Что такое гидрофильные радикалы

Антиоксиданты

АНТИОКСИДАНТЫ ПРОТИВ СВОБОДНЫХ РАДИКАЛОВ

доступным языком о сложном.

Свободные радикалы (оксиданты, окислители) — это частицы (атомы, молекулы или ионы), как правило, неустойчивые, содержащие один или несколько неспаренных электронов на внешней электронной оболочке, поэтому их молекулы обладают невероятной химической активностью. Поскольку у них есть свободное место для электрона, они всегда стремятся отнять его у других молекул, тем самым окисляя любые соединения, с которыми соприкасаются.

Антиоксиданты или противоокислители — вещества, которые ингибируют процессы окисления.

Рис. 1. Свободные радикалы повреждают оболочку клетки, вызывая преждевременную потерю ею влаги и других жизненно важных элементов.

Содержание страницы:

На протяжении всей жизни в организме человека протекает множество химических реакций, и для каждой из них требуется энергия. Для получения её организм использует разные вещества, но для её высвобождения, всегда нужен незаменимый компонент – кислород. Окисляя органические соединения, поступающие с пищей, именно он дает нам энергию и жизненные силы. Однако насколько кислород крайне необходим для нас, настолько же и опасен: даруя жизнь, он ее и отбирает.

Радикал, отнявший чужой электрон, становится неактивным и, казалось бы, выходит из игры, однако лишенная электрона (окисленная) другая молекула взамен ему сразу становится новым свободным радикалом и затем, уже она, перенимая эстафету, следом встает на путь очередного «разбоя». Даже молекулы, которые раньше всегда были инертными и ни с кем не реагировали, после такого «разбоя» запросто сами начинают вступать в новые причудливые химические реакции.

В настоящее время развитие многих болезней связывают с разрушительным действием оксидантов — свободных радикалов.

К этим болезням относятся рак, сахарный диабет, астма, артриты, атеросклероз, болезни сердца, болезнь Альцгеймера, тромбофлебиты, рассеянный склероз и другие.

Обозначение и виды свободных радикалов

Алкоксильные радикалы (RO _* ). Образуются при взаимодействии с липидами и являются промежуточной формой между ROO _* и O H _* радикалами. Например, липидный радикал (алкоксил) LO _* индуцирует ПОЛ (перекисное окисление липидов), обладает цитотоксическим и канцерогенным действием.

Таблица 1. Названия некоторых радикалов и молекул согласно рекомендациям Комиссии по Номенклатуре Неорганической Химии (1990)

Первичные, вторичные и третичные свободные радикалы.

Таблица 2. Первичные радикалы, образующиеся в нашем организме

Вторичные радикалы, в отличие от первичных, не выполняют физиологически полезных функций. Напротив, они оказывают разрушительное действие на клеточные структуры, стремясь отнять электроны у «полноценных» молекул, вследствие чего «пострадавшая» молекула сама становится свободным радикалом (третичным), но чаще всего слабым, не способным к разрушающему действию.

Таблица 3. Вторичные радикалы

ИСТОЧНИКИ СВОБОДНЫХ РАДИКАЛОВ

Источники из окружающей среды:

Это: радиация, курение, напитки с высокой окислительной способностью, хлорированная вода, загрязнение окружающей среды, окисление почвы и кислотные дожди, непомерное количество консервантов и полуфабрикатов, антибиотики и ксенобиотики, компьютеры, телевизоры, мобильники. сигаретный дым, ионизированный воздух; Высокообработанная, просроченная, испорченная еда и лекарства. Кроме всего этого свободные радикалы могут также образовываться в нормальных процессах метаболизма, под влиянием солнечных лучей (фотолиз), радиоактивного облучения (радиолиз) и даже ультразвуков.

Источники внутри организма:

В процессах образования энергии в митохондриях, например из углеродов; В процессе распада вредных жиров в организме при сжигании многонасыщенных жирных кислот; В воспалительных процессах, при нарушениях метаболизма – диабет; В продуктах обмена веществ в толстом кишечнике.

Стресс (психо-эмоциональный) также способствуют окислительному стрессу. Состояние стресса заставляет организм вырабатывать адреналин и кортизол. В больших количествах эти гормоны нарушают нормальное протекание обменных процессов и способствуют появлению свободных радикалов во всем организме.

Возникнув в них, радикалы повреждают оболочки митохондрий, а также другие внутренние структуры клетки, и это усиливает их утечку. Со временем активных форм кислорода становится там все больше и больше, в результате чего они полностью разрушают клетку и распространяются по всему организму. Как «молекулярные террористы» они хаотично «рыщут» по всем живым клеткам и, внедряясь туда, повергают вокруг себя всё в хаос. Свободные радикалы также могут еще образовываться во многих продуктах нашего питания, например, таких, как: кондитерские изделия длительных сроков хранения, мясные продукты и продукты растительного происхождения. Особенно это касается жиров, содержащих ненасыщенные жирные кислоты, которые очень легко окисляются.

