Что такое сложные белки

Сложные белки

Это структуры, содержащие белковую часть – апопротеин и небелковый компонент – простетическую группу. В зависимости от строения последней принято различать следующие их варианты.

Фосфопротеины – это сложные белки, простетической группой которых является остаток фосфорной кислоты. Тип связи между апопротеином и небелковым компонентом – сложноэфирная, которая образуется при взаимодействии ОН-группы серина или треонина с фосфорной кислотой. К протеинам этого класса относятся казеиноген молока, фосфорилированные модификации гистонов, ферменты (РНК-полимеразы, некоторые фосфотрансферазы, фосфатазы) и другие, а также вителлин, фосвитин желтка и овальбумин белка яиц, ихтуллин икры рыб.

Остатки фосфорной кислоты, включённые в белки, находятся в диссоциированом состоянии, что придаёт молекуле сильный отрицательный заряд. Поэтому фосфопротеины могут легко взаимодействовать с лигандами или отталкивать их. Так, например, они связывают ионы Са 2+ и транспортируют их.

Но главная особенность данной простетической группы – это возможность изменения конформации и заряда белковой молекулы, что сказывается на её свойствах и функциях. Реакция взаимодействия с фосфорной кислотой называется фосфорилирование или дефосфорилирование и используется, например, для регулирования активности ферментов и изменения функциональной активности биомембран (проницаемости и др.).

Фосфопротеины необходимы для развития зародыша, плода, новорожденного, т.к. содержат оптимальный набор аминокислот, а фосфорная кислота используется для формирования скелета (связывание ионов Са 2+ ), для образования макроэргов – АТФ, АДФ и др., которые требуются в качестве источников энергии в реакциях синтеза, особенно интенсивно протекающих в растущем организме.

Нуклеопротеины – сложные белки, простетической группой которых являются нуклеотиды, и в первую очередь нуклеиновые кислоты – ДНК и РНК. В качестве апопротеина выступают белки гистоны, реже протамины. Так как эти протеины положительно заряжены, а нуклеиновые кислоты – отрицательно, то связь, образуемая между ними, ионная. Множество октамеров гистонов, комплексируясь с полинуклеотидом, образует нуклеосомы, которые затем компактно укладываются в органоидах (рис. 13).

Хромопротеины («цветные белки») своей окраской обязаны простетической группе – пигменту. В зависимости от строения различают следующие подклассы: гемопротеины, флавопротеины, родопсин.

Гемопротеины (красные) –сложные белки, простетической группой которых служит гем. Он представлен порфирином, состоящим из 4-х пиррольных колец, соединённых метиновыми мостиками (—СН=). В центре располагаются ионы Fe 2+ (гем b) или Mg 2+ (гем а). Связь между апопротеином и небелковым компонентом координационная (донорно-акцепторная). Гемопротеины различаются по составу и структуре белка, обеспечивая разнообразие биофункций. Чаще всего встречается гем b (рис. 14). Он входит в состав гемоглобина (Hb) и миоглобина, обеспечивающих связывание газов, транспорт их эритроцитами или накопление кислорода миоцитами. Мицелла Hb состоит из четырёх полипептидных цепей и служит примером обладания биологическим свойством кооперативность (см. выше) – то есть у каждой последующей субъединицы сродство к кислороду выше предыдущей. Гемоглобин присоединяет кислород в условиях его высокого парциального давления и отдает соответственно в среде с низким содержанием этого газа. Сродство гемоглобина к монооксиду углерода больше, чем к кислороду, поэтому угарный газ (СО) может вытеснять кислород из оксигемоглобина. Образующийся карбоксигемоглобин не способен служить переносчиком кислорода, в тканях развивается гипоксия, опасная для клеток. Эта форма Hb имеет вишнево-красную окраску, обуславливающую цвет лица людей, отравившихся диоксидом углерода, что позволяет легко диагностировать токсическое действие газа. Зародышевый гемоглобин F (α₂γ₂) обладает более высоким сродством к кислороду, чем HbА взрослых людей. Благодаря этому возможен оптимальный перенос газа от матери к плоду.

Миоглобин – небольшой глобулярный белок (Mr 16500 Да); молекула его состоит из одной полипептидной цепи (153 а/к) и одного гема. Сродство к кислороду у данного гемопротеида значительно больше, чем у гемоглобина, поэтому он может принимать газ от последнего для сохранения или использования его в мышечных клетках.

Гем b является также структурной единицей ферментов каталазы и пероксидазы, обезвреживающих пероксиды, и цитохромов – митохондриальных белков, участвующих в переносе электронов от окисляемых веществ в конечном итоге на кислород за счёт своей способности изменять валентность железа.

