глобулы и коллоидные мицеллы казеина, а в роли дисперсионной среды – раствор белков, лактозы, солей и витаминов. Общее содержание белков в молоке колеблется от 2,9 до 3,5 %. Среди них выделяют две основные группы: казеины и сывороточные белки.
В молоке содержится более 20 ферментов, а также гормоны и белки в составе оболочек жировых шариков.
Основными белками молока являются казеины, которые легко перевариваются и являются источниками незаменимых аминокислот, кальция, фосфора и ряда физиологически активных пептидов. Например, при действии в желудке на κ-казеин химозина высвобождаются глико- и фосфопептиды, которые регулируют секрецию желудочного сока, моделируют физико-химические свойства белков, осуществляют защиту от протеолиза и влияют на проницаемость мембран клеток. Важнейшими физиологическими функциями обладают сывороточные белки. Иммуноглобулины выполняют защитную функцию, лактоферрин и лизоцим являются носителями антибактериальных свойств, лактоферрин и β-лактоглобулин выполняют транспортную роль, перенося в кишечник микро- и макроэлементы, витамины и липиды.
Казеин в молоке содержится в виде казеинаткальциевого фосфатного комплекса.
Кальций в составе комплекса выполняет роль структурообразователя, создавая мостик между серинфосфатными группами двух молекул казеина. Казеин молока осаждается при рН 4,6-4,7, когда на его молекулах наступает равенство положительных и отрицательных зарядов. Нерастворимый казеин обладает способностью связывать воду в достаточно больших количествах, что важно для устойчивости частиц белка в сыром, пастеризованном или стерилизованном молоке. Гидрофильные свойства казеина усиливаются при взаимодействии его с β-лактоглобулином, которые наблюдаются в процессе тепловой обработки молока, и от них зависят структурно-механические свойства сгустков, образующихся при кислотном свертывании или получении сырной массы при созревании сыров.
Промышленные казеины получают из обезжиренного молока действием кислот, кисломолочной сыворотки, введением солей кальция, химозина и др. В зависимости от способа получения различают казеинат натрия, казеинат кальция, кислотный, сычужный казеин и копреципитат с разными функциональными свойствами. При производстве новых форм белковой пищи большое значение имеет гелеобразование казеина, его взаимодействие с веществами небелковой природы, образование стойких эмульсий и явление синерезиса.
Белки молока характеризуются высокой биологической ценностью, они содержат в избыточных количествах лизин и триптофан с одновременным недостатком серосодержащих аминокислот. Белки сыворотки содержат незаменимые аминокислоты в значительно больших количествах, чем казеин.
Денатурация и деструкция белков.
Поможем написать любую работу на аналогичную тему
Денатурация белков. Это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия кислот, щелочей, ультразвука и др.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной. Процесс этот в глобулярных и фибриллярных белках происходит по-разному. В глобулярных белках при нагревании усиливается тепловое движение полипептидных цепей внутри глобулы; водородные связи, которые удерживали их в определенном положении, разрываются и полипептидная цепь развертывается, а затем сворачивается по-новому. При этом полярные (заряженные) гидрофильные группы, расположенные на поверхности глобулы и обеспечивающие ее заряд и устойчивость, перемещаются внутрь глобулы, :, на поверхность ее выходят реакционноспособные гидрофобные группы (дисульфидных, сульфгидрильные и др.), не способные удерживать воду.
Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка:
* потерей индивидуальных свойств
* потерей биологической активности
* повышением атакуемости пищеварительными ферментами
* потерей способности к гидратации
* потерей устойчивости белковых глобул, которая сопровождается их агрегированием
Агрегирование — это взаимодействие денатурированных молекул белка, которое сопровождается образованием более крупных частиц. Так в малоконцентрированных растворах (до 1%) свернувшийся белок образует хлопья т (пена на поверхности бульонов). В более концентрированных белковых растворах (например, белки яиц) при денатурации образуется сплошной гель, удерживающий всю воду, содержащуюся в коллоидной системе. Белки, представляющее собой более или менее обводненные гели (мышечные белки мяса, птицы, рыбы; белки круп, бобовых, муки после гидратации и др.), при денатурации уплотняются, при этом происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду. Фибриллярные белки денатурируют иначе: связи, которые удерживали спирали их полипептидных цепей, разрываются, и фибрилла (нить) белка сокращается в длину. Так денатурируют белки соединительной ткани мяса и рыбы.