Митохондрия — двумембранный сферический или эллипсоидный органоид диаметром обычно около 1 микрометра. Характерна для большинства эукариотических клеток. Энергетическая станция клетки; основная функция — окисление органических соединений и использование освобождающейся при их распаде энергии для генерации электрического потенциала, синтез а АТФ и термогенеза. Эти три процесса осуществляются за счёт движения электронов по электронно-транспортной цепи белков внутренней мембраны.

Многие из вышеперечисленных факторов нам неподвластны, что-то мы и не хотим менять, но многое мы все же в силах изменить. Во всяком случае знать своих «врагов» в лицо мы просто обязаны. Реакции с участием свободных радикалов могут являться причиной или осложнять течение многих опасных заболеваний, таких как астма, артрит, рак, диабет, атеросклероз, болезни сердца, флебиты, болезнь Паркинсона, болезнь Альцгеймера, эпилепсия, рассеянный склероз, депрессии и другие.

ВОЗДЕЙСТВИЕ СВОБОДНЫХ РАДИКАЛОВ НА ОРГАНИЗМ

Отрицательные результатов действия свободных радикалов:

Таблица 4. Некоторые заболевания, связанные с действием активных форм кислорода (Surai & Sparks, 2001)

Свободные радикалы атакуют наш организм 24 часа в сутки, но их атаки могут происходить чаще или реже. Это зависит от многих факторов. Курение, алкоголь, стрессы, неправильное питание и долгое пребывание на солнце увеличивают количество свободных радикалов, а правильный образ жизни, полноценный отдых и рациональное питание, наоборот, снижают их активность. Объектами атак свободных радикалов в организме человека преимущественно являются соединения, которые имеют двойные связи в частицах, например: белок, ненасыщенные жирные кислоты, входящие в состав клеточной оболочки, полисахариды, липиды и даже ДНК.

1. ЭНЕРГЕТИЧЕСКАЯ ДИСФУНКЦИЯ МИТОХОНДРИЙ КЛЕТКИ

Свободные радикалы вызывают повреждение наружной клеточной мембраны (разрушение рецепторного аппарата клетки и снижение чувствительности клетки к гормонам и медиаторам), ДНК (нарушают генетический код), митохондрий (нарушение энергетического обеспечения клетки).

2. ПЕРЕКИСНОЕ ОКИСЛЕНИЕ ЛИПИДОВ

Наиболее серьезным следствием появления свободных радикалов в клетке является перекисное окисление. Перекисным его называют потому, что его продуктами являются перекиси. Чаще всего по перекисному механизму окисляются ненасыщенные жирные кислоты, из которых состоят мембраны живых клеток.

Процесс перекисного окисления липидов (ПОЛ) является важной причиной накопления клеточных дефектов. Основным субстратом ПОЛ являются полиненасыщенные цепи жирных кислот (ПНЖК), входящих в состав клеточных мембран, а также липопротеинов. Их атака кислородными радикалами приводит к образованию гидрофобных радикалов, взаимодействующих друг с другом.

Вначале происходит атака сопряженных двойных связей ненасыщенных жирных кислот со стороны св. радикалов (гидроксила и гидродиоксида), что приводит к появлению липидных радикалов.

Липидный радикал может реагировать с О₂ с образованием пероксильного радикала, который, в свою очередь, взаимодействует с новыми молекулами ненасыщенных жирных кислот и приводит к появлению липидных пероксидов. Скорость этих реакций зависит от активности антиоксидантной системы клетки.

При взаимодействии с комплексами железа гидроперекиси липидов превращаются в активные радикалы, продолжающие цепь окисления липидов.

Образующиеся липидные радикалы, могут атаковать молекулы белков и ДНК. Альдегидные группы этих соединений образуют межмолекулярные сшивки, что сопровождается нарушением структуры макромолекул и дезорганизует их функционирование. Окисление липидов свободными радикалами вызывает глаукому, катаракту, цирроз, ишемию и т.д.

Каждая клетка организма состоит из множества элементов, каждый из которых, да и вся она, окружены оболочками — мембранами. Ядро клетки также защищено мембраной. Таким образом до 80% массы клетки в ней могут составлять различные мембраны, а они состоят из легко окисляющихся жиров, очень слабо удерживающих электроны. Поэтому свободные радикалы наиболее легко вырывают электроны, именно, из мембран. Такое окисление называются перекисным окислением липидов.