Гем а встречается в растительных гемопротеинах и участвует в процессе фотосинтеза.

Металлопротеины – сложные белки, где роль небелкового компонента выполняют катионы металлов. Связь между ними ионная или координационная (донорно-акцепторная). Типичными представителями таких белков являются железосодержащие белки.

Ферритин. В его составе ионы Fe 3+ депонируются в клетках селезёнки, костного мозга, но богаче всего этим белком печень. Там может накапливаться до 700 мг железа, которое используется по мере надобности для синтеза гема. Гемосидерин – это комплекс гликопротеина и ионов железа, образуется в тканях при кумулировании избытка железа. Трансферрин – растворимый в воде железопротеин, содержащий ещё олигосахариды (металлогликопротеин). Этот белок вырабатывается гепатоцитами и секретируется в кровь, где служит для транспорта катионов этого металла к клеткам других органов. Молекула трансферрина удерживает два иона железа, которые захватывает в кишечнике или местах распада гема, и осуществляет их перенос к точкам депонирования и утилизации. Церулоплазминаналогично трансферрину обеспечивает транспорт катионов металла, только восьми ионов меди.

Гликопротеины,или гликоконъюгаты. В них простетическая группа представлена углеводными компонентами и связана с белком О-гликозидными (реже N-гликозидными) связями. Небелковый фрагмент некоторых гликопротеидов редко бывает представлен одним моносахаридом; как правило, это олиго- или полисахаридные разветвлённые цепочки. Причём на долю углеводов может приходиться от 1 до 85%.

Исходя из вклада в общую копилку, выделяют два подкласса белков, содержащих углеводы: протеогликаныи гликопротеины. Между ними имеются существенные отличия:

Источник

Сложные белки, классификация

Классификация сложных белков

Классификация сложных белков зависит от строения простетической группы.

Гликопротеины (содержат углеводы).

Липопротеины (содержат липиды).

Фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту).

Хромопротеины (содержат окрашенную простетическую группу).

Металлопротеины (содержат ионы различных металлов).

Нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты).

Муцин, биологическая роль

Муцины- сложные белки, содержащие полисахариды, они придают слюне вязкость и клейкость, способствуют смачиванию и склеиванию пищевого комка и облегчают его проглатывание

Муцины (от лат. mucus — слизь), мукопротеины — семейство высокомолекулярных гликопротеинов, содержащих кислые полисахариды. Имеют гелеобразную консистенцию, продуцируются эпителиальными клетками почти всех животных и человека. Муцины — основной компонент, входящий в состав секретов всех слизистых желёз. Некоторые муцины отвечают за регуляцию процессов минерализации у животных, например, формирования раковины у моллюсков и костной ткани у позвоночных

Казеин, биологическая роль

Казеи́н (лат. caseus — сыр) — сложный белок, образующийся из предшественника казеина — казеиногена при створаживании молока.

Казеин (казеионоген) присутствует в молоке в связанном виде как соль кальция (казеинат кальция). Свёртывание казеина в молоке происходит под действием протеолитических ферментов сычужного сока (сыр), кислот, вырабатываемых молочнокислыми бактериями (творог), либо при прямом добавлении кислот (технический казеин).

Казеин содержит все незаменимые аминокислоты, и поэтому является важным пищевым белком.

Казеин — богатый источник доступного кальция и фосфора. Препараты казеина широко применяются в медицине, особенно при парентеральном питании. Из-за сбалансированности аминокислотного состава и лёгкой усваиваемости выделенный из молока казеин часто выступает основой питания атлетов, однако из-за довольно медленного расщепления в желудке его приём целесообразен в длительные периоды покоя между тренировками, например, на ночь. Казеин входит в состав мазей, применяемых в дерматологии, и биологических клеев, используемых в хирургии. [6]

Гемопротеиды.

Гемопротеид- сложные белки, содержащие окрашенную простетическуюгруппу — Гем. Относятся к хромопротеидам (См. Хромопротеиды). Кроме дыхательных пигментов — Гемоглобина и Миоглобина, Г. включают широко распространённые дыхательные ферменты — Цитохромы, иокислительные ферменты тканей — пероксидазу, катализирующую окисление органических веществперекисью водорода, Катализу и леггемоглобин (легоглобин) — пигмент, обнаруженный в корневыхклубеньках бобовых растений.

Гликопротеины.

Гликопротеины. Простетические группы этих белков представлены углеводами и их производными.