Деструкция белков. При длительной тепловой обработке белки подвергаются более глубоким изменениям, связанным с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться функциональные группы с образованием таких летучих соединений, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и др. Накапливаясь в продукте, они участвуют в образовании вкуса и аромата готовой продукции. При дальнейшей гидротермической обработке белки гидролизуются, при этом первичная (пептидная) связь разрывается с образованием растворимых азотистых веществ небелкового характера (например, переход коллагена в глютин).
Пенообразование. Белки в качестве пенообразователей широко используют при производстве кондитерских изделий (тесто бисквитное, белково-взбивное), взбивании сливок, сметаны, яиц и др. Устойчивость пены зависит от природы белка, его концентрации, а также температуры.
Онлайн-урок №17 «Білки. Нуклеїнові кислоти. БАР.»
Онлайн-урок №17 «Білки. Нуклеїнові кислоти. БАР.»
9.04.2016 о 13.30
Конспекти до уроку:
Аминокислоты – низкомолекулярные амфотерные органические соединения, содержащие карбоксильную (-СООН) и аминную (-NH2) группы.
Белки или протеины – это биологические, мономерами которых являются аминокислоты.
Протеиногенными называют 20 аминокислот, которые входят в состав белков.
Пептиды – олигополимеры, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью (-CO-NH-).
Уровни организации молекул белков:
1. Первичная структура – последовательность аминокислот в полипептидной цепи.
2. Вторичная структура – стабилизированная водородными связями. Типы вторичной структуры – α-спирали и β-листы (складчатые слои).
3. Третичная структура стабилизирована дисульфидными мостиками, ионными связями, водородными связями).
4. Четвертичная структура – взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Стабилизируется теми же типами взаимодействий, что и третичная.
Денатурация белков – потеря белками их естественных свойств вследствие нарушения пространственной структуры их молекул под воздействием высокой температуры, химических агентов и пр.
Ренатурация белка – процесс, обратный денатурации, при котором белки возвращают свою природную структуру.
Деструкция белка – это разрушение пептидной цепи белка молекулы при длительном воздействии температуре 100оС и выше, агрессивных химических агентов и т.п.
Ферменты или энзимы – особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.
Функции белков:
1. структурная;
2. каталитическая (ферментативная);
3. транспортна;
4. защитная;
5. сократительная;
6. регуляторная;
7. рецепторная;
8. энергетическая.
Нуклеиновые кислоты
Нуклеиновые кислоты – биополимеры, образованные остатками нуклеотидов, соединённые фосфодиэфирными связями. Функции: хранение, передача и реализация наследственной информации.
Молекула ДНК образована двумя полинуклеотидными цепями, спирально закрученными друг около друга и вместе вокруг воображаемой оси. Диаметр двойной спирали ДНК – 2 нм, расстояние между соседними нуклеотидами – 0,34 нм, на один оборот спирали приходится 10 пар нуклеотидов.
Ген – участок ДНК, задающий последовательность определённого полипептида либо функциональной РНК.
Принцип комплементарности – закономерность, согласно которой азотистые основания разных цепей ДНК образуют водородные связи по схеме «аденин – тимин, гуанин – цитозин».
Нуклеотиды (дезоксирибонуклеотиды) состоят из остатков:
1. азотистого основания;
2. пятиуглеродного моносахарида (пентозы);
3. фосфорной кислоты.
Виды НК:
1. ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота) состоит из двух полинуклеотидных цепей, направленных антипараллельно. Дезоксирибоза. Азотистые основания: пуриновые – гуанин, аденин, пиримидиновые – тимин и цитозин.
