Что такое специфичность в биологии
специфичность
Смотреть что такое «специфичность» в других словарях:
специфичность — специфика, своеобразие, своеобразность, своеобычность, своеобычие, самобытность, самостоятельность, оригинальность, особенность, неповторимость, нетрадиционность, нестандартность, нетривиальность, неординарность, индивидуальность, отличительная… … Словарь синонимов
специфичность — и, ж. spécifique adj. Свойство специфичного. Специфичность явления. БАС 1. Последствия невежества значительно сглаживались его всеобщностью и специфичностью содержания самого естествознания. Природа 1912 1 3. Я бы очень хотел, чтобы наша… … Исторический словарь галлицизмов русского языка
СПЕЦИФИЧНОСТЬ — СПЕЦИФИЧНОСТЬ, специфичности, мн. нет, жен. (книжн.). отвлеч. сущ. к специфичный. Толковый словарь Ушакова. Д.Н. Ушаков. 1935 1940 … Толковый словарь Ушакова
специфичность — СПЕ ИФИЧНЫЙ, ая, ое; чен, чна. То же, что специфический. Толковый словарь Ожегова. С.И. Ожегов, Н.Ю. Шведова. 1949 1992 … Толковый словарь Ожегова
СПЕЦИФИЧНОСТЬ — 1. Точность, однозначность. Этот термин употребляется здесь с коннотацией, что предмет, характеризуемый таким образом, соотносим только с одним явлением или событием. Например, считается, что стимулы обнаруживают специфичность, когда они связаны… … Толковый словарь по психологии
Специфичность — 1. точность, однозначность. Например, адаптивные структуры обнаруживают специфичность, если их функции не распространяются за пределы определённых ситуаций; 2. в социологии – узкая модель ожидаемого поведения в определённой социальной ситуации; 3 … Энциклопедический словарь по психологии и педагогике
специфичность — ypatumas statusas T sritis švietimas apibrėžtis Ypatybė, apibūdinanti kokį nors skirtumą nuo kitų savybių, žyminti objekto savitumą, skirtingumą, pvz., dėl tam tikrų ypatumų heuristinio pokalbio negalima priskirti prie probleminio pokalbio.… … Enciklopedinis edukologijos žodynas
специфичность — ypatumas statusas T sritis Kūno kultūra ir sportas apibrėžtis Asmens, daikto, reiškinio būdingas bruožas, savitumas, skirtybė. atitikmenys: angl. specific character vok. Besonderheit, f rus. специфичность … Sporto terminų žodynas
Специфичность — ж. отвлеч. сущ. по прил. специфичный Толковый словарь Ефремовой. Т. Ф. Ефремова. 2000 … Современный толковый словарь русского языка Ефремовой
специфичность — специфичность, специфичности, специфичности, специфичностей, специфичности, специфичностям, специфичность, специфичности, специфичностью, специфичностями, специфичности, специфичностях (Источник: «Полная акцентуированная парадигма по А. А.… … Формы слов
Что такое специфичность в биологии
Различают 4 вида субстратной специфичности ферментов:
1. Абсолютная специфичность – способность фермента катализировать превращение только одного субстрата. Например – глюкокиназа фосфорилирует только глюкозу, аргиназа расщепляет только аргинин, уреаза – мочевину.
2. Относительная специфичность – фермент катализирует превращение нескольких субстратов, имеющих один тип связи. Например – липаза расщепляет сложноэфирную связь в триацилглицеролах.
3. Относительная групповая специфичность – фермент катализирует превращение нескольких субстратов, имеющих один тип связи, но требуется наличие определенных функциональных групп, входящих в состав субстратов. Например, все протеолитические ферменты расщепляют пептидную связь, но пепсин – образованную аминогруппами ароматических аминокислот, химотрипсин – образованную карбоксильными группами этих же аминокислот, трипсин – пептидную связь, образованную карбоксильной группой лизина, аргинина.
4. Стереохимическая специфичность – фермент катализирует превращение только одного стереоизомера. Например, бактериальная аспартатдекарбоксилаза катализирует декарбоксилирование только L-аспартата и не действует на D-аспарагиновую кислоту.
32. Клетка как биологическая система 
Читать 0 мин.
Читать 0 мин.32.275. Генетический код и его свойства
Ранее мы подчёркивали, что нуклеотиды имеют важную для формирования жизни на Земле особенность ― при наличии в растворе одной полинуклеотидной цепочки спонтанно происходит процесс образования второй (параллельной) цепочки на основании комплементарного соединения родственных нуклеотидов. Одинаковое число нуклеотидов, в обоих цепочках и их химическое родство, является непременным условием для осуществления такого рода реакций. Однако при синтезе белка, когда информация с иРНК реализуется в структуру белка никакой речи о соблюдении принципа комплементарности идти не может. Это связано с тем, что в иРНК, и в синтезированном белке различно не только число мономеров, но и, что особенно важно, отсутствует структурное сходство между ними (с одной стороны нуклеотиды, с другой аминокислоты). Понятно, что в этом случае возникает необходимость создания нового принципа точного перевода информации с полинуклеотида в структуру полипептида. В эволюции такой принцип был создан и в его основу был заложен генетический код.
Генетический код ― это система записи наследственной информации в молекулах нуклеиновых кислот, основанная на определённом чередовании последовательностей нуклеотидов в ДНК или РНК, образующих кодоны, соответствующие аминокислотам в белке.
Генетический код имеет несколько свойств:
Следует отметить, что некоторые авторы предлагают ещё и другие свойства кода, связанные с химическими особенностями входящих в код нуклеотидов или с частотой встречаемости отдельных аминокислот в белках организма и т.д. Однако эти свойство вытекают из вышеперечисленных, поэтому там мы их и рассмотрим.
Генетический код, как и многое сложно организованные система имеет наименьшую структурную и наименьшую функциональную единицу. Триплет ― наименьшая структурная единица генетического кода. Состоит она из трёх нуклеотидов. