Что такое пептидная связь в биологии 9 класс

Пептидная связь возникает между аминокислотами при взаимодействии аминогруппы (-NH₂) и карбоксильной группы (-СООН). Две соединенные между собой аминокислоты дают дипептид, три – трипепетид и так далее. Более длинные цепи называют полипептиды и белки.

Как образуется пептидная связь

Данный вид образуется при оттягивании электронной плотности с атома водорода аминогруппы одной и атомом кислорода карбоксильной группы другой аминокислоты.

В результате разрываются соединение между N и Н в аминогруппе и между С и ОН в карбоксильной группе. Протон и гидроксильная группа, объединяясь, дают воду. Два аминокислотных остатка – дипептид.

Свойства пептидной связи

Пептидная связь, характерная для первичной структуры белков, не является полностью одинарной. Её длина составляет 0.132 нм. Это среднее значение между значением истинной двойной связью (C = N, 0,127 нм) и значением истинной одинарной связью (C – N, 0,149 нм).

Атомы, непосредственно вступающие во взаимодействие (углерод, азот, кислород, водород) и два атома α-углерода расположены в общей плоскости. Радикальные группы аминокислот и водорода при α-углеродах лежат за пределами плоскости.

Водород и кислород пептидной связи и α-углероды аминокислот находятся в транс-ориентации. Во всех белковых и пептидных молекулах естественного происхождения, аминокислотные R-группы тоже ориентированы в транс-модификацию.

Резонансные формы пептидных связей

В основе феномена резонанса пептидной связи лежит то, что она на 40% является двойной.

В результате этот вид существует в трех формах:

Кетольная (0,132 нм). Когда взаимодействие между атомами азота и углерода стабилизируется и становится полностью одиночной.

Переходная или мезомерная форма с неопределенными, промежуточными характеристиками.

Енольная (0,127 нм). В этой форме электронная плотность переходит с пептидной на связь между углеродом и кислородом, делая её полностью двойной, вследствие атом кислорода становится заряжен частично отрицательно.

Таким образом, причиной резонанса является делокализованность электронной плотности между азотом и углеродом.

Строение пептидной связи

В итоге электронная плотность пептидной группы смещается к кислороду. В результате такого сопряжения выравниваются длины связей внутри радикала.

Структура и формула отражены на картинке:

Методы определения пептидных связей

Качественной является биуретовая реакция. Такое название она получила, так как впервые была проведена для биурета, хоть и не являющегося аминокислотой, но обладающего двумя пептидными связями.

Принцип определения сводится к тому, что аминокислоты, могущие образовать минимум две пептидные связи, в щелочной среде, при добавлении сульфата меди (II), образуют медьсодержащее комплексное соединение фиолетового цвета.

Комплекс меди с биуретом образуется по схеме:

Заключение

Пептидная связь является основой построения белковых молекул, из которых, в конечном итоге, строятся все живые организмы. Особенности её строения и пространственной конфигурации оказали огромное влияние на саму возможность существования жизни на нашей планете.

Последовательность аминокислот в белке определяется другой важнейшей молекулой – ДНК.

Источник

Б. Пептидная связь. Строение и биологические свойства пептидов

α-Аминокислоты могут ковалентно связываться друг с другом с помощью пептидных связей. Пептидная связь образуется между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой, т.е. является амидной связью. При этом происходит отщепление молекулы воды (см. схему А).

Схема А. Образование дипептида

1. Строение пептида

Количество аминокислот в составе пептидов может сильно варьировать. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды. Часто в названии таких молекул указывают количество входящих в состав олигопептида аминокислот: трипептид, пентапептид, октапептид и т.д.

Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды», а полипептиды, состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Однако эти названия условны, так как в литературе термин «белок» часто употребляют для обозначения полипептида, содержащего менее 50 аминокислотных остатков. Например, гормон глюкагон, состоящий из 29 аминокислот, называют белковым гормоном.