Перекисное окисление липидов приводит к драматическим последствиям в организме − нарушаются целостность и функция самих мембран: они теряют способность нормально пропускать в клетку питательные вещества и кислород, но при этом начинают лучше пропускать болезнетворные бактерии и токсины. Такие клетки начинают плохо работать, меньше живут, плохо делятся и дают слабое, а то и вовсе генетически поврежденное потомство. Дестабилизация и нарушение барьерных функций мембран может привети к развитию катаракты, артрита, ишемии, нарушению микроциркуляции в тканях мозга. Под действием свободных радикалов возрастает содержание пигментов старения, например меламина, цероида и липофусцина, в нервах, внутренних органах, коже и сером веществе мозга. Головной мозг особо чувствителен к гиперпродукции свободных радикалов и окислительному стрессу, так как в нем содержится множество ненасыщенных жирных кислот, таких как, например, лецитин. При их окислении в мозгу повышается уровень липофусцина (липофусциновые гранулы образуются прежде всего из деградировавших (старых) митохондрий). Это один из пигментов изнашивания, избыток которого ускоряет процесс старения.

Свободно-радикальное окисление не только само по себе вызывает старение организма. Оно усугубляет течение других возрастных заболеваний, еще более ускоряя процессы старения. Изменения молекул мембран клеток, вызванные атакой свободных радикалов, оказывают разрушительное воздействие и на сердечнососудистую систему: компоненты крови становятся «липкими», стенки сосудов пропитываются липидами и холестерином, в результате возникают тромбоз, атеросклероз и другие заболевания. Дело в том, что окисленный холестерин низкой плотности (LDL-Cholesterin) сам не может проникнуть в атеросклеротическую бляшку без предварительного свободно-радикального окисления, поэтому он «прилипает» к стенкам сосудов, что и ведет к развитию атеросклероза. Таким образом, между активностью свободнорадикального окисления и прогрессированием атеросклероза существует прямая зависимость. Научные исследования показали, что у пациентов с инфарктом миокарда концентрация окисленного ЛПНП (липопротеинов низкой плотности) явно выше, чем у здоровых людей. Таким образом, свободные радикалы во многом причастны к развитию таких заболеваний, как: инфаркт, инсульт, ишемия, рак, заболевания нервной и иммунной систем, кожи.

Как уже было сказано выше, кислородсодержащие свободные радикалы опасны из-за своей способности реагировать с жирными кислотами. В результате образуются продукты «перекисного окисления липидов», или сокращенно «ПОЛ». Эти продукты обладают еще более сильным повреждающим действием, чем кислородсодержащие свободные радикалы, и некоторые из них токсичнее в тысячи раз. Промежуточные продукты распада (альдегиды, перекиси, гидроксиальдегиды, кетоны, продукты распада трикарбоновых кислот) являются высокотоксичными веществами, так как сами могут усиливать процессы перекисного окисления или вступать во взаимодействие с макромолекулами белков. Окисление липидов играет большую роль в развитии хронических заболеваний печени (гепатита, цирроза). В условиях активации процессов перекисного окисления липидов (ПОЛ) мембран гепатоцитов (клеток печени), в печени могут образоваться изменения в виде дегенерации и некроза ее клеток. Здесь следует отметить, что при ухудшении функционального состояния гепатоцитов показатели антиоксидантной активности липидов также снижаются.

Точно так же перекисное окисление может идти в маслах, которые содержат ненасыщенные жирные кислоты, и тогда масло прогоркает (перекиси липидов имеют горький вкус). Опасность перекисного окисления в том, что оно протекает по цепному механизму, т. е. продуктами такого окисления являются не только свободные радикалы, но и липидные перекиси, которые очень легко превращаются в новые радикалы. Таким образом, количество свободных радикалов, а значит, и скорость окисления лавинообразно нарастают.

3. ПОВРЕЖДЕНИЕ БЕЛКА

Таблица 5. Уровень окисленных белков в разных тканях и организмах

Источник

Структура и функция аминокислот с неполярным (гидрофобным) радикалом

Что такое аминокислоты?

Аминокислоты – карбоновые кислоты, у которых в радикале атом водорода замещен на аминогруппу. Известно несколько сотен аминокислот. Важнейшими являются 20 аминокислот, входящих в состав белков, их называют протеиногенными. Аминокислоты, из которых построены белки, имеют аминогруппу в α-положении по отношению к карбоксильной группе. Отличительные свойства аминокислот связаны с их радикалом.

Существуют различные способы классификации аминокислот. Например,по числу аминных и карбоксильных групп.