2. РНК (рибонуклеиновая кислота). Рибоза. Азотистые основания: пуриновые – гуанин, аденин, пиримидиновые урацил и цитозин.
Виды РНК:
1. Информационная РНК (иРНК) располагается в ядре и цитоплазме клетки, выполняет функцию переноса наследственной информации из ядра в цитоплазму клетки.
2. Транспортная РНК (тРНК) содержится в ядре и цитоплазме.. Доставляет аминокислоты к рибосомам в процессе трансляции – биосинтеза белка.
3. Рибосомальная РНК (рРНК) содержится в ядрышке и рибосомах. Все виды РНК образуются в процессе транскрипции соответствующих генов ДНК.
Аденозинтрифосфорная кислота (АТФ) – рибонуклеозидрифосфат, содержащий три макроэргических связи; основной переносчик энергии в клетке. Состоит из остатков:
1. азотистого основания (аденина);
2. моносахарида (рибозы);
3. трех фосфорных кислот.
Макроэргические связи – это ковалентные связи, которые гидролизуются с выделением значительного количества энергии: 30 кДж/моль и более.
Биологически активные вещества (БАВ)
7 Превращения белков в технологическом потоке
4. Превращения белков в технологическом потоке
В процессе технологической обработки пищевых продуктов существенным изменениям подвергаются белки, влияющие на органолептические свойства, биологическую ценность, структурно-механические и другие показатели качества продуктов.
Глубина физико-химических изменений белков зависит от вида продукта, характера внешних воздействий, концентрации белков. К основным изменениям белков пищевых продуктов при различных видах технологической обработки относятся: денатурация и деструкция.
Денатурация белков – это нарушение нативной пространственной структуры белковой молекулы под влиянием различных внешних воздействий, сопровождающееся изменением их физико-химических и биологических свойств. При этом нарушаются вторичная и третичная структуры белковой молекулы, а первичная, как правило, сохраняется.
Денатурация белков происходит при нагревании и замораживании пищевых продуктов под действием различных излучений, кислот, щелочей, резких механических воздействий и других факторов.
При денатурации белков происходят следующие основные изменения:
— резко снижается растворимость белков;
— теряется биологическая активность, способность к гидратации и видовая специфичность;
Рекомендуемые файлы
— улучшается атакуемость протеолитическими ферментами;
— повышается реакционная способность белков;
— происходит агрегирование белковых молекул;
— заряд белковой молекулы равен нулю.
Потеря белками биологической активности в результате тепловой денатурации приводит к инактивации ферментов и отмиранию микроорганизмов.
В результате потери белками видовой специфичности пищевая ценность продукта не снижается.
Рассмотрим наиболее распространенную тепловую денатурацию белковых молекул, сопровождаемую разрушением слабых поперечных связей между полипептидными цепями и ослаблением гидрофобных и других взаимодействий между белковыми цепями. В результате этого изменяется конформация полипептидных цепей в белковой молекуле. Например, фибриллярные белки изменяют свою эластичность, у глобулярных белков развертываются белковые глобулы с последующим свертыванием по новому типу. Прочные (ковалентные) связи белковой молекулы при этом не нарушаются. Глобулярные белки изменяют растворимость, вязкость, осмотические свойства и электрофоретическую подвижность.
Тепловая денатурация белков является одним из основных физико-химических процессов, лежащих в основе выпечки хлеба, печенья, бисквитов, пирожных, сухарей, сушки макаронных изделий, получения экструдатов и сухих завтраков, варки, жарения овощей, рыбы, мяса, консервирования, пастеризации и стерилизации молока. Данный вид превращений относится к полезным, так как он ускоряет переваривание белков в желудочно-кишечном тракте человека (облегчая доступ к ним протеолитических ферментов) и обусловливает потребительские свойства пищевых продуктов (текстуру, внешний вид, органолептические свойства). В связи с тем, что степень денатурации белков может быть различной (от незначительной до полного изменения расположения пептидных цепей с образованием новых ковалентных –S–S-связей), то и усвояемость полимеров может не только улучшаться, но и ухудшаться.