Схема Б. Строение пептидов

Пептидная связь, образуемая иминогруппой пролина, отличается от других пептидных связей, так как атом азота пептидной группы связан не с водородом, а с радикалом.

Пептиды различаются по аминокислотному составу, количеству и порядку соединения аминокислот. Сер-Гис-Про-Ала и Ала-Про-Гис-Сер — два разных пептида, несмотря на то, что они имеют одинаковые количественный и качественный составы аминокислот.

2. Характеристика пептидной связи

Пептидная связь имеет характеристику частично двойной связи, поэтому она короче, чем остальные связи пептидного остова, и вследствие этого мало подвижна. Электронное строение пептидной связи определяет плоскую жёсткую структуру пептидной группы. Плоскости пептидных групп расположены под углом друг к другу (рис. 1-1).

Рис. 1-1. Плоскости расположения пептидных групп и а-углеродных атомов в пространстве.

Связь между α-углеродным атомом и а-ами-ногруппой или а-карбоксильной группой способна к свободным вращениям (хотя ограничена размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать различные конфигурации.

Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т.е. α-углеродные атомы располагаются по разные стороны от пептидной связи. В результате боковые радикалы аминокислот находятся на наиболее удалённом расстоянии друг от друга в пространстве (рис. 1-2).

Пептидные связи очень прочны и самопроизвольно не разрываются при нормальных условиях, существующих в клетках (нейтральная среда, температура тела). В лабораторных условиях гидролиз пептидных связей белков проводят в запаянной ампуле с концентрированной (6 моль/л) соляной кислотой, при температуре более 105 °С, причём полный гидролиз белка до свободных аминокислот проходит примерно за сутки.

В живых организмах пептидные связи в белках разрываются с помощью специальных протеолитических ферментов (от англ. protein — белок, lysis — разрушение), называемых также протеазами, или пептидгидролазами.

Для обнаружения в растворе белков и пептидов, а также для их количественного определения используют биуретовую реакцию (положительный результат для веществ, содержащих в своём составе не менее двух пептидных связей).

3. Биологическая роль пептидов

В организме человека вырабатывается множество пептидов, участвующих в регуляции различных биологических процессов и обладающих высокой физиологической активностью.

Количество аминокислотных остатков в структуре биологически активных пептидов может варьировать от 3 до 50. К одним из самых «маленьких» пептидов можно отнести ти-реотропин-рилизинг-гормон и глутатион (три-пептиды), а также энкефалины, имеющие в своём составе 5 аминокислот. Однако большинство биологически активных пептидов имеет в своём составе более 10 аминокислот, например нейропептид Y (регулятор аппетита) содержит 36 аминокислот, а кортиколиберин — 41 аминокислоту.

Некоторые из пептидов, в частности большинство пептидных гормонов, содержат пептидные связи, образованные а-аминогруппой и а-карбоксильной группой соседних аминокислот. Как правило, они синтезируются из неактивных белковых предшественников, в которых специфические протеолитические ферменты разрушают определённые пептидные связи.

Ангиотензин II — октапептид, образующийся из крупного белка плазмы крови ангиотензиногена в результате последовательного действия двух протеолитических ферментов.

Первый протеолитический фермент ренин отщепляет от ангиотензиногена с N-конца пептид, содержащий 10 аминокислот, называемый ангиотензином I. Второй протеолитический фермент карбоксидипептидилпептидаза отщепляет от С-конца ангиотензина I 2 аминокислоты, в результате чего образуется биологически активный ангиотензин II, участвующий в регуляции АД и водно-солевого обмена в организме (см. схему В).

Однако в некоторых биологически активных пептидах могут содержаться либо необычные аминокислоты, либо существовать необычные связи между аминокислотами, не встречающиеся в белках.

Пример пептида, содержащего необычную для белков связь между аминокислотами, — трипептид глутатион, построенный из глутамата, цистеина и глицина (см. схему Г).