Моноаминомонокарбоновые кислоты содержат одну аминогруппу и одну карбоксильную (основное количество аминокислот).

Моноаминодикарбоновые кислоты: аспарагиновая и глу­таминовая содержат по две карбоксильные группы на одну аминогруппу.

Диаминомонокарбоновые аминокислоты: лизин, аргинин, гистидин, наоборот, при одной карбоксильной группе имеют две амино – (или имино-) группы.

Из всех аминокислот выделяют:

Серосодержащиеаминокислоты: цистеин и метионин.Гидроксиаминокислоты:серин, треонин, тирозин в радикале имеют гидроксигруппу.Циклическиеаминокислоты: фенилаланин, тирозин, триптофан, пролин, гистидин имеют в радикале кольцо.Ароматичес­киеаминокислоты содержат ароматическое кольцо: тирозин, фенилаланин, три­птофан.Иминокислотавместо амино – содержит иминогруппу: пролин.

Чаще всего аминокислоты делятпо полярности и зарядуих радикалов.

Неполярные содержат гидрофобный радикал, сообщающий эти свойства всей молекуле. К ним относятся:

Полярные, незаряженные аминокислоты имеют гидрофильный радикал. К ним относятся:

Полярные, заряженные аминокислоты. Две заряжены отрицательно:

аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Сообщают кислые свойства и молекуле белка.

Три основные, положительно заряженные аминокислоты. Аминокислоты этой группы – сильно щелочные соединения (основные), которые обуславливают такие же свойства у белков.

Редкие (минорные) аминокислоты. Аминокислоты, не встречающиеся в белках.

Для редких аминокислот нет соответствующих три­плетов в ДНК, т. е. эти аминокислоты не шифруются нуклеиновыми кислотами.

Известно много аминокислот, которые никогда не встречаются в белках. На­пример, цитруллин и орнитин – промежуточные продукты цикла мочевины, γ-аминомасляная кислота, принимающая участие в передаче нервных импульсов, канаванин – аминокислота, обнаруженная у растений и токси­чная для других форм жизни и др.

1.Аминокислотыблагодаря карбоксильной и аминной группам являютсяамфолитами, т. е. проявляют свойства как кислот, так и оснований. В водных растворах карбоксильная группа диссоциирует, а аминогруппа протонируется по уравнению:

2. Все аминокислоты, входящие в состав белков, за исключением глицина, обладаютоптической активностью. По строению аминокислоты белков относятся к L-изомерам. D-изомеры аминокислот обнаружены в составе оболочек бактерий, пеп­тидных антибиотиков – грамицидине, актиномицидине и некоторых других соединении и никогда не встречаются в составе белков.

D и L стереоизомеры аминокислот сильно отличаются по своей биологической активности. Так, например, D формы аминокислот воспринимаются человеком как сладкие, а L формы, как нейтральные по вкусу.

D и L стереоизомеры называются энантиомерами. Иногда к D и L буквам добавляют индексы s (серин) и g (глицеральдегид), в зависимости от того, что взято в качестве эталона.

3. Ни одна аминокислота не поглощает видимой части спектра света. Ультрафи­олетовый свет поглощают ароматические аминокислоты: триптофан, тирозин и фенилаланин с максимумом при длине волны 280 нм. Этот факт имеет пра­ктическое значение для спектрофотометрического количественного определения белка, поскольку почти все белки содержат эти аминокислоты.

4. Химические реакции аминокислот обусловлены их функциональными группами.

Карбоксильная группа аминокислот вступает в реакции амидирования, этерификации, восстановления и др.

Для количественного определения аминокис­лот часто используется нингидриновая реакция. Нингидриновая реакция характерна для α-аминокислот. Ее дают свободные аминокислоты, пептиды и белки. Благодаря окисляющей спо­собности, нингидрин декарбоксилирует и дезаминирует аминокислоту. Восстанов­ленный нингидрин образует с молекулой невосстановленного нингидрина и аммиа­ком одинаковый для всех аминокислот, кроме пролина, комплекс синего цвета.

Пролин и гидроксипролин дают с нингидрином желтоокрашенный продукт.

Для обнаружения и количественного определения аминокислот также часто ис­пользуются цветные реакции на радикал аминокислоты: ксантопротеиновая, реакция с флуорескамином, реакция Фоля, Милона, Сакагучи и др.

Качественные реакции аминокислот имеют большое практическое значе­ние в белковой химии.

Синтезируют аминокислоты химическим и микробиологическим путём. Причём при химическом синтезе получаются рацематы (растворы, в которых половина аминокислот D формы, а половина L), поэтому их приходиться переводить и очищать с помощью ферментов. При микробиологическом синтезе получается только L форма.

