Что такое первичная структура белка биология

Белки

теория по биологии 🌿 цитология

Строение белков

Аминокислоты ассоциируются с генетическим кодом, так как последовательности нуклеотидов кодируют триплеты нуклеотидов. Такие задачи изучаются в школе и встречаются в ЕГЭ. Всем, кто сталкивался с генетикой, хорошо знакома таблица

В один белок может входить много аминокислот. Они соединяются в цепь посредством образования пептидных связей: азот одной аминокислоты связывается с углеродом другой аминокислоты:

Строение белка. Зеленым цветом обозначена карбоксильная группа аминокислоты, голубым цветом — аминогруппа аминокислоты

Некоторые аминокислоты животный

Классификация белков

Протеины –

Протеиды – белки, в состав которых, кроме белковых молекул, входят небелковые молекулы.

Для того чтобы не путаться в понятиях, нужно вспомнить, что принимают спортсмены для того, чтобы скорее нарастить мышечную массу, то есть протеиновые коктейли, батончики и т.д. Именно протеиновые, это слово на слуху, пусть теперь оно ассоциируется с этой классификацией.

Уровни организации белковой молекулы

Структура белка именуется просто по счету, в зависимости от сложности укладки.

Первичная структура белка представляет собой прямую цепь из аминокислот. Она является главной и определяющей свойства, форму и функции белка.

Вторичная структура белка – уже две цепи. Однако эти цепи не идут параллельно друг другу. Они скручены в спираль и связаны водородными связями, которые их удерживают за счет того, что их много.

Третичная структура белка – глобула. Глобула означает шар, что и является описанием структуры белка. В этом случае прочность обусловлена тремя видами связей: водородными, ионными и дисульфидными.

Четвертичная структура белка – это как бы глобула из глобул. Она встречается не у всех белков. Белок крови

Регенерация — восстановление организмом утраченных или повреждённых органов и тканей, а также восстановление целого организма из его частей.

Денатурация и ренатурация

Функции белков

Белки входят в состав всего в клетке: мембраны и органоиды. Кроме того, есть белки, которые очень важно знать:

Ферменты – катализаторы (= ускорители химических реакций) белковой природы. С ферментами происходит тесное знакомство в разделе «пищеварение». Есть одно важное правило, которое нужно обязательно запомнить: все ферменты – белки, но не все белки – ферменты.

Белки-транспортеры осуществляют перенос веществ через мембрану клетки. Очень наглядным примером транспорта белками является белок-переносчик гемоглобин, благодаря которому мы дышим. В мышцах существует аналог этого белка – миоглобин (приставка мио- означает «сокращение», тем самым называя месторасположение белка).

Кроме оборонительной и атакующей функции во благо защиты организма, есть и латающая. При порезе и кровопотере молекулы белка тромбина объединяются для того, чтобы закрыть поврежденный сосуд, а тем временем, тонкие нити белка фибрина переплетаются на поверхности раны, образуя тоненькую пленочку. Если порез был несерьезным, то кровотечение успешно остановлено.

Некоторые белки являются гормонами. Они отвечают за регуляцию физиологических процессов организма. Наиболее известным примером белкового

Как и углеводы с жирами, белки тоже могут быть расщеплены для получения энергии. Однако, чаще всего, аминокислоты, полученные в результате распада белка, снова используются организмом для построения других белков. Это делает для экономии энергии и биологического материала, ведь в случае повторного использования, не нужно тратиться на синтез новых соединений. При расщеплении 1 г белка высвобождается 17,6 кДж энергии.

Задание EB11693 Установите соответствие между классами органических веществ и выполняемыми ими функциями в клетке.

Запишите в ответ цифры, расположив их в порядке, соответствующем буквам:

Для начала вспомним какие вообще есть классы органических веществ в клетке.

Это белки, жиры, углеводы и нуклеиновые кислоты. Белки, жиры и углеводы являются источниками энергии, но у них есть и более локальные функции:

Выберем вначале то,что относится к нуклеиновым кислотам: биосинтез белка и хранение генетической информации.

PS: сигнальная и рецепторная функция — одно и то же.

pазбирался: Ксения Алексеевна | обсудить разбор | оценить

На данной схеме изображена реакция между двумя аминокислотами, что известно из вопроса. Между ними действуют пептидные связи.

Пептидная связь — это химическая связь, возникающая между двумя молекулами в результате реакции конденсации между карбоксильной группой (-СООН) одной молекулы и аминогруппой (-NH₂) другой молекулы, при выделении одной молекулы воды (H₂O).

pазбирался: Ксения Алексеевна | обсудить разбор | оценить

Источник

Что такое первичная структура белка биология

Белки — это высокомолекулярные соединения (биополимеры), мономерами которых яв­ ляются аминокислоты, соединенные пептидными связями.

Аминокислотой называют органическое соединение, имеющее карбоксильную и амино­ группу, а также радикал. В природе встречается около 200 аминокислот, которые различаются взаимным расположением функциональных групп и радикалами, но только 20 из них входят в состав белков. Такие аминокислоты называют протеиногенными.

Не все протеиногенные аминокислоты могут синтези­ роваться в организме человека. Аминокислоты, которые образуются в организме человека в необходимом коли­ честве, называют заменимыми (их насчитывается 12), а аминокислоты, которые не синтезируются и должны поступать с пищей, — незаменимыми (8). К незамени­ мым аминокислотам относят валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин.

Уровни структурной организации белка.

У белков различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.

Первичная структура белка — это последовательность аминокислот, соединенных пептидной связью. Особенности аминокислотного состава белка обусловливают его пространственную укладку — возникновение вторичной и третичной структур. Изменение расположения хотя бы одной аминокислоты в первичной структуре влечет за собой измене­ ние более высоких структур, а также свойств белка в целом.

Вторичная структура представляет собой упорядоченную пространственную структуру белковой молекулы в виде спиралей или складок, поддерживаемых водородными связями, которые возникают между атомами кислорода и водорода. Более­менее длинные участки со вторичной структурой имеют, например, кератины волос и ногтей, фиброин шелка.

Четвертичная структура — это про­ странственная организация нескольких глобул, которая поддерживается слабы­ ми взаимодействиями (гидрофобными, ионными, водородными и др.). Четвертичная структура характер­ на для гемоглобина и хлорофилла.

По форме молекулы различают фи­ бриллярные и глобулярные белки. Первые из них вытянуты, как, например, колла­ ген соединительной ткани или кератины волос и ногтей. Глобулярные же белки имеют форму глобулы, как миоглобин мышц.

Белки выполняют в клетке ряд функций: пластическую (стро­ительную), каталитическую (ферментативную), энергетическую, сигнальную (рецепторную), сократительную (двигатель­ную), транспортную, защитную, регуляторную и запаса­ющую. Строительная функция белков связана с их наличи­ ем в клеточных мембранах и структурных компонен­тах клетки. Энергетическая обусловлена тем, что при расщеплении 1 г белка высвобождается 17,2 кДж энер­ гии. Белки — рецепторы мембран принимают участие в восприятии сигналов окружающей среды и их пе­ редаче в клетке, а также в межклеточном узнавании. Без белков невозможно движение клеток и организмов в целом. Они составляют основу жгутиков и ресничек, а также обеспечивают сокращение мышц и перемеще­ ние внутриклеточных компонентов. В крови человека и многих животных белок гемоглобин переносит кисло­ род и часть углекислого газа, другие белки транспорти­руют ионы и электроны. Защитная роль белков связана с иммунитетом: белок интерферон способен уничтожать многие вирусы, а белки­антитела участвуют в иммун­ ных реакциях. Среди белков и пептидов есть регулято­ ры, например, гормон поджелудочной железы, инсулин, регулирующий концентрацию глюкозы в крови. У неко­ торых организмов белки могут откладываться в запас, как у бобовых в семенах, или у птиц и пресмыкающих­ся в яйцах.

Источник

Фиброин

Свойства

Фиброин является гетеродимером, образованным двумя белковыми цепями. Его первичная структура состоит из повторяющейся аминокислотной последовательности (Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala) n.

В свою очередь, повторяющиеся аминокислотные последовательности образуют антипараллельные складчатые β-слои, связанные водородными связями. Эта структура обуславливает высокий предел прочности нитей паутин и шелка. Более прочный, чем кевлар, фиброин вдобавок ещё и высоко эластичен. Эти качества делают его материалом, применяемым в различных областях, включая биомедицину и текстильное производство.

Структуры

Структура белка

По вторичной структуре белка семейство кератинов разделяется на две группы:

Для первичной структуры α-кератинов характерно большое содержание цистеина и множество дисульфидных связей.

В отличие от α-кератинов поперечные дисульфидные связи между соседними полипептидными цепями у β-кератинов отсутствуют. В полипептидной цепи каждый второй элемент — глицин. Характерно повторение последовательности «GSGAGA».

Для α-кератинов основным структурным компонентом являются цилиндрические микрофибриллы диаметром 75 А, состоящие из спирализованных, скрученных попарно протофибрилл.

Источник

Строение белков — особенности, функции, биологическая роль

Строение белков занимает огромное по важности место как в биологии, так и в других естественных науках. В этой статье подробно разберем строение белков, доходя до последней четвертичной структуры. В этом вопросе также стоит учитывать основные свойства этих биополимеров, которые исходят из особенностей их строения. Из расположения различных структур в молекулах белков следуют их функции и биологическая роль в клетках.