Гликопротеины содержат от 1 до 30 % углеводов, которые прочно связаны с белковой частью молекулы. Они представлены различными моносахаридами, их ацетил-амино-производными, дезоксисахаридами, нейраминовыми и сиаловыми кислотами. Они могут быть также представлены линейными или разветвленными олигосахаридами.

большинство белков на внешней поверхности животных клеток (рецепторы);

большая часть синтезируемых клеточных белков (интерфероны);

большая часть белков плазмы крови (кроме альбуминов):

групповые вещества крови;

гормоны (гонадотропин, кортикотропин).

Связь между углеводными компонентами и белковой частью в гликопротеинах ковалентно-гликозидная, через ОН группы серина, треонина, или NH группу лизина, аспарагина, глутамина.

Источник

Что такое сложные белки

В основу классификации белков положены их физико-химические и химические особенности. Белки классифицируют по нескольким признакам.

1.По строению

По химическому строению молекул все белки подразделяют на простые и сложные.

Простые белки (протеины) состоят только из аминокислот.

Сложные белки (протеиды) состоят из глобулярных белков и небелкового компонента. Небелковая часть сложного белка называется простетической группой.

Простетическая группа может быть представлена различными по химической природе соединениями. В зависимости от ее строения и свойств сложные белки подразделяются:

Простые белки

К простым белкам относят альбумины, глобулины, протамины, гистоны, проламины, глютелины, протеиноиды.

Альбумины и глобулины белки, которые есть во всех тканях. Сыворотка крови наиболее богата этими белками. На долю альбуминов приходится более половины белков плазмы крови.

Альбумины

Альбумины – составляют основную часть белков животных и растительных тканей. Альбумины – это глобулярные белки.

Альбумины – белки относительно небольшой молекулярной массы 25000-70000, они имеют выраженный кислый характер, так как содержат большое количество аспарагиновой и глутаминовой кислот.

Они растворяются в чистой воде и разбавленных растворах кислот, щелочей и солей. Из водных растворов альбумины осаждаются сернокислым аммонием только при полном насыщении раствора, т.к. это сильно гидратированые белки.

При кипячении свертываются и выпадают в осадок в виде густых хлопьев денатурированного белка. Образование пенки на молоке, загустение содержимого яиц при варке объясняется денату­рацией альбуминов. Пена, образующаяся при варке плодов и овощей, частично состоит из свернувшихся растительных альбуминов.

Альбумины – белки преимущественно животного происхождения. К ним относятся альбумины сыворотки крови, лактальбумин молока, овальбумин яичного белка, миоальбумин мышц животных, а также лейкозин пшеницы, ржи и ячменя, легуменин гречихи и сои, рицин касторовых бобов.

Альбумины выполняют в организме питательную, транспортную, обезвреживающую функции.

Характерным свойством альбуминов является их высокая адсорбционная способность. Они адсорбируют полярные и неполярные молекулы, выполняя транспортную роль.

Они транспортируют гормоны, холестерол, билирубин, лекарственные вещества, ионы кальция.

Альбумины связывают токсичные соединения – алкалоиды, тяжелые металлы, билирубин.

Благодаря высокой гидрофильности, небольшим размерам молекул, значительной концентрации альбумины играют важную роль в поддержании осмотического давления крови. Альбумины обеспечивают на 80% осмотическое давление крови от всех других сывороточных белков.

Альбумины синтезируются преимущественно в печени и быстро обновляются.

Глобулины

Глобулины – широко распространённая группа глобулярных белков, обычно сопутствующая альбуминам. Глобулины имеют более высокую молекулярную массу, чем альбумины. Глобулины слабокислые или нейтральные белки.

Глобулины растворимы в слабых солевых растворах, не растворимы в дистиллированной воде и выпадают в осадок при 50% и более насыщении растворов сернокислым аммонием, при нагревании свертываются.

К глобулинам относятся сывороточный, молочный, яичный, мышечный и другие глобулины.

Глобулины в организме выполняют питательную, защитную, транспортную функции.

В крови глобулины транспортируют холестерин, фосфолипиды, триглицериды, ионы железа (Fe 2+ ), меди (Cu 2+ ), витамин В₁₂. В молоке лактоглобулины и лактальбумины также выполняют транспортную функцию.

Глобулины вырабатываются печенью и иммунной системой.

Протамины

Протамины – низкомолекулярные положительно заряженные ядерные белки с резко выраженными основными свойствами (щелочные белки), с низкой молекулярной массой – 4000–12000, содержат 60-85% аргинина.

Протамины являются составной частью многих важных сложных белков (нуклеопротеидов), входящих в состав клеточных ядер. В ядрах клеток они находятся в комплексе с ДНК.