Также свободные аминокислоты и пептиды можно получить из белков ферментативным гидролизом

Аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом, образуя пептидную связь, при этом образуется цепочка из аминокислот – пептид.

Функции аминокислот в организмах: входят в состав антибиотиков микроорганизмов (грамицидин), гормонов (пептид – инсулин), глутатиона (пептид – переносчик веществ через мембрану). Основная функция: образуют белки.

Белки (протеины)- это высокомолекулярные органические вещества, являю­щиеся полимерами аминокислот. Молекулярная масса белков – свыше 6 тыс. Белки составляют 50% сухой массы клетки.

Основу любого проявления жизни (движения, дыхания, выделения, чувстви­тельности, размножения и т. д.) составляют белки.

1. Образуют ферменты (трипсин, амилаза – ферменты класса гидролаз)

2. Запасающая (глиадин и зеин – белки зерна пшеницы и кукурузы, овальбумин – белок яйца)

3. Транспортная (гемоглобин переносит кислород, альбумины крови – жиры и жирные кислоты)

4. Сократительная (актин, миозин – белок мышц)

6. Образуют гормоны (соматотропин)

Белки по своему составу бывают простыми и сложными. Простые белки состо­ят только из аминокислот, например, эластин – белок сухожилий, лактоглобулин – белок молока.

Классификация простых белков основана на растворимости белков.

1. Альбумины – белки, хорошо растворяющиеся в воде и в концентриро­ванных растворах солей, например, в насыщенном растворе хлорида натрия.

2. Глобулины – нерастворимые в дистиллированной воде белки. Они растворяются в присутствии солей. Осаждаются насыщенным раствором хлорида на­трия.

3. Протамины и гистоны– ядерные белки с высоким содержани­ем основных аминокислот лизина и аргинина –% всех аминокислот.

4. Проламины и глютелины – растительные белки. Особенно много их в семенах. Они не растворяются в воде. Проламины растворяются в спи­рте, а глютелины – только в щелочах.

5. Склеропротеины – белки соединительной ткани. Нерастворимы в воде. К ним относится белок соединительной ткани – эластин, кера­тин – белок волос, белок шелка – фиброин. Склеропротеины иногда назы­вают протеиноидами.

Сложные состоят из простого белка и небелковой простетической группы. По характеру простетической группы сложные белки делятся на несколько групп.

1.Хромопротеины содержат окрашивающую их группу. В гемоглобине, каталазе, цитохроме С и др. белках в качестве простетической группы находится гем (четырех пиррольных кольца, связанных метиновыми мостиками в порфин. В центре порфина находится атом железа. Радикалы гема у различных бе­лков варьируют.

В сетчатой оболочке глаза находится светочувствительный белок родоп­син. Он состоит из простого белка опсина и ретиналя, произ­водного витамина А.

Флавиновые ферменты – белки желтого цвета. В качестве простетической группы эти ферменты имеют флавинмононуклеотид или флавинадениндинуклеотид – производные витамина В7 (рибофлавина).

2.Фосфопротеины – сложные белки, содержащие остаток фосфор­ной кислоты. Фосфорная кислота эфирной связью соединена с гидроксилом серина, треонина или тирозина. К числу фосфопротеинов относится казеин – белок молока. Этот протеин можно отнести также к гликопротеинам, так как он содержит гликомакропептид, стабилизирующий казеин в растворе. К фосфопротеинам относятся также белки яйца, гистоны и др.

3. Гликопротеины. Очень многие белки содержат углеводные ко­мпоненты, например: яичный альбумин, групповые факторы крови, белки оболочки клетки, мукопротеины слизей и др.

4. Липопротеины имеют в составе липидный компонент. Эти бел­ки входят в состав клеточных мемб­ран.

5. Нуклеопротеины – это комплексы нуклеиновых кислот и бел­ков, например, рибосомы и вирус табачной мозаики.

6. Металлопротеины – белки, содержащие металлы. Ферритин – белок, накапливающий железо в кроветворных органах, содержит до 23% железа в виде Fe(OH)3. Ферменты алкогольоксидаза и карбоксипептидаза содержат цинк, тирозиноксидаза – медь.

Белки также делят по их форме на глобулярные (гемоглобин) и фибриллярные(кератин).

Номенклатура аминокислот и их классификация и по строению радикалов

Названия для АК применяют преимущественно тривиальные (глицин от слова сладкий –glykos, серин от слова serieum – шелковистый, получен из фибрина шелка), для записи используют их трехбуквенное обозначение. В составе полипептидной цепочки остаток АК, не имеющий карбоксильной группы в стандартном блоке называется с изменением окончания –ИН на –ИЛ. Например, глицил вместо глицин и т.д.