Белки — что это такое

Все мы знаем, что данные соединения очень важны в нашей жизни. Многие ученые говорили и говорят о том, что без белков нет жизни. Они правы. Эти биополимеры крепко связаны с наследственной информацией и жизненной энергией. И все-таки дадим определение данным компонентам всех живых систем. Белки — нерегулярные, то есть непериодические биополимеры, мономерами которых являются 20 аминокислот. В их состав входят: углерод, водород, кислород, азот, иногда сера. Биополимерами называются крупные молекулы, состоящие из более простых молекул — мономеров. Как вы поняли из определения, белки являются крупными молекулами или макромолекулами и высокомолекулярными соединениями. Например, гемоглобин имеет молярную массу около 64 тыс. Молярная масса альфа-амилазы почти доходит до 100 тыс. А если брать и белки, составляющие оболочки вирусов — капсиды, то они содержат до 40 млн частиц.

Важно! В клетках и тканях встречается 170 аминокислот, но в состав белков входят лишь двадцать.

Помните, что растения сами синтезируют все мономеры белков, а животные только их малую группу. Животные получают все остальные аминокислоты из органических соединений при питании.
Рис. 1. Первичная структура белка

Составляющие белков

Аминокислоты растворимы в воде, находятся в порошкообразном состоянии, имеют в своем строении аминогруппу, карбоксильную группу и радикал. Радикал может быть представлен ароматическим кольцом, цепочкой. В его состав могут входить соединения, содержащие серу. Мономеры белков могут быть кислыми или основными, в зависимости от количества групп NH2 и COOH. Вступая в реакции друг с другом, аминокислоты образуют дипептиды, трипептиды и полипептиды. Перед тем, как перейти к детальному рассмотрению строения молекул белков, изучим все связи, существующие в белках разных типов:

Эти связи являются основными в белковых молекулах.
Рис. 2. Альфа-спираль

Структуры белков

Каждый белок в природе состоит из определенного количества структур, которые обусловливают сложность его строения. Они формируются в каналах эндоплазматической сети. С этими структурами сильно связаны и основные свойства белков — денатурация и ренатурация, которые мы рассмотрим позже.

Первичная структура

Данная структура определяет количество аминокислот в цепи пептидов. В молекуле возникают пептидные связи (рис.1). То есть эта структура представляет собой последовательность различных аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями.

Важно! В период с 1944 года по 1954 год биохимиком Сенгером в Великобритании был открыт инсулин, имеющий в своем составе 51 аминокислоту и первичную структуру. Также было тщательно изучено его строение.

Вторичная структура

Представляет собой альфа-спираль, которая прошита многочисленными водородными связями (рис.2). Еще данная структура может представлять собой бета-слой. Бета-слой (рис.3) — складчатая структура, состоящая из ряда параллельных полипептидных цепей, соединенных водородными связями. Является более прочным, чем альфа-спираль.
Рис. 3. Бета-слой

Третичная структура

Здесь полипептидная цепь компактно уложена в глобулу (рис.4). В глобулу могут входить ионные, водородные, дисульфидные связи. Между радикалами могут возникать гидрофобные и гидрофильные взаимодействия. Сюда же входят различные ферменты и антитела с глобулярным строением.

Важно! В 1963 году ученые Кендрью и Перуц открыли миоглобин, имеющий третичную структуру.

Рис. 4. Глобула

Четвертичная структура

Пожалуй, является наиболее сложной из всех. В ней несколько полипептидных цепей удерживаются в молекуле гидрофобными взаимодействиями и ионными связями (рис.5). Четыре глобулы соединены воедино. Данное строение имеет гемоглобин, чрезвычайно важный для человеческого организма. Теперь, после изучения основного строения белков, перейдем к краткому рассмотрению свойств этих биополимеров, которые вытекают из наличия всех указанных выше структур.

Свойства белков

Примем во внимание два главных свойства:

Обязательно стоит перейти к вопросу о классификациях белков. Разные биополимеры имеют разное строение, а также физические свойства.
Рис. 5. Четвертичная структура белка

Классификация белков

Белки делятся по своему внутреннему строению:

Белки подразделяются и по сложности строения:

Мы разобрали все самые важные моменты строения белковых молекул. Нужно остановиться на последнем вопросе — функциях белков.
Рис. 6. Функции белков

Функции белков

Строение белков, все четыре структуры этих полимеров, обусловливают их функции. Каждый определенный белок выполняет и свою функцию, и общие задачи для этого класса веществ:

Итак, разобрав строение белков, мы узнали, что они являются непериодическими биополимерами, состоящими из 20 аминокислот. Различные представители этого класса веществ могут иметь от одной до четырех структур, в каждой из которых преобладают свои виды связи. Белки, различающиеся по своей форме и количеству структур, имеют индивидуальные физические свойства и отдельные функции. Незаменимость белков для всех живых существ мы доказали при рассмотрении выполняемых ими задач. Для закрепления изученного материала рекомендуем пройти тест, расположенный ниже, и посмотреть видео.

