Что такое нативное состояние белка

Молочные и сывороточные белки (протеины). Преимущества и обзор биологической ценности.

Что значит нативный белок

Белок – это высокомолекулярный полимер, построенный из остатков аминокислот. Почти все белки формируются двадцатью протеиногенными аминокислотами, соединенными между собой пептидными связями.

Нативный белок – это белок в исходном виде. Нативная структура белка определяется составом окружающего водного раствора и такими показателями окружения как pH, температура, ионная сила и тд. Незначительные изменения в этих показателях не ведут к радикальным метаморфозам в архитектуре белка, то есть не меняются его функциональные свойства и питательная ценность.

Процесс денатурации белка

В противовес процессам, не ведущим к структурным изменениям белков, процессы, значительно изменяющие эту структуру, но без разрушения пептидных связей, называются денатурирующими. Проблема денатурации белка в том, что денатурированный белок теряет часть своих функциональных возможностей и его питательная ценность снижается.

На производстве денатурация обусловлена необходимостью изменения физических свойств белка. Например, при частичной термической денатурации повышаются эмульгирующие свойства соевого белка. В случае со всеми белками бобовых культур термическая денатурация значительно улучшает их усвоение, так как при высокотемпературной обработке инактивируется ингибитор трипсина.

Часто полная денатурация требуется при производстве белковых напитков, потому что даже частично денатурированный белок вызывает флокуляцию (хлопьеобразование), в результате в процессе хранения образуется осадок, что недопустимо.

Температура как денатурирующий фактор

Наиболее распространенный способ денатурации белков, применяемый при переработке пищевых продуктов и их консервации, это тепловая обработка. В зависимости от температуры, длительности воздействия и типа белка такая обработка может менять свойства белка в разной степени. Поэтому не всегда белок, прошедший термообработку, становится денатурированным и теряет ряд биологических свойств.

Например, глицинин из соевого белка при 2 °С агрегируется и осаждается, но при нагреве до комнатной температуры снова становится растворимым. Сывороточные глобулярные белки альфа-лактальбумин и бета-лактоглобулин из коровьего молока денатурируются при нагреве до 83 °С. А обезжиренное молоко при 4 °С диссоциирует казеин из казеиновых мицелл (то есть мицеллы распадаются на отдельные молекулы), что меняет их свойства относительно сычужной свертываемости.

Нутритивные свойства и качество белка

Белки различаются по биологической ценности. Эти различия определяются двумя факторами – содержание незаменимых (эссенциальных) аминокислот и степень усвояемости. Сочетание этих двух факторов создает понятие «качество белка».

По современным стандартам высококачественным может считаться только белок, объем эссенциальных аминокислот в котором превышает эталонный уровень, установленный ФАО (Организация ООН по вопросам продовольствия и сельского хозяйства), УООН (Университет ООН) и ВОЗ (Всемирная организация здравоохранения). Также высококачественный белок по степени усвоения должен быть сопоставим или превосходить усвоение яичного или молочного белка. С этой точки зрения качество белков животного происхождения выше, чем качество растительных белков.

У большинства бобовых и зерновых культур белки лимитированы как минимум одной из незаменимых аминокислот. Например, рис, пшеница, ячмень и кукуруза богаты метионином, зато в них очень мало лизина. У бобовых и масличных наоборот – в их составе много лизина и недостаток метионина. А в арахисе мало и метионина и лизина. Такие аминокислоты, которых в конкретном белке меньше, чем в эталонном, называются лимитирующими. Важно, чтобы рацион содержал достаточное количество всех эссенциальных (незаменимых) аминокислот. В противном случае у взрослых людей могут развиваться патологии, а у детей до 12 лет замедляется рост.

Лейцин, изолейцин, валин, гистидин и фенилаланин – это незаменимые кислоты, которые почти не бывают лимитирующими, то есть во всех видах белка, вне зависимости от происхождения, содержание этих аминокислот достаточное или даже избыточное. Лизин, треонин, триптофан и все серосодержащие аминокислоты становятся лимитирующими чаще всего. Сегодня достаточно легко исправить проблему лимитированных белков посредством их соединения с другими белками, богатыми аминокислотами, которые для исходного белка выступают лимитирующими. Например, эффективно комбинируются бобовые и зерновые белки. То есть рацион, в котором присутствуют белки обоих типов, будет содержать все незаменимые аминокислоты в объеме достаточном для обеспечения нормального роста и жизнедеятельности организма.