Протамины хорошо растворяются в воде, кислой и нейтральной среде и осаждаются в щелочных средах, не осаждаются при кипячении.

Протамины обнаружены в ядрах сперматозоидов у рыб. Составляют фракцию основного белка в зрелой сперме рыб.

Протамины содержатся в сперме некоторых видов рыб (сальмин – семга, клупеин – сельдь), скумбрин – скумбрия.

Выполняют главным образом структурную функцию, поэтому и присутствуют в клетках не способных к делению.

Гистоны

Гистоны представляют собой низкомолекулярные (11000–22000) белки с третичной структурой, обладают выраженными основными (щелочными) свойствами, т.к. содержат большое количество аргинина и лизина.

Гистоны содержатся в ядрах клеток высших организмов в соединении с нуклеиновыми кислотами, образуя нуклеопротеиды.

Гистоны играют важную роль в регуляции генной ак­тивности. Это белки хромосом, они входят в структуру хроматина. В клетках положительно заряженные гистоны связаны с отрицательно заряженными ДНК в составе хроматина. Гистоны в хроматине формируют остов, на который накручивается молекула ДНК.

Это очень стабильные белки, молекулы которых могут сохраняться в течение всей жизни клетки.

Гистоны находятся в виде нуклеопротеидов в лейкоцитах и красных кровяных шариках (гемоглобин).

Гистоны по своим свойствам близки к протаминам, растворимы в воде и разбавленных кислотах, нерастворимы в водном аммиаке и не свертываются при нагревании. Молекулы гистонов полярны, очень гидрофильны, поэтому они с трудом высаливаются из растворов.

Основные функции гистонов – структурная и регуляторная.

Структурная – гистоны участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК, а следовательно хроматина, хромосом и нуклеосом.

Регуляторная – заключается в способности блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК.

Проламины

Проламины – белки растительного происхождения, содержатся в клейковине семян злаковых растений, где выполняют роль запасных белков. В их состав входит большое количество глутаминовой кислоты и пролина (отсюда название проламин).

Проламины почти не содержат глицина и лизина, что делает невысокой их пищевую ценность.

Характерной особенностью проламинов является то, что они не растворимы в воде, солевых растворах, щелочах, хорошо растворимы в 60-80% растворе этилового спирта (это связано с наличием большого количества неполярной аминокислоты пролина), в то время как все другие белки денатурируют и выпадают в осадок.

К ним относятся глиадин (белок пшеницы, ржи), гордеин (белок ячменя), зеин (белок кукурузы), авенин (белокян овса), эдестин (белок конопли).

Проламины практически отсутствуют в бобовых и масличных культурах.

Глютелины

Глютелины – белки растительного происхождения, характеризующиеся высоким содержанием аминокислот пролина и глутаминовой кислоты.

Глютелины играют важную роль в питании человека, т. к. их питательная ценность высока. Они присутствуют в семенах злаковых культур вместе с проламинами.

Глютелины занимают промежуточное положение между проламинами и глобулинами.

Глютелины растворяются в разбавленных кислотах и щелочах, не растворяются в воде, спирте и разбавленных солевых растворах.

Представителями данного класса простых белков является оризенин (белок риса), глютелин (белок кукурузы) и глютенин (белок пшеницы).

У риса 80% всего белка приходится на глютелины (оризенин), этим можно объяснить высокое содержание лизина в белке рисового зерна.

Эти белки в ржаной муке не образуют клейковины, что обусловлено качественным различием белков ржи и пшеницы.

Протеиноиды

Протеиноиды – фибриллярные белки, их молекулы образуют многомолекулярные нитевидные комплексы – фибриллы.

Протеиноиды – белки животного происхождения, богаты глицином, пролином, цистином. Они могут иметь третичную и четвертичную структуры.

Протеиноиды – белки опорных тканей (костей, хрящей, сухожилий, связок). Они представлены коллагеном, эластином и кератином.

Протеиноиды не растворяются в воде, солевых растворах, разведенных кислотах и щелочах. Не перевариваются в желудочно-кишечном тракте большинства животных и человека и поэтому не могут выполнять питательную функцию. Однако, некоторые членистоногие приспособились к питанию фибриллярными белками кожи, перьев птиц, шерсти (например, моль).

К протеиноидам относятся коллаген – основной белок кожи, костей и хрящей, эластин – белок сухожилий и соединительной ткани, кератин – белок волос, шерсти, копыт, рогов и фиброин шелка.