По строению углеродного скелета радикалов АК делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические. В составе радикалов могут быть функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная, амино-, тиольная, амидная, гидроксильная, гуанидиновая. Сами АК все в воде растворимы, но в составе белка свойства радикала оказывают влияние на растворимость белка в воде, поэтому АК с гидрофобными неполярными радикалами формируют нерастворимые белки (коллаген), АК с гидрофильными полярными радикалами формируют растворимые в воде белки (альбумины). Гидрофобные радикалы это углеводородные структуры, которые способны «склеиваться» друг с другом образуя гидрофобные связи, но не образуют водородные связи с водой и поэтому не растворяются в ней. К ним относятся радикалы с неполярными связями (углеводородные радикалы). Гидрофильные радикалы имеют полярные связи и образуют диполь-дипольные или водородные связи водой. Гидрофобные и гидрофильные радикалы АК определяют пространственное строение белка, в который они входят.

Среди полярных радикалов также выделяют с зарядом (положительно и отрицательно заряженные), они лучше растворяются в воде и незаряженные, они растворяются в воде хуже.

СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ И ИХ БИОЛОГИЧЕСКИ ВАЖНЫЕ РЕАКЦИИ

Аминокислоты, входящие в состав белков: классификация с учетом химической природы радикала и его способности взаимодействовать с водой. Незаменимые аминокислоты.

Классификация аминокислот по полярности их радикалов:

1. Аминокислоты с неполярными (гидрофобными радикалами):содержат в радикале углеводородные группы и ароматические кольца (аланин (ала), валин (вал*), лейцин (лей*), изолейцин (иле*), метионин (мет*), фенилаланин (фен*), триптофан (три*), пролин (про)).

3. Аминокислоты с отрицательно заряженными радикалами:аспартат или аспарагиновая кислота (асп), глутамат или глутаминовая кислота (глу). В нейтральной среде асп и глу приобретают отрицательный заряд.

4. Аминокислоты с положительно заряженными радикалами:лизнин (лиз*), аргинин (арг*), гистидин (гис*). Имеют дополнительную аминогруппу (или имидазольное кольцо, как гистидин) в радикале. В нейтральной среде лиз, арг и гис приобретают положительный заряд.

Примечание: * – незаменимые (эссенциальные) аминокислоты.

Существует биологическая классификация аминокислот:

1. Незаменимые аминокислоты: не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей (вал, иле, лей, лиз, мет, тре, три, фен) и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым (арг, гис).

2. Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме человека (глу, глн, про, ала, асп, асн, тир, цис, сер и гли).

Классификация аминокислот

Все встречающиеся в природе аминокислоты обладают общим свойством – амфотерностью (от греч. amphoteros – двусторонний), т.е. каждая аминокислота содержит как минимум одну кислотную и одну основную группы. Общий тип строения α-аминокислот может быть представлен в следующем виде:

Как видно из общей формулы, аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала R, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с α-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все α-амино- и α-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом свои специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью.

Классификация аминокислот разработана на основе химического строения радикалов, хотя были предложены и другие принципы. Различают ароматические и алифатические аминокислоты, а также аминокислоты, содержащие серу или гидроксильные группы. Часто классификация основана на природе заряда аминокислоты. Если радикал нейтральный (такие аминокислоты содержат только одну амино- и одну карбоксильную группы), то они называются нейтральными аминокислотами. Если аминокислота содержит избыток амино- или карбоксильных групп, то она называется соответственно основной или кислой аминокислотой.

Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов (R-групп), т.е. способности их к взаимодействию с водой при физиологических значениях рН (близких к рН 7,0). Различают 5 классов аминокислот, содержащих следующие радикалы: 1) неполярные (гидрофобные); 2) полярные (гидрофильные); 3) ароматические (большей частью неполярные); 4) отрицательно заряженные и 5) положительно заряженные.

1. Аминокислоты с неполярными (гидрофобными) радикалами.

К ним относятся гидрофобные радикалы аланина, валина, лейцина, изолейцина, пролина, метионина, фенилаланина и триптофана. Радикалы этих аминокислот воду не притягивают, а стремятся друг к другу или к другим гидрофобным молекулам.

Неполярные (гидрофобные) аминокислоты

Полярные (гидрофильные) аминокислоты

Ароматические (в основном неполярные) аминокислоты

Отрицательно заряженные аминокислоты

Положительно заряженные аминокислоты

В некоторых белках содержатся специфические производные аминокислот. В коллагене (белке соединительной ткани) обнаружены оксипролин и оксилизин. Основой структуры гормонов щитовидной железы является дийодтирозин – производное тирозина.