Эту проблему можно решить не только правильным составлением рациона, но также на производстве посредством сапплементации – обогащения белка аминокислотой, которая для него является лимитирующей. Таким образом можно повысить биологическую ценность низкокачественного белка. Например, нутритивное качество бобовых повышается обогащением метионином, а злаковые соответственно обогащают лизином.

Оптимальная биологическая ценность белка

Оптимальной биологическая ценность белка считается в том случае, если в нем содержатся все незаменимые аминокислоты и их объем достаточен для обеспечения всех процессов роста в организме и прочих метаболических процессов на нормальном уровне.

Сложность в том, что для каждого человека из любой категории населения оптимален свой суточный объем аминокислот, который определяется, исходя из физиологических показателей, режима дня, рациона, условий жизни и множества других факторов. ВОЗ и ФАО рекомендуют использовать универсальную норму, которая применяется для определения оптимальной биологической ценности белковой составляющей рациона у детей дошкольного возраста 2-5 лет.

Слишком большое потребление аминокислот опасно тем, что приводит к «аминокислотному антагонизму», сопровождающемуся пищевым отравлением. Если в рационе чрезмерный объем одной аминокислоты, это приводит к дефициту других аминокислот, так как начинается конкурирование между ними за приоритет всасывания в кишечнике (то есть какие-то аминокислоты просто не будут успевать усваиваться).

Например, если в рационе избыточный объем лейцина, он усваивается в кишечнике приоритетнее изолейцина, валина и тирозина. И даже если три эти аминокислоты присутствуют в рационе в достаточном объеме, возникает их дефицит, что также может приводить к задержке роста у детей и развитию патологических состояний у взрослых.

Усвояемость и конформация белка

Хотя объем эссенциальных аминокислот является превалирующим фактором, также для качества белка важна усвояемость – этот показатель отображает процент белка, который всасывается стенками кишечника. Например, для молока это 95%, а для риса 75%. Соответственно, для покрытия суточной нормы одних и тех же аминокислот нужен существенно больший объем рисового белка в сравнении с молочным (то есть «наесть» дневную норму потребление рисковым белком действительно сложно). В целом, белки животного происхождения усваиваются лучше, чем растительные белки.

На производстве часто выполняется гидролиз белков протеазами (ферменты, расщепляющие пептидную связь между аминокислотами), степень этого воздействия зависит от структурного состояния белка. Нативные (неденатурированные) белки гидролизованы значительно меньше, чем денатурированные. Гидролизации практически не подвержены нерастворимые фибриллярные белки и глобулярные белки, которые уже полностью денатурированы.

В качестве примера можно привести фазеолин (белок фасоли), который может быть подвергнут гидролизу протеазами и в этом случае будет расщеплен лишь частично с высвобождением полипептидов молекулярной массы до 22,000 Да. Но если фазеолин подвергнуть гидролизу протеазами при тепловой обработке, он полностью распадется до аминокислот и дипептидов.

Факторы, снижающие биологическую ценность белка

Большинство растительных белков в форме концентратов и изолятов содержат ингибиторы трипсина и химотрипсина. Эти вещества значительно замедляют процесс гидролиза белков из бобовых и масличных культур, а также препятствуют их полному гидролизу панкреатическими ферментами протеазами. Также эти растительные белки имеют в составе лектины (гликопротеины, «склеивающие» углеводы). Лектины связываются с клетками слизистой оболочки кишечника, что мешает проникновению аминокислот через кишечную стенку.

Некоторые ингибиторы трипсина и химотрипсина (тип Баумана-Бирка) термостабильны, а другие (тип Кунитца) термолабильны (то есть неустойчивы к тепловому воздействию). Также термолабильны лектины. Это значит, что после прохождения тепловой обработки белки бобовых и масличных культур лучше усваиваются (даже лучше, чем изоляты нативных белков).

В растительных белках содержатся таннины и фитаты, которые также снижают их биологическую ценность. Например, таннины препятствуют расщеплению полипептидов – процесс, который катализируется трипсином. Также скорость и полнота гидролиза белков снижается в процессе их взаимодействия с полисахаридами и пищевыми волокнами.

Оценка биологической ценности белков

Оценка биологической ценности белка для производителей необходима потому, что она позволяет выявить наиболее щадящие методы воздействия, при которых максимально сохраняется питательная ценность и функциональные свойства нативной формы (например – способность лакто-глобулина транспортировать Витамин D3 в кишечнике и свойство лактоферрина стимулировать развитие полезной микробиоты).