Схема Г. Трипептид глутатион (γ-глутамилцистеинилглицин)

Функции пептидов зависят от их первичной структуры. Ангиотензин I по структуре очень похож на ангиотензин II (имеет только две дополнительные аминокислоты с С-конца), но при этом не обладает биологической активностью.

Изменение в аминокислотном составе пептидов часто приводит к потере одних и возникновению других биологических свойств. В качестве примера можно рассмотреть структуру и свойства двух пептидных гормонов — оксито-цина и вазопрессина.

В гипоталамусе окситоцин и вазопрессин образуются в результате частичного (ограниченного) протеолиза более крупных белковых предшественников. Из гипоталамуса по нервным волокнам эти гормоны внутри секреторных гранул перемещаются в нервные окончания аксонов, находящихся в задней доле гипофиза. После действия специфических стимулов эти гормоны выделяются в кровь (см. схему А).

Несмотря на небольшие отличия в последовательности аминокислот (замены аминокислот в положениях 3 и 8) эти гормоны сильно отличаются по физиологическому действию. Так, окситоцин выделяется в кровь во время кормления ребёнка, вызывает сокращение миоэпи-телиальных клеток протоков молочных желёз и стимулирует выделение молока. Кроме того, окситоцин влияет на гладкую мускулатуру матки во время родов, вызывая её сокращение.

В отличие от окситоцина, основное физиологическое действие вазопрессина — увеличение реабсорбции воды в почках при уменьшении АД или объёма крови (поэтому другое название этого гормона — антидиуретический). Кроме того, вазопрессин вызывает сужение ГМК сосудов.

Интересно отметить, что наличие в положении 8 основной аминокислоты важно для проявления антидиуретической активности, а аминокислоты с гидрофобным радикалом в положении 3 — для сокращения ГМК.

Так как пептиды — мощные регуляторы биологических процессов, их можно использовать как лекарственные препараты. Основное препятствие для терапевтического использования — их быстрое разрушение в организме. Одним из важнейших результатов исследований является не только изучение структуры пептидов, но и получение синтетических аналогов природных пептидов с целенаправленными изменениями в их структуре и функциях.

Например, синтезирован пептид 1-дезамино-8-0-аргинин-вазопрессин (ДАВ), структура которого представлена на схеме Е.

В структуре этого пептида (по сравнению с вазопрессином) нет аминогруппы на N-конце, и вместо L-аргинина в положении 8 стоит D-аргинин. Такой синтетический пептид обладает только антидиуретической активностью и химически устойчив, т.е. при введении в организм вызывает длительную реакцию. Такой искусственный аналог гормона (по сравнению с природным) более эффективен при лечении гормональной недостаточности.

Однако такое деление пептидов крайне условно. Появились данные о том, что многие пептиды обладают широким спектром действия. Так, меланоцитстимулирующий гормон, помимо стимуляции пигментообразования, участвует в регуляции аппетита (вместе с леп-тином подавляет потребление пищи и является антагонистом нейропептида Y). В то же время β-эндорфины, кроме анальгезирующего эффекта, — синергисты нейропептида Y, т.е. усиливают потребление пищи. Описанный выше вазопрессин, кроме антидиуретического и сосудосуживающего действия, имеет свойство улучшать память.

Источник

Пептидная связь: образование, строение, свойства

Содержание:

Именно пептидная связь является основой построения всех белковых молекул, из которых, в конечном счете, образуется вся живая материя. Особенности строения пептидной связи, ее структура оказали огромное влияние на саму возможность существования жизни на нашей планете. О том, что такое пептидная связь, как она образуется и какими свойствами обладает, читайте дальше.

Определение

Пептидная связь это связь, возникающая между аминокислотами при взаимодействии аминогруппы (-NH₂) и карбоксильной группы (-COOH). Две соединенные одна с другой кислоты образуют дипептид, три – трипепетид и так далее. Длинные цепи подобного рода зовутся полипептидами и белками.