Источник

Структура белка необычайно важна для соединений, так как все функции они выполняют, принимая определённую пространственную конфигурацию.

Белки – это природные полимеры, молекулы которых состоят из остатков аминокислот, соединенных амидными (пептидными) связями.

Мономерами для образования макромолекулы служат α-аминокислоты. Это соединения, содержащие аминогруппу у первого атома углерода, не считая углерод карбоксильной группы.

Таких аминокислот известно 20. Из этого количества создаётся всё многообразие белков. Некоторые аминокислоты могут образовываться в организме, их называют заменимыми. Те, которые поступают только с пищей – незаменимые. В зависимости от состава, белки делят на полноценные, содержащие незаменимые аминокислоты, и неполноценные, не содержащие незаменимые аминокислоты.

Состав, строение и функции белков очень сложные, изучает эти вопросы биология. Рассматриваются природные полимеры и в курсе химии. Состав их можно выразить формулой:

В природные полимеры входят химические элементы: углерод, кислород, водород, азот, сера. В состав некоторых соединений включены фосфор, селен железо, медь и прочие элементы.

Первичная структура белка

Последовательно соединенные друг с другом аминокислотные остатки в цепь образуют первичную структуру. Цепь образована пептидной химической связью. Этот уровень организации самый важный. Случайная замена одной аминокислоты вызывает тяжелое генетическое заболевание.

Белковые молекулы образуются в процессе биосинтеза на рибосомах. Здесь реализуется наследственная информация. Последовательность аминокислотных остатков определяется последовательностью нуклеотидов в и-РНК. Зависимость триплетов и аминокислот записана в таблице генетического кода.

Если первичный уровень организации белка задаётся правильно, остальные структуры макромолекула принимает самопроизвольно.

Вторичная структура белка

Свёрнутая в спираль одна или 2 полипептидные цепи образуют вторичную структуру. Её поддерживают водородные связи.

Большинство белковых молекул имеют вторичный уровень.

Третичная структура белка

Упаковка вторичной структуры в клубок образует третичный уровень организации.

Поддерживают данную структуру дисульфидные, солевые, сложноэфирные мостики, силы электростатического взаимодействия.

Четвертичная структура белка

Некоторые белковые единицы формируют сложные агрегаты в пространстве. Несколько упакованных в клубок белков, ориентированных относительно друг друга, создают четвертичную структуру.

Удерживаются такие агрегаты водородными связями, электростатическими и прочими взаимодействиями.

Денатурация и ренатурация белка

Природные соединения проявляют разные свойства. Одно из важнейших свойств – денатурация белка. Это разрушение пространственной организации белковых молекул. Последовательность соединения аминокислот, а значит и химический состав, не изменяется.

Пространственная конфигурация может разрушаться в результате действия разных факторов:

солей тяжёлых металлов;

механических и иных факторов.

Если первичный уровень организации белка не нарушен, может идти обратная реакция – ренатурация. Это восстановление пространственного строения молекулы. Не все природные полимеры способны к восстановлению пространственной организации.

Иногда денатурация протекает необратимо, хотя первичная структура не разрушается. Функции белки способны выполнять, находясь в определенной пространственной конфигурации.

Протеины – простые белки

К простым белкам относят высокомолекулярные соединения, состоящие только из остатков аминокислот. В них содержатся незаменимые и заменимые аминокислоты.

Протеины применяются в спортивной среде для восполнения белковой массы в организме. Используют протеиновый порошок для приготовления коктейля, в качестве добавки к пище.

Протеиновый порошок получают в результате переработки продуктов животного происхождения: молока, мяса, яиц, рыбы. Организм будет получать протеины, если просто употреблять в пищу указанные продукты. Усвоение их будет идти медленнее.

Протеиды – сложные белки

Сложными называют белки, содержащие небелковые по природе вещества. Так называемые простетические группы.

В соответствии с химическим составом и наличием групп их классифицируют:

гликопротеиды и другие.

В состав протеидов входят элементы: магний, железо, медь и другие. Примером протеидов являются гемоглобин и миоглобин. Они выполняют важнейшие функции, принимают участие в обменных процессах.

Функции белков

Белки выполняют в клетках организмов важные функции:

Источник