Для конечного потребителя оценка биологической ценности белка тоже важна, она позволяет точно определить оптимальный объем того или иного белка (или их комбинации) в рационе, не допустив недостатка и «аминокислотного антагонизма» при избытке. Для проведения такой оценки используют рацион с содержанием белка 10% (по сухой массе) с обеспечением его энергетической ценности. В течение 9 дней показатели изменения массы тела замеряются и по итогу выводится коэффициент эффективности белка (PER) – это прибавка веса в граммах на 1 грамм потребленного белка.

Другой показатель – коэффициент чистой эффективности белка (NPR), для его вычисления из показателя увеличения массы тела вычитается потеря массы из безбелковой группы и полученный результат делится на количество усвоенного белка. Показатель NPR отражает способность тестируемого белка эффективно поддерживать процессы роста и функционирования организма.

Существуют и другие методы оценки биологической ценности белка, включая ферментативные и микробиологические. Например, белок можно лабораторно расщеплять пепсином, трипсином поджелудочной железы или панкреатином. Это позволяет оценить скорость и полноту усвояемости белка, а также выявить – произошли ли с ним какие-либо изменения в процессе промышленной переработки.

Как пищевая ценность белков может меняться при промышленной переработке

Существует несколько основных видов промышленной переработки белка – нагревание, замораживание, сушка, воздействие химическими реагентами, ферментация. Самый часто применяемый метод – теплообработка, которая нужна для инактивации микроорганизмов и эндогенных ферментов, вызывающих различные изменения в белках в процессе хранения (например, их окисление). Также термообработка необходима для улучшения органолептических свойств белка (вкуса и запаха).

Еще один важный эффект от термической обработки – устранение аллергической реакции. Некоторые белки являются аллергенными, например – альфа-лактальбумин, бета-лактоглобулин и соевый белок. Но если они прошли обработку высокими температурами, возможные аллергические реакции и реакции гиперчувствительности устраняются. Проблема в том, что очень часто термообработка и другие методы денатурации негативно сказываются на пищевой ценности белка.

Умеренная тепловая обработка

Большинство пищевых белков частично денатурируются при умеренной тепловой обработке 60-90°С (длительность обработки – не более 60 минут). Этот процесс снижает растворимость белков и соответственно ухудшает зависящие от растворимости функциональные свойства. Однако с точки зрения качества белка частичная денатурация улучшает его усвояемость и биодоступность незаменимых аминокислот. Например, яичный белок и некоторые очищенные растительные белки отличаются недостаточной усвояемостью даже когда из них удаляются ингибиторы протеаз. Однако умеренная температурная обработка повышает этот показатель и при этом не образуются токсичные производные.

Также при умеренной тепловой обработке помимо протеаз инактивируются липазы, липоксигеназы, амилазы, полифенолоксидазы и некоторые другие ферменты, активность которых при хранении может приводить к изменениям вкуса и цвета белка. Например, в белках масличных и бобовых культур содержится много липоксигеназы. Этот фермент опасен тем, что в присутствии кислорода он катализирует окисление полиненасыщенных жирных кислот до гидропероксидов. В результате, образуются альдегиды и кетоны, которые приводят к появлению постороннего вкуса у соевой муки и изолятов соевого белка. Но если перед измельчением семян или бобов липоксигеназа была инактивирована тепловой обработкой, изменение вкуса не происходит.

Для растительных белков тепловая обработка полезнее, чем для белков животного происхождения, потому что в растительных белках много так называемых антиалиментарных веществ. Например, это уже упомянутые ингибиторы трипсина и химотрипсина, которые значительно снижают усвояемость белка и соответственно – его биодоступность. Опасность этих ингибиторов в том, что их деятельность проводит к повышенной выработке трипсина и химотрипсина, что может привести к гипертрофии и аденоме поджелудочной железы. Лектины, характеризующиеся высоким сродством с углеводами, не только ухудшают усвоение белка, с которым поступают, и снижают усвоение других нутриентов, но также являются фитогемагглютининами. Так называются вещества, которые приводят к агглютинации («слипанию») красных кровяных телец – эритроцитов.