Также академическое определение пептидной связи звучит так: пептидная связь – это вид химической связи, возникающей вследствие взаимодействия α-аминогруппы одной аминокислоты и α-карбоксигруппы другой аминокислоты.

Само же слово «пептид» происходит от греческого «питательный» и означает семейство веществ, молекулы которых построены из двух или более остатков аминокислот, соединенных в цепь пептидными связями —C(O)NH—.

Образование

Как образуется пептидная связь? Образование пептидной связи происходит внутри клеток на рибосомах при активном участии ферментов с затратой энергии. Аминокислоты при этом, будучи мономерами, играют роль таких себе строительных блоков белков. Для синтеза белка живыми организмами используется 20 видов различных аминокислот.

Что же касается самого процесса образования пептидной связи между аминокислотами, то она образуется при оттягивании электронной плотности с атома водорода аминогруппы одной аминокислоты и атомом кислорода карбоксильной группы другой аминокислоты.

Вот так процесс образования пептидной связи в молекуле выглядит схематически.

Как следствие разрываются соединения между N и H в аминогруппе и между C и OH в карбоксильной группе. Соединение протона и гидроксильной группы в результате образует воду, а два аминокислотных остатка – дипептид.

Свойства

Пептидная связь, которая имеет место при первичной структуре белков, не является полностью одинарной. Длина ее равна 0,132 нм. Это среднее значение между истинной двойной и одинарной связями.

Важными свойствами пептидной связи являются копланарность и трансположение, далее подробно их поясним.

Копланарность означает, что все атомы, входящие в пептидную группу находятся на одной плоскости, а атомы H и О располагаются по разные стороны от пептидной связи. Но стоит заметить, что радикальные группы аминокислот и водорода при α-углеродах лежат за пределами плоскости.

Трансположение означает, что кислород и водород пептидной связи находятся в транс-ориентации. Также в транс-ориентации ориентированы аминокислотные R-группы во всех белковых и пептидных молекулах естественного происхождения.

Строение

Структура подобной пептидной связи и формула отражена на картинке.

Методы определения связей

Наилучшим методом для определения пептидных связей является биуретовая реакция. Такое название она имеет потому, что впервые эта реакция была использована для получения биурета, который хотя и не является аминокислотой, но обладает при этом двумя пептидными связями.

Сам механизм определения сводится к тому, что аминокислоты, способные образовать как минимум две пептидные связи в щелочной среде при добавлении сульфата меди образуют медьсодержащее комплексное соединение фиолетового цвета.

Рекомендованная литература и полезные ссылки

Видео

Источник

Пептидная связь — характеристика, свойства и строение

Пептидная связь возникает между аминокислотами при взаимодействии аминогруппы (-NH2) и карбоксильной группы (-СООН). Две соединенные между собой аминокислоты дают дипептид, три – трипепетид и так далее. Более длинные цепи называют полипептиды и белки.

Образование полипептидной связи внутри клеток идет на рибосомах, при участии ферментов с затратой энергии. Аминокислоты являются мономерами — строительными блоками белков. Для синтеза белка живые организмы используют 20 видов аминокислот.

Как образуется пептидная связь

Данный вид образуется при оттягивании электронной плотности с атома водорода аминогруппы одной и атомом кислорода карбоксильной группы другой аминокислоты.

В результате разрываются соединение между N и Н в аминогруппе и между С и ОН в карбоксильной группе. Протон и гидроксильная группа, объединяясь, дают воду. Два аминокислотных остатка – дипептид.

Свойства пептидной связи

Пептидная связь, характерная для первичной структуры белков, не является полностью одинарной. Её длина составляет 0.132 нм. Это среднее значение между значением истинной двойной связью (C = N, 0,127 нм) и значением истинной одинарной связью (C – N, 0,149 нм).

Атомы, непосредственно вступающие во взаимодействие (углерод, азот, кислород, водород) и два атома α-углерода расположены в общей плоскости. Радикальные группы аминокислот и водорода при α-углеродах лежат за пределами плоскости.