Коллаген

Коллаген – основной белок соединительной ткани животных и человека, состоящий из трех белковых нитей, закрученных в спираль. Коллаген защищает ткани от механических воздействий, поддерживая прочность кожного покрова.

Коллаген – широко распространённый в организме белок, составляет около трети всех белков организма. Более 80% всего коллагена организма находится в межклеточном веществе соединительной ткани кожи, костей, связок, сухожилий, хрящей. Эти ткани обладают малой растяжимостью и высокой прочностью.

К особенностям аминокислотного состава коллагена относится, прежде всего, высокое содержание глицина, пролина. Полипептидные цепи коллагена содержит около 1000 аминокислот.

Коллаген, долго нагреваемый в воде при 56-100 0 С, переходит в растворимый клей, или глютин (желатин), который охлаждаясь, застывает и образует студень. На этом свойстве желатина основано приготовление заливных блюд.

Эластин

Эластин – основной белок эластических волокон, которые в больших количествах содержатся в межклеточном веществе таких тканей, как кожа, стенки кровеносных сосудов, связки, лёгкие. Эти ткани обладают очень важными свойствами: они могут растягиваться в несколько раз по сравнению с исходной длиной, сохраняя при этом высокую прочность на разрыв, и возвращаться в первоначальное состояние после снятия нагрузки.

Эластичность связана с присутствием в эластине большого количества межцепочечных сшивок при участии аминокислоты лизина.

Эластин не растворим в воде, не способен к набуханию. В составе эластина содержится много гидрофобных аминокислот — глицина, валина, аланина, лейцина, пролина.

Кератин

Кератины — семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину.

Волосы (шерсть), ногти, перья, иглы, когти, рога и копыта животных состоят главным образом из кератина.

Кератины могут иметь α-структуру и β-структуру.

В α-кератинах три α-спирали объединяются в суперспираль. Молекулы α-кератина ориентированы параллельно и соединены дисульфидными связями (содержат много цистеина), что придает прочность структуре.

Примером β-кератинов является фиброин шелка.

Кератины не растворимы в растворах солей, кислот, щелочей. Их молекулярная масса очень высока.

Фиброин шелка

Фиброин шелка – фибриллярный белок, выделяемый паукообразными и некоторыми насекомыми и составляющий основу нитей паутины и коконов насекомых, в частности, шёлка тутового шелкопряда.

Его β-структура состоит из антипараллельных полипептидных цепей, связанных между собой водородными связями. Фиброин состоит в основном из глицина, аланина, серина, тирозина.

Сложные белки

Фосфопротеины

Фосфопротеины – это сложные белки, простетической группой которых является остаток фосфорной кислоты. Она связывается с пептидной цепью через остатки тирозина, серина и треонина, т.е. тех аминокислот, которые содержат ОН-группу.

К белкам этого класса относятся:

Биологическая роль фосфопротеинов заключается в том, что они являются питательными веществами необходимыми для растущих организмов.

Фосфопротеины – это ценный источник энергетического и пластического материала для развития зародыша и дальнейшего роста и развития организма.

Например, казеин (казеиноген) молока содержит все незаменимые аминокислоты и фосфорную кислоту. В его состав также входят ионы кальция.

Фосфор и кальций необходимы растущему организму в больших количествах для формирования скелета.

Гликопротеины

Гликопротеины (гликоконъюгаты) – это сложные белки, которые содержат в качестве простетической группы углеводный компонент.

У некоторых гликопротеидов углеводная часть непрочно связана с белком и может легко от него отделяться. Простетические группы некоторых гликопротеидов могут встречаться в тканях и в свободном состоянии.

Гликопротеины широко распространены в природе. Они встречаются в секретах (слюне и т.д.), в составе клеточных мембран, клеточных стенок, межклеточного вещества, соединительной ткани. Многие ферменты и транспортные белки являются гликопротеинами.

Гликопротеины разделяют на истинные гликопротеины и протеогликаны.

Истинные гликопротеины

Углеводная часть гликопротеинов представлена небольшими гетерополисахаридами или олигосахаридами нерегулярного строения и содержит маннозу, галактозу, глюкозу, и их аминопроизводные. Белок в них составляет 80-85% массы макромолекулы.

Для гликопротеинов характерна ковалентная гликозидная связь. N-гликозидная связь возникает между углеводным компонентом и амидной группой аспарагина в белках. Например, в иммуноглобулинах, ферментах и гормонах).

О-гликозидная связь – моносахарид связан с ОН-группой серина или треонина (в муцинах), а иногда с ОН-группой гидроксилизина или гидроксипролина (коллагены).