Так как все эти вещества, содержащиеся в растительных белках, термолабильны, температурная обработка решает указанные проблемы. Например, пропаривание соевой муки, обжарка бобов и семян масличных растений предупреждает гипертрофию поджелудочной железы и повышает коэффициент эффективности белка. Такие же вещества-ингибиторы содержатся в яичном и молочном белке. В яичном это овомукоид и овоингибитор, в молочном – ингибитор плазменогенового активатора (PAI) и ингибитор плазмина (PI). В присутствии воды при умеренной тепловой обработке эти ингибиторы инактивируются. Также инактивируются некоторые токсины, например – энтеротоксин, который продуцируется Золотистым стафилококком. При этом степень денатурации недостаточная, чтобы снизить функциональные свойства молочных белков.

Специфика производства концентратов и изолятов белков

Изоляты белка получают из исходно сырья различными методами – экстракция, изоэлектрическое осаждение, термокоагуляция, ультрафильтрация и дифильтрация. Часть белков может теряться при некоторых методах, например – богатые серой альбуминопободные белки при изоэлектрическом осаждении могут оставаться в супернатанте (то есть в надосданой жидкости). Это значит, что часть нативных белков не войдет в конечный продукт, соответственно – изменяется аминокислотный состав и снижается биологическая ценность изолята по сравнению с исходным сырьем.

Однако, например, в сывороточных концентратах, которые производятся методом ультрафильтрации и диафильтрации, аминокислотный состав не меняется. В таком случае не меняются физические и функциональные свойства белков (в частности – глобулярных белков концентратов молочной сыворотки). Однако меняется их протеозопептонный состав, как результат – меняются пенообразующие свойства.

Химические изменения аминокислот

В отличие от низкотемпературной обработки, которая может только изменять свойства белка, высокотемпературная обработка запускает ряд процессов, происходящих непосредственно с аминокислотами. Это процессы рацемизации, гидролиза, десульфурации (потеря серы) и дезамидирования. Почти все они необратимы, но опасность заключается в том, что при некоторых из них могут образовываться структурно-модифицированные типы аминокислот, проявляющие токсичность.

Потенциальная опасность некоторых процессов денатурации

При высокотемпературной обработке белков в условиях щелочных значений pH происходит частичная рацемизация, в процессе которой остатки L-аминокислот превращаются в остатки D-аминокислот. Также рацемизация возможна при реакции гидролиза и при нагреве белка до 200 °С. Негативная сторона этого процесса в том, что пептидные связи между D-аминокислотами меньше подвержены ферментативному гидролизу, чем пептидные связи L-аминокислот. То есть такой белок усваивается хуже. Кроме того, в процессе рацемизации частично теряются незаменимые аминокислоты и снижается биологическая ценность белка.

Также тепловая обработка в щелочной среде помимо рацемизации приводит к разрушению аргинина, серина, треонина, лизина (например, аргинин разлагается до орнитина). При нагреве до 200 °С разлагается большинство аминокислотных остатков. Такой нагрев возможен не только на производстве, но и в быту, пример – готовка мяса на гриле. Опасность обработки белка такими температурами в том, что пиролиз (разложение) аминокислотных остатков приводит к образованию ряда продуктов, для которых тест Эймса показал высокую мутагенность. Наиболее мутагенные и канцерогенные аминокислотные остатки образуются при пиролизе триптофана и глутаминовой кислоты.

Мутагенные соединения, образующиеся в мясе при высоких температурах, называются имидазохинолинами. Это продукты общей конденсации углеводов, креатина и одной или нескольких аминокислот – глицина, треонина, аланина, лизина.

Также в процессе обработки белков в щелочной среде могут образовываться так называемые «сшивки» между молекулами и внутри молекул. Опасность процесса в том, что, например, лизиноаланиновая сшивка не может быть расщеплена трипсином, соответственно эти аминокислоты не усвояется. Поэтому образование сшивок снижает усвояемость и биологическую ценность белка. Однако проблема шире, потому что лизиноаланиновая сшивка не дает усваиваться рядом находящимся молекулам. При этом сам лизиноаланин всасывается стенками кишечника, но не усваивается организмом и выводится с мочой. Таким образом, при обработке белка в щелочной среде важно минимизировать количество лизиноаланина, хотя для человека появление таких сшивок не дает нефротоксического эффекта (такой эффект отмечен у мышей).

При переработке молока даже при нейтральной среде pH высокие температуры приводят к образованию лизиноаланина. Для подавления этого процесса вводят цистеин, аммиак или сульфиты. Наиболее безопасный вариант – вообще не обрабатывать молочный белок при высоких температурах, оставляя его нативным. В этом случае лизиноаланина либо нет вообще, либо его количество незначительно. Также в этом случае белок сохраняет высокую усвояемость и биологическую ценность (соответственно – имеет высокое качество).