Деструкция белков. При нагревании пищевых продуктов выше 100°С происходит разрушение макромолекул денатурированных белков. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться такие летучие продукты, как аммиак, сероводород, диоксид углерода и другие соединения. Накапливаясь в продукте и окружающей среде эти вещества участвуют в образовании вкуса и аромата готовой пищи.
При температуре от 60°С до 100°С со значительной скоростью протекает взаимодействие белков с восстанавливающими сахарами, сопровождающееся образованием карбонильных соединений и темноокрашенных продуктов – меланоидинов (реакция Майяра). Сущность реакций меланоидинообразования заключается во взаимодействии группы –NH2 аминокислот с гликозидными гидроксилами сахаров (Н2). Сахароаминные реакции являются причиной не только потемнения пищевых продуктов, но и уменьшения в них сухого вещества и потерь незаменимых аминокислот (лизина, треонина). Меланоидины понижают биологическую ценность изделий, так как снижается усвояемость аминокислот из-за того, что сахароаминные комплексы не подвергаются гидролизу ферментами пищеварительного тракта. К тому же количество незаменимых аминокислот уменьшается. Это уменьшение происходит не только за счет взаимодействия их с восстанавливающими сахарами, но и за счет взаимодействия между собой функциональных групп –NH2 и –СООН самого белка. Реакции протекают с образованием внутренних ангидридов, циклических амидов и w–e изопептидных связей.
Среди продуктов термического распада белков встречаются соединения, придающие им мутагенные свойства. Термически индуцированные мутагены образуются в белоксодержащей пище в процессе ее обжаривания в масле, выпечки, копчения в дыму и сушки. Мутагены содержатся в бульонах, жареной говядине, свинине, домашней птице, жареных яйцах, копченой и вяленой рыбе. Некоторые из них вызывают наследственные изменения ДНК, и их воздействие на здоровье человека может быть от незначительного до летального.
Так, гетероциклические ароматические амины (ГАА) по мнению ряда ученых – самые сильные мутагенные соединения, известные в настоящее время.
Они формируются в ходе термической обработки пищевого сырья и полуфабрикатов главным образом животного происхождения, как правило, при температуре выше 150°С. Исследователями доказано мощное мутагенное воздействие указанных соединений на микроорганизмы и выраженный канцерогенный эффект в опытах на животных. Есть основания полагать, что именно ГАА ответственны за определенную часть онкологических заболеваний человека.
Как показывают результаты исследований, наиболее важные факторы формирования мутагенных химических веществ – температура и продолжительность процесса кулинарной обработки.
Мутагенная активность мясного фарша, жаренного основным способом при 200°С, примерно в 2 раза выше, чем у такого же образца, но жаренного при 150°С.
Кроме того, уровень мутагенов существенно увеличивается в случае продолжительность процесса более чем 10 мин.
Токсические свойства белков при термической обработке выше 200°С или при более низких температурах, но в щелочной среде, могут обусловливаться не только процессами деструкции, но и реакциями изомеризации остатков аминокислот из L- в D-форму. Присутствие D-изомеров понижает усвояемость белков.
В сильнощелочных средах, особенно при высоких температурах, некоторые остатки аминокислот претерпевают ряд специфических превращений. Так, аргинин превращается в орнитин, цитруллин, мочевину и аммиак, а цистеин – в дегидроаланин с выделением сероводорода:
Реакционноспособный дегидроаланин конденсируется с остатками лизина, орнитина и цистеина боковых цепей и образует межмолекулярные поперечные связи в белках:
В реакцию конденсации могут вступать остатки аргинина, гистидина, треонина, серина, тирозина и триптофана. Питательная ценность белков с новыми поперечными связями ниже, чем у белков с нативной структурой, поэтому образование их в технологических процессах производства пищевых продуктах нежелательно. К тому же в опытах на крысах показано, что образование, например, лизиноаланина стимулирует нефрокальциноз, диарею и облысение.