Общим свойством аминокислот является амфотерность (от греч amphoteros – двусторонний). В интервале рН 4,0-9,0 почти все аминокислоты существуют в форме биполяных ионов (цвиттерионов). Значение изоэлектрической точки аминокислоты (ИЭТ, рI) рассчитывается по формуле:

.

рI для моноаминодикарбоновых кислот рассчитывается как полусумма значений рK (таблица 1) a- и w-карбоксильных групп, для диаминомонокарбоновых кислот – как полусумма значений рK a- и w-аминогрупп.

Существуют заменимые аминокислоты, которые могут быть синтезированы в организме человека, и незаменимые, которые в организме не образуются и должны поступать в составе пищи.

Незаменимые аминокислоты: валин, треонин, лейцин, лизин, метионин, триптофан, изолейцин, фенилаланин.

Заменимые аминокислоты: глицин, аланин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, серин, пролин.

Условно заменимые аминокислоты (могут синтезироваться в организме из других аминокислот): аргинин (из цитруллина), цистеин (из серина), тирозин (из фенилаланина), гистидин (при участии глутамина).

Относительное содержание различных аминокислот в белках неодинаково.

Для обнаружения аминокислот в биологических объектах и их количественного определения используют реакцию с нингидрином.

Таблица 1. Константы диссоциации аминокислот

СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВ

Существуют 4 основных уровня структурной организации белковых молекул.

Первичная структура белка – последовательность расположения остатков аминокислот в полипептидной цепи. Отдельные аминокислоты в белковой молекуле связаны друг с другом пептидными связями, образующимися при взаимодействии a-карбоксильных и a-аминогрупп аминокислот:

.

В настоящее временя расшифрована первичная структура десятков тысяч различных белков. Первым этапом определения первичной структуры белка является установление аминокислотного состава методами гидролиза. Затем определяют химическую природу концевых аминокислот. Следующий этап – определение последовательности аминокислот в полипептидной цепи, для чего применяют частичный избирательный (ферментативный либо химический) гидролиз.

2. Аминокислоты с полярными (гидрофильными) радикалами.

К ним относятся серин, треонин, тирозин, аспарагин, глутамин и цистеин. В состав радикалов этих аминокислот входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой.

В свою очередь, эти аминокислоты делят на две группы:

1) способные к ионизации в условиях организма (ионогенные).

Например, при рН = 7 фенольная гидроксильная группа тирозина ионизирована на 0,01%; тиольная группа цистеина  на 8%.

2) не способные к ионизации (неионогенные).

Например, гидроксильная группатреонина:

3. Аминокислоты с отрицательно заряженными радикалами.

К этой группе относят аспарагиновую и глутаминовую кислоты. Эти аминокислоты называют кислыми, так как они содержат дополнительную карбоксильную группу в радикале, которая диссоциирует с образованием карбоксилат-аниона. Полностью ионизированные формы этих кислот называют аспартатом и глутаматом:

К этой же группе иногда относят аминокислоты аспарагин и глутамин, содержащие карбоксамидную группу (СОNH₂), как потенциальную карбоксильную группу, возникающую в процессе гидролиза.

Величины рK_a β-карбоксильной группы аспарагиновой кислоты и γ-карбоксильной группы глутаминовой кислоты выше по сравнению с рK_a α-карбоксильных групп и в большей степени соответствуют значениям рK_a карбоновых кислот.

4. Аминокислоты с положительно заряженными радикалами

К ним относят лизин, аргинин и гистидин. У лизина есть вторая аминогруппа, способная присоединять протон:

У аргинина положительный заряд приобретает гуанидиновая группа:

Один из атомов азота в имидазольном кольце гистидина содержит неподеленную пару электронов, которая также может присоединять протон:

Эти аминокислоты называют оснóвными.

Отдельно рассматриваются модифицированные аминокислоты, содержащие в радикале дополнительные функциональные группы: гидроксилизин, гидроксипролин, γ-карбоксиглутаминовая кислота и др. Эти аминокислоты могут входить в состав белков, однако модификация аминокислотных остатков осуществляется уже в составе белков, т.е. только после окончания их синтеза.

Строение и свойства боковых радикалов аминокислот

1. Аминокислоты с гидрофобными незаряженными боковыми радикалами:

2. Аминокислоты с гидрофильными незаряженными радикалами. Участки белка, содержащие такие аминокислотные остатки, способны гидратироваться и взаимодействовать водородными связями с другими аналогичными остатками.