В каких условиях меняются функциональные свойства белков

Небольшая денатурация (например – обработка при умеренных температурах) обычно желательна для белков, потому что таким образом обеспечивается необходимый уровень растворимости, благодаря которому белок можно использовать по назначению. Более того – в некоторых случаях частичная денатурация может улучшить функциональные свойства конечного продукта. Но некоторые способы и технологии изоляции (выделения) белка ухудшают его свойства.

Например, если белок изолируется методом изоэлектрического осаждения, структуры большинства глобулярных белков остаются стабильны, но если в белках есть пустоты (типа казеиновых мицелл), то они необратимо дестабилизируются. В результате коллапса (сжатия) мицеллярной структуры меняются ее свойства, что обусловлено в том числе изменением состава изолята по сравнению с исходным белком. Это объясняется тем, что часть фракций белка выпадает в осадок и не попадает в конечный изолят.

В производстве концентратов сывороточных белков и изолятов сывороточных белков чаще всего применяется метод ультрафильтрации, в ходе которой удаляются мелкие растворенные примеси, что влияет в большей степени на изменение небелкового состава конечного продукта. Удаление лактозы и золы меняет функциональные свойства белка, а при выдерживании ультрафильтрованного концентрата при температура 50-55 °С усиливается взаимодействие «белок-белок», в результате чего меняется влагосвязывающая способность, гелеобразование, пенообразование и эмульгирующие свойства. При этом у изолятов, полученных методом ионного обмена, ниже зольность (содержание кальция и фосфатов), поэтому его функциональные свойства лучше, чем у изолятов, полученных методами фильтрации.

Выдерживание белков при щелочной pH сильно меняет их аминокислотный состав, зато они лучше растворяются. Также для экстрагирования могут применяться химические реагенты, например – для экстрагирования соевого и хлопкового масла применяют гексан (насыщенный углеводород). Такая обработка приводит к денатурации, как и высокотемпературная обработка.

Почему для повышения питательной ценности рациона предпочтительнее нативный белок

На производстве белки часто полностью или частично денатурируются, что может существенно менять их качество, влияя на аминокислотный состав и усвояемость. Зачастую это необходимо для решения технических задач – улучшения растворимости, пенообразования, эмульгирования конечного продукта. Однако в контексте употребление белков в форме добавок для повышения питательной ценности рациона предпочтительнее неденатурированные (нативные белки), то есть белки, которые не были подвергнуты денатурации.

В качестве примера можно привести концентраты и изоляты сывороточных белков, которые получают методом ультрафильтрации и диафильтрации, то есть речь идет о чисто механической обработке без применения химических реагентов, высоких температур и иных технологий, которые могут существенно изменить структуру нативного белка и его свойства. В таком случае обеспечивается максимальная питательная ценность получаемого продукта, а глобулярные белки сохраняют свои свойства. Глобулярные белки – это группа белков, которые представляют собой полипептидные цепи, свернутые в шары (глобулы).

В нативных молочных белках содержатся следующие глобулярные белки – бета-лактоглобулин, альфа-лактальбумин, иммуноглобулины, альбумин сыворотки крови, гликомакропептиды, лактоферрин. Если эти глобулярные белки сохраняют нативную форму (не подвергаются денатурации), они выступают естественным источником всех незаменимых аминокислот без лимитирующих аминокислот, причем на аминокислоты с разветвленной боковой цепочкой приходится около 21% аминокислотного состава белка. Глобулярные белки необходимы для обеспечения транспорта нутриентов в кишечнике (например, транспорт Витамина D3 невозможен без бета-лактальбумина).

Глобулярные белки оказывают антиоксидантное действие, подавляя активность свободных радикалов кислорода, разрушающих здоровые клетки. Эти белки необходимы для работы иммунной системы, для нейтрализации патогенов, токсинов, ядов и чужеродных белков. Они обеспечивают защиту кишечной стенки, подавляют развитие патогенной кишечной микрофлоры и стимулируют полезную микробиоту, включая лактобактерии и бифидобактерии. Гликомакропептиды активируют выработку холецистокинина (нейропептидный гормон, обеспечивающий чувство насыщения), альбумин сыворотки крови является источником железа (профилактика анемии), а лактоферрин оказывает противоопухолевую активность.