К типичным гликопротеинам относят большинство белковых гормонов, секретируемые в жидкие среды организма вещества, мембранные сложные белки, все антитела (иммуноглобулины), белки плазмы крови, молока, интерфероны, группы крови.

Функциии гликопротеинов

Протеогликаны

Особую группу гликопротеинов составляют протеогликаны, в составе которых углеводный компонент преобладает и на его долю приходится от 90% и выше. Более того, эти вещества по своим свойствам более сходны с полисахаридами, чем с белками.

Простетическая группа протеогликанов представлена гетерополисахаридами, имеющими регулярное строение.

Углеводная часть, аналогично с гликопротеинами, связывается с белком через остатки серина и аспарагина.

Углеводные фрагменты усиливают гидрофильные свойства белка за счёт большого количества ОН-групп и кислотных группировок. Цепи последних недостаточно гибкие и стремятся принять конформацию очень рыхлого случайного клубка, занимая огромный объём.

Будучи гидрофильными, они притягивают много воды и даже в низких концентрациях образуют гидратированные гели. Подобная способность создаёт во внеклеточном пространстве – тургор.

Протеогликаны образуют основное вещество межклеточного матрикса (межклеточного пространства).

Протеогликаны хрящевого матрикса содержат гиалуроновую кислоту, образующую студенистый гель, выполняющий роль амортизатора в хрящах и суставных поверхностях.

По функции протеогликаны значимы для межклеточного пространства, особенно соединительной ткани, в которое погружены коллагеновые волокна. Они имеют древовидную структуру, в центре находится гиалуроновая кислота.

Т.к. их молекулы гидрофильны, они создают сетчатый желеподобный матрикс и заполняют пространство между клетками, являясь преградой для крупных молекул и микроорганизмов.

В межклеточном матриксе присутствуют разные протеогликаны. Среди них есть очень крупные – например агрекан и ворсикан.

В межклеточном пространстве имеется также целый набор так называемых малых протеогликанов, которые широко распространены в разных видах соединительной ткани и выполняют там разнообразные функции.

По соотношению белковой и углеводной частей гликопротеины подразделяются на нейтральные и кислые.

К нейтральным гликопротеинам относятся яичный белок (овальбумин), гликопротеины плазмы крови, белок щитовидной железы (тиреоглобулин).

К кислым гликопротеинам относятся – муцины и мукоиды.

Муцины являются основой слизей организма (слюны, желудоч­ного и кишечного сока). Выполняют защитную функцию — предохраняют стенки пищеварительного тракта от механических, химических повреждений. Муцины устойчивы к действию ферментов, которые гидролизуют белок.

Мукоиды – это белки синовиальной жидкости суставов, хрящей, жидкости глазного яблока. Выполняют защитную функцию, явля­ются смазочным материалом в аппарате движения.

В состав кислых гликопротеинов входит уроновая кислота, которая принимает участие в обезвреживании билирубина и лекарственных средств.

Нуклеопротеины

Нуклеопротеины (ДНП и РНП) – это сложные белки, простетической группой которых являются нуклеиновые кислоты (РНК и ДНК).

В природе обнаружено 2 типа нуклеопротеинов – дезоксирибонуклеопротеины (ДНП) – комплексы белков с дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК) и рибонуклеопротеиды (РНП) – комплексы белков с рибонуклеиновой кислотой (РНК).

ДНП преимущественно локализованы в ядре, митохондриях, а РНП – в цитоплазме, а в ядре (ядрышке) обнаружены также высокомолекулярные РНП.

Выделяют два вида нуклеиновых кислот в зависимости от пентозы, входящей в их состав – рибонуклеиновая кислота (РНК), если в ее состав входит рибоза и дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК), если в ее состав входит дезоксирибоза.

Отличия между РНК и ДНК

ДНК преимущественно сосредоточена в ядре клеток в составе хромосом, митохондриях и хлоропластах.

Хранение, воспроизводство и передача по наследству генетического материала, экспрессия генов.

Различают три главных вида РНК:

мРНК (иРНК) – считывает информацию с участка ДНК о первичной структуре белка и несет эту информацию к рибосомам (несет информацию из ядра в цитоплазму).

тРНК – транспортирует аминокислоты к месту синтеза белка (из цитоплазмы к рибосомам).

рРНК – входит в состав рибосом (из нее построен каркас рибосом), участвует в синтезе белковой (полипептидной) цепи.

РНК в некоторых вирусах является носителем генетической информации вместо ДНК.

Видеофильм «Нуклеиновые кислоты в биосинтезе белка»

Липопротеины

Липопротеины – сложные белки, простетическая группа которых представлена каким-либо липидом.