Водород и кислород пептидной связи и α-углероды аминокислот находятся в транс-ориентации. Во всех белковых и пептидных молекулах естественного происхождения, аминокислотные R-группы тоже ориентированы в транс-модификацию.

Резонансные формы пептидных связей

В основе феномена резонанса пептидной связи лежит то, что она на 40% является двойной.

В результате этот вид существует в трех формах:

Кетольная (0,132 нм). Когда взаимодействие между атомами азота и углерода стабилизируется и становится полностью одиночной.

Переходная или мезомерная форма с неопределенными, промежуточными характеристиками.

Енольная (0,127 нм). В этой форме электронная плотность переходит с пептидной на связь между углеродом и кислородом, делая её полностью двойной, вследствие атом кислорода становится заряжен частично отрицательно.

Таким образом, причиной резонанса является делокализованность электронной плотности между азотом и углеродом.

Строение пептидной связи

В итоге электронная плотность пептидной группы смещается к кислороду. В результате такого сопряжения выравниваются длины связей внутри радикала.

Структура и формула отражены на картинке:

Методы определения пептидных связей

Качественной является биуретовая реакция. Такое название она получила, так как впервые была проведена для биурета, хоть и не являющегося аминокислотой, но обладающего двумя пептидными связями.

Принцип определения сводится к тому, что аминокислоты, могущие образовать минимум две пептидные связи, в щелочной среде, при добавлении сульфата меди (II), образуют медьсодержащее комплексное соединение фиолетового цвета.

Комплекс меди с биуретом образуется по схеме:

Заключение

Пептидная связь является основой построения белковых молекул, из которых, в конечном итоге, строятся все живые организмы. Особенности её строения и пространственной конфигурации оказали огромное влияние на саму возможность существования жизни на нашей планете.

Последовательность аминокислот в белке определяется другой важнейшей молекулой – ДНК.

Источник

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ

Смотреть что такое «ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ» в других словарях:

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ — ( CO NH ) химическая связь, соединяющая аминогруппу одной аминокислоты с карбоксильной группой другой в молекулах пептидов и белков … Большой Энциклопедический словарь

пептидная связь — – амидная связь (NH CO ), образующаяся между амино и карбоксильной группами аминокислот в результате реакции дегидратации … Краткий словарь биохимических терминов

пептидная связь — Ковалентная связь между альфа аминогруппой одной аминокислоты и альфа карбоксильной группой другой аминокислоты [http://www.dunwoodypress.com/148/PDF/Biotech Eng Rus.pdf] Тематики биотехнологии EN peptide bond … Справочник технического переводчика

Пептидная связь — * пептыдная сувязь * peptide bond ковалентная связь между двумя аминокислотами, возникающая в результате соединения α аминогруппы одной молекулы с α карбоксильной группой др. молекулы, с одновременным удалением воды … Генетика. Энциклопедический словарь

пептидная связь — ( СО NH ), химическая связь, соединяющая аминогруппу одной аминокислоты с карбоксильной группой другой в молекулах пептидов и белков. * * * ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ ( CO NH ), химическая связь, соединяющая аминогруппу одной аминокислоты… … Энциклопедический словарь

Пептидная связь — Схема образования пептидной связи. Пептидная связь вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в резу … Википедия

пептидная связь — peptide bond пептидная связь. Pазновидность амидной связи, образуется между α карбоксильной и α аминогруппой двух аминокислот. (Источник: «Англо русский толковый словарь генетических терминов». Арефьев В.А., Лисовенко Л.А., Москва: Изд во ВНИРО,… … Молекулярная биология и генетика. Толковый словарь.

пептидная связь — peptidinis ryšys statusas T sritis chemija apibrėžtis Amidinis ryšys, jungiantis elementariąsias grandis baltymo ar peptido molekulėje. atitikmenys: angl. peptide bond rus. пептидная связь … Chemijos terminų aiškinamasis žodynas

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ — Связь между аминной группой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой … Толковый словарь по психологии

Источник