При денатурации молочных белков все или почти все свойства глобулярных белков теряются, снижается объем BCAA и других незаменимых аминокислот. Именно поэтому применительно к сывороточным концентратам и изолятам для повышения питательной ценности рациона предпочтительнее нативный белок, сохраняющий исходно высокое качество.

Источник

Исследование образования прионов на клеточных мембранах

Белки с нарушенной структурой могут вызывать ряд тяжелых заболеваний, таких как болезнь Кройцфельда-Якоба, Альцгеймера и губчатый энцефалит у крупного рогатого скота. Но до сих пор неизвестно, по какой причине происходит нарушение формирования трехмерной структуры белковых молекул (так называемого фолдинга белков).

Первая стадия фолдинга, или начало агрегации структурных единиц протеинов (т.н. олигомеризация), является, по-видимому, ключевой в отношении патогенеза заболеваний, вызываемых прионами. Исследовательские группы под руководством профессора Клауса Герверта (Klaus Gerwert) и профессора Детлева Риснера (Detlev Riesner) сумели создать экспериментальные системы, в которых возможно наблюдать за процессом фолдинга белков в их естественном молекулярном окружении. Они исследовали структурные изменения прионного белка PrP, который вызывает болезнь Кройцфельда-Якоба, присоединив его к мембране и таким образом иммобилизовав.

Поведение заякоренного на мембране приона, как выяснилось, существенно отличается от его поведения в растворе. Неструктурированные участки белка, закрепившись на мембране, принимают такую конформацию, что другие прионные белки на них адсорбируются.

В норме этот же прионный белок имеет совершенно иную конформацию, в частности, в нервных клетках, и выполняет жизненно важные для клетки функции. Нарушение структуры может происходить и после правильного фолдинга, в результате чего белок становится патогенным. Нерастворимые прионы накапливаются, образуя так называемый амилоид, который со временем приводит к гибели клетки. Такие заболевания всегда фатальны.

Закрепление на мембране меняет поведение прионов, делая их более агрессивными. При достижении определенной концентрации белка на прионную «бляшку» начинают адсорбироваться другие прионные белки из цитоплазмы, что приводит к образованию нерастворимого бета-амилоида.

Ученые в настоящее время работают над выделением кристаллов бета-амилоида и исследованием их с помощью инфракрасного излучения, чтобы определить подходы к их разрушению.

NAME] => URL исходной статьи [

Ссылка на публикацию: Cbio

Код вставки на сайт

Исследование образования прионов на клеточных мембранах

Белки с нарушенной структурой могут вызывать ряд тяжелых заболеваний, таких как болезнь Кройцфельда-Якоба, Альцгеймера и губчатый энцефалит у крупного рогатого скота. Но до сих пор неизвестно, по какой причине происходит нарушение формирования трехмерной структуры белковых молекул (так называемого фолдинга белков).

Первая стадия фолдинга, или начало агрегации структурных единиц протеинов (т.н. олигомеризация), является, по-видимому, ключевой в отношении патогенеза заболеваний, вызываемых прионами. Исследовательские группы под руководством профессора Клауса Герверта (Klaus Gerwert) и профессора Детлева Риснера (Detlev Riesner) сумели создать экспериментальные системы, в которых возможно наблюдать за процессом фолдинга белков в их естественном молекулярном окружении. Они исследовали структурные изменения прионного белка PrP, который вызывает болезнь Кройцфельда-Якоба, присоединив его к мембране и таким образом иммобилизовав.

Поведение заякоренного на мембране приона, как выяснилось, существенно отличается от его поведения в растворе. Неструктурированные участки белка, закрепившись на мембране, принимают такую конформацию, что другие прионные белки на них адсорбируются.

В норме этот же прионный белок имеет совершенно иную конформацию, в частности, в нервных клетках, и выполняет жизненно важные для клетки функции. Нарушение структуры может происходить и после правильного фолдинга, в результате чего белок становится патогенным. Нерастворимые прионы накапливаются, образуя так называемый амилоид, который со временем приводит к гибели клетки. Такие заболевания всегда фатальны.

Закрепление на мембране меняет поведение прионов, делая их более агрессивными. При достижении определенной концентрации белка на прионную «бляшку» начинают адсорбироваться другие прионные белки из цитоплазмы, что приводит к образованию нерастворимого бета-амилоида.

Ученые в настоящее время работают над выделением кристаллов бета-амилоида и исследованием их с помощью инфракрасного излучения, чтобы определить подходы к их разрушению.

Источник