Липиды играют важную роль в организме человека. Они содержатся во всех клетках и тканях и участвуют во многих обменных процессах.

Они составляют структурную основу всех биологических мембран, в свободном состоянии присутствуют в основном в плазме крови и лимфе.

Липопротеины плазмы, сыворотки крови растворимы в воде. Липопротеины мембранных стенок клеток, нервных волокон нерастворимы в воде.

В состав липопротеинов могут одновременно входить свободные триглицериды, жирные кислоты, нейтральные жиры, фосфолипиды и холестерин (холестерол).

Все типы липопротеинов имеют сходное строение: гидрофобное ядро и гидрофильный слой на поверхности. Гидрофильный слой образован белками (апопротеинами), фосфолипидами и холестеролом. Триацилглицеролы (ТАГ) и эфиры холестерола составляют гидрофобное ядро.

Гидрофильные группы этих молекул ориентированы в водную фазу, а гидрофобные части – к гидрофобному ядру липопротеина, в котором находятся транспортируемые липиды.

Липиды не растворяются в воде, потому не могут переноситься кровью в чистом виде. Поэтому для транспорта липидов кровью в организме образуются комплексы липидов с белками – липопротеины.

В организме синтезируются следующие типы липопротеинов: хиломикроны (ХМ), липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП), липопротеины промежуточной плотности (ЛППП), липопротеины низкой плотности (ЛПНП) и липопротеины высокой плотности (ЛПВП).

Каждый из типов ЛП образуется в разных тканях и транспортирует определенные липиды.

Общая функция всех липопротеинов – это транспорт липидов.

Липопротеины хорошо растворимы в крови, так как имеют небольшой размер и отрицательный заряд на поверхности. Некоторые липопротеины легко проходят через стенки капилляров кровеносных сосудов и доставляют липиды к клеткам.

Большой размер хиломикронов не позволяет им проникать через стенки капилляров, поэтому из клеток кишечника они сначала попадают в лимфатическую систему и потом через главный грудной проток вливаются в кровь вместе с лимфой.

Липопротеины очень низкой и низкой плотности вызывают при повышении их концентрации в крови атеросклероз.

При нарушениях транспорта липидов и липидного обмена снижается энергетический потенциал организма, ухудшается передача нервных импульсов, снижается скорость ферментивных реакций. Без участия липопротеинов невозможен транспорт жирорастворимых витаминов: витаминов групп А, Е, К, D.

Хромопротеины

Хромопротеины («цветные белки») – сложные белки, содержащие в качестве простетической группы окрашенный компонент.

Хромопротеины участвуют в таких процессах жизнедеятельности, как фотосинтез, дыхание, транспорт кислорода и диоксида углерода, окислительно-восстановительные реакции, свето- и цветовосприятие и др.

В зависимости от их строения различают гемопротеины, флавопротеины, родопсин.

Гемопротеины (красные) – сложные белки, простетической группой которых служит гем.

К группе гемопротеинов относятся гемоглобин, миоглобин, хлорофиллсодержащие белки и ферменты (цитохромы, каталаза и пероксидаза). Все они содержат в качестве небелкового компонента железо- (или магний) порфирины, но различные по составу и структуре белки, и выполняют разнообразные биологические функции.

Хлорофилл (магнийпорфирин) вместе с белком обеспечивает фотосинтетическую активность растений, катализируя расщепление молекулы воды на водород и кислород (поглощением солнечной энергии). Гемопротеины (железопорфирины), напротив, катализируют обратную реакцию — образование молекулы воды, связанное с освобождением энергии.

Гемоглобин – главный компонент эритроцита и основной дыхательный пигмент, обеспечивает перенос кислорода (О₂) из легких в ткани и углекислого газа (СО₂) из тканей в легкие. Поддерживает кислотно-основное равновесие крови.

У гемоглобина белковый компонент представлен глобином, а небелковым компонентом является гем – пигмент. Ион железа расположен в центре гема-пигмента, придающего крови характерный красный цвет. Гем представлен порфирином, состоящим из 4-х пиррольных колец. Каждая из 4 молекул гема «обернута» одной полипептидной цепью.

Гем является простетической группой и у миоглобина, каталазы, пероксидазы, цитохромов. Гем встречается также в растительных гемопротеинах и участвует в процессе фотосинтеза.

Миоглобин (белок мышц) – небольшой глобулярный белок, молекула его состоит из одной полипептидной цепи и одного гема. Миоглобин создает в мышцах резерв кислорода, используемый мышечными волокнами.