3. Аминокислоты с боковыми радикалами, заряженными положительно при нахождении в водных растворах с нейтральными или близкими к нейтральным значениям рН. Изоэлектрическая точка этих аминокислот значительно больше 7,0 и они имеют избыточный положительный заряд при нейтральных рН. Белки, содержащие превалирующие количества таких аминокислотных остатков, называют щелочными, поскольку их изоэлектрическая точка также больше 7,0.

4. Аминокислоты с отрицательным зарядом в боковой цепи радикала. Изоэлектрическая точка этих аминокислот меньше 7,0.

Следует, однако, иметь в виду, что такое разделение аминокислот в значительной степени условно, поскольку такие аминокислоты, как глицин практически не имеют бокового радикала, тирозин, например, может проявлять как гидрофильные, так и гидрофобные свойства. Это же касается и аминокислоты метионин. Тем не менее, подобного рода классификация в наибольшей степени отражает функциональные различия аминокислот.

СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ И ИХ БИОЛОГИЧЕСКИ ВАЖНЫЕ РЕАКЦИИ

Аминокислоты, входящие в состав белков: классификация с учетом химической природы радикала и его способности взаимодействовать с водой. Незаменимые аминокислоты.

Классификация аминокислот по полярности их радикалов:

1. Аминокислоты с неполярными (гидрофобными радикалами):содержат в радикале углеводородные группы и ароматические кольца (аланин (ала), валин (вал*), лейцин (лей*), изолейцин (иле*), метионин (мет*), фенилаланин (фен*), триптофан (три*), пролин (про)).

3. Аминокислоты с отрицательно заряженными радикалами:аспартат или аспарагиновая кислота (асп), глутамат или глутаминовая кислота (глу). В нейтральной среде асп и глу приобретают отрицательный заряд.

Примечание: * — незаменимые (эссенциальные) аминокислоты.

Существует биологическая классификация аминокислот:

1. Незаменимые аминокислоты: не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей (вал, иле, лей, лиз, мет, тре, три, фен) и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым (арг, гис).

2. Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме человека (глу, глн, про, ала, асп, асн, тир, цис, сер и гли).

Особые свойства аминокислот

Взаимодействие внутри молекулы. При растворении в воде карбоксильная группа отщепляет ион водорода, который присоединяется к аминогруппе, что приводит к внутримолекулярной нейтрализации — к образованию внутренней соли, молекула которой представляет собой биполярный ион.

Изометрия

Стандартные аминокислоты

Аминокислоты являются структурными соединениями (мономерами), из которых состоят белки. Они объединяются между собой, формируя короткие полимерные цепи, называемые пептидами длинной цепи, полипептидами или белками. Эти полимеры являются линейными и неразветвленными, каждая аминокислота в цепи присоединяется к двум соседним аминокислотам. Процесс построения белка называется трансляцией и включает в себя пошаговое добавление аминокислот к растущей цепи белка через рибозимы, осуществляемый рибосомой. Порядок, в котором добавляются аминокислоты, считывается в генетическом коде с помощью шаблона мРНК, который представляет собой копию РНК одного из генов организма.
Двадцать две аминокислоты естественно включены в полипептиды и называются протеиногенными, или природными, аминокислотами. Из них 20 кодируются с помощью универсального генетического кода. Оставшиеся 2, селеноцистеин и пирролизин, включаются в белки при помощи уникального синтетического механизма. Селеноцистеин образуется, когда транслируемый мРНК включает SECIS элемент, вызывающий кодон UGA вместо стоп-кодона. Пирролизин используется некоторыми метаногенными археями в составе ферментов, необходимых для производства метана. Он кодируется с кодоном UAG, который в других организмах обычно играет роль стоп-кодона. За кодоном UAG следует PYLIS последовательность.

Не-протеиногенные аминокислоты

Незаменимые аминокислоты для человека и их роль

Человеческий организм не имеет возможности синтезировать часть необходимых нам аминокислот.

Какие продукты богаты незаменимыми аминокислотами для человека?

Такая таблица незаменимых для человека аминокислот и продуктов, в которых они содержатся, поможет вам составить сбалансированный рацион.

Совет: взрослому человеку в среднем, чтобы быть здоровым, надо не менее 0,8-4,0 г каждой незаменимой аминокислоты в день.

Детям и подросткам их требуется больше, так как организм активно растёт и развивается.

Профессиональным спортсменам, учёным, людям, перенесшим тяжёлую болезнь также необходима несколько большая доза этих веществ.

Симптомы, которые могут свидетельствовать о недостатке аминокислот:

Но некоторые люди могут страдать аллергией на белок, аминокислоты усваиваются очень быстро.

Тогда надо уменьшать суточную дозу.

Источник