Обработка сырья растворами щелочей широко используется при получении изолятов и концентратов белков. Чем выше значение рН, температура и время обработки, тем ниже содержание незаменимых аминокислот в белке. Например, при повышении рН раствора с 8,5 до 12,5 при экстракции белка из пшеничных отрубей количество лизина в нем уменьшается на 40%, треонина – на 26%, а валина – на 24%. Мягкие температурные режимы предохраняют от образования в больших количествах нежелательных аминокислотных фрагментов. В то же время среди специалистов обсуждается вопрос о введении предельно допустимых концентраций лизиноаланина (например, 300 мг на 1 кг) в целях обеспечения безопасности белоксодержащей пищи.
Агрегирующая и комплексообразующая способность белков пшеницы является одним из важных показателей, обеспечивающих им ведущую роль в формировании клейковины в процессе ее отмывания из муки и тестоведения.
Параметры агрегации белков сильных пшениц, характеризующиеся более «плотной» пространственной упаковкой структуры, выше по сравнению со слабыми, имеющими более «рыхлую» организацию молекул. Процесс образования белковых агрегатов по ходу технологического процесса приготовления изделий из муки интенсивнее у крепкой клейковины, чем у слабой. Наиболее высокие показатели агрегации наблюдается у a- и g-компонентов глиадина, наименее – у w-компонентов.
Агрегирующая способность белков взаимосвязана с особенностями аминокислотного состава. Так, суммарный глиадин с более повышенной агрегирующей способностью содержит меньше заряженных групп, а w-глиадины, обладающие низкой степенью агрегации, богаты пролином, фенилаланином, амидогруппами и полярными аминокислотными остатками. Это определяет высокую способность их к взаимодействию с другими компонентами муки и, прежде всего с липидами и липидоподобными соединениями (дигалактозилдиглицерид). Комплексообразование последнего с w-глиадинами за счет водородных связей обусловливает газоудерживающую способность теста и объем хлеба.
С повышением рН от 4,0 до 9,1 агрегация белков злаковых культур (пшеницы, ржи, ячменя) повышается. Чем больше концентрация нейтральных солей, тем агрегирующая способность белков выше.
Степень участия того или иного фактора в изменении агрегативного состояния белков, а с ним и реологических свойств теста и качества хлеба, зависит от исходных физико-химических свойств и структурных особенностей белков муки, технологических факторов процесса (температура, степень механического воздействия, рН среды и т.д.), химической природы и количества дополнительного сырья, улучшителей и пищевых добавок.
Огромное значение для изменения свойств и агрегативного состояния белков в ходе технологического процесса приготовления теста имеет дисульфидно-сульфгидрильный обмен:
Считают, что лабильность дисульфидных связей обеспечивает образование новых прочных межмолекулярных связей и релаксацию (ослабление) напряжения структур клейковины при замесе теста.
Сильная мука, содержащая крепкую клейковину, требует дльше времени замеса, так как она содержит больше дисульфидных связей и меньше SH-групп, чем слабая.
В процессе созревания муки при ее отлежке, а также под влиянием окислителей типа броматов, улучшение реологических свойств клейковины объясняется увеличением содержания S–S-связей и уменьшением, соответственно, SH-групп. В присутствии восстанавливающих агентов (сульфит натрия) реологические свойства клейковины ухудшаются, как это имеет место в прорастающем зерне или в процессе приготовления теста из зерна, пораженного клопом-черепакой. Во всех случаях показатели качества и реологические характеристики теста взаимосвязаны с изменением в соотношении S–S-связей и SH-групп в белках.
В результате действия протеолетических ферментов в технологическом потоке производства пищевых продуктов белковые вещества так же претерпевают ряд существенных изменений. Так, на стадии солодоращения при производстве пива в эндосперме ячменя наблюдается гидролиз глобулина (эдестин), альбумина (лейкозин), проламина (гордеин) и глютелина с накоплением азотистых соединений с более низкой молекулярной массой (пептиды, аминокислоты). В результате в зерне накапливается растворимая, коагулируемая и аминная формы азота, тогда как в зародышевом листке и ростках зерна, наоборот, увеличивается количество белкового азота за счет процессов синтеза.