К хромопротеинам относятся и флавопротеиды, простетическими группами у которых являются изоаллоксазиновые производные. Флавопротеиды входят в состав оксидоредуктаз – ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в клетке. В некоторые флавоноиды включены ионы металлов и молекула гема.

Родопсин – это белок, простетической группой которого служит активная форма витамина А – ретиналь. Родопсин — основное светочувствительное вещество палочек сетчатки глаза. Его функция состоит в восприятии света в сумерках, т.е. отвечает за сумеречное зрение.

Металлопротеины

Металлопротеины – сложные белки, где роль небелкового компонента выполняют ионы металлов.

К числу металлопротеинов относятся около сотни ферментов.

Важная функция металлопротеинов связана с транспортированием металлов и их хранением в организме.

Типичными металлопротеинами являются белки, содержащие негемовое железо – трансферрин, ферритин, гемосидерин, имеющие важное значение в обмене железа в организме.

Ферритин – внутриклеточный глобулярный белок, содержится главным образом в селезенке, печени, костном мозге, выполняя роль депо железа в организме. Благодаря ферритину цитозольные запасы железа поддерживаются в растворимой и нетоксичной форме.

Гемосидерин, в отличие от ферритина и трансферрина, является водонерастворимым железосодержащим белковым комплексом. Он содержится главным образом в клетках печени и селезенки, накапливается при избытке железа в организме, например, при частых переливаниях крови.

Церулоплазмин – сывороточный белок, содержащий медь и принимающий участие в ее метаболизме, а также обменных процессах железа. Относится к α-2-глобулинам.

Каталаза — обезвреживает перекись водорода.

Цитохромоксидаза — в комплексе с другими ферментами дыхательной цепи митохондрий участвует в синтезе АТФ.

Алкогольдегидрогеназа — обеспечивает метаболизм этанола и других спиртов

Лактатдегидрогеназа — участвует в метаболизме молочной кислоты

Карбоангидраза — образует угольную кислоту из CO₂ и H₂O.

Ксантиноксидаза — отвечает за последние реакции катаболизма пуриновых оснований.

Тиреопероксидаза — участвует в синтезе гормонов щитовидной железы.

Глутатионпероксидаза — антиоксидантный фермент.

Уреаза — отвечает за распад мочевины.

2.По форме молекул (фибриллярные и глобулярные)

Белки можно классифицировать по форме молекул и некоторым физически свойствам на два больших класса: фибриллярные и глобулярные белки.

Фибриллярные белки представляют собой длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.

Наиболее важна вторичная структура (третичная почти совсем не выражена).

Большинство фибриллярных белков не растворяется в воде, имеет большую молекулярную массу.

Эти белки отличаются высокой механической прочностью, выполняют структурную функцию.

К фибриллярным белкам относятся кератины (волосы, шерсть, рога, копыта, ногти, перья), миозин (мышцы), коллаген (сухожилия и хрящи), фиброин (шелк, паутина).

Глобулярные белки характеризуются компактной трехмерной укладкой полипептидных цепей, их молекулы имеют форму глобулы.

Наиболее важна третичная структура.

Глобулярные белки растворяются в воде или в разбавленных солевых растворах. Из-за большого размера молекул эти растворы – коллоидные.

Глобулярные белки выполняют функции ферментов, антител (глобулины сыворотки крови определяют иммунологическую активность) и в некоторых случаев гормонов (инсулин).

Они играют важную роль в протоплазме, удерживая в ней воду и некоторые другие вещества, способствуют поддержанию молекулярной организации.

Глобулярные белки встречаются в физиологических жидкостях (сыворотке крови, молоке, пищеварительных жидкостях), в тканях организма.

Существуют также и промежуточные белки фибриллярной природы, но растворимые. Примером служит фибриноген, превращающийся в нерастворимый фибрин при свертывании крови.

3.По растворимости в отдельных растворителях

Классификация простых белков основана преимущественно на растворимости в воде, спирте, солевых растворах, растворах щелочей и кислот.

4.По аминокислотному составу

С точки зрения пищевой ценности белков, определяемой их аминокислотным составом и содержанием незаменимых аминокислот, белки подразделяются на полноценные и неполноценные.

Полноценными считаются белки, включающие в состав восемь незаменимых аминокислот, которые самостоятельно организм синтезировать не может.

Неполноценными считаются белки, которые содержат недостаточное количество одной или нескольких незаменимых аминокислот, которые не могут быть синтезированы организмом.

Полноценные белки содержатся в продуктах животного происхождения (кроме желатина), а также некоторой растительной пище (горох, фасоль, соя).

Неполноценные белки – преимущественно растительного происхождения.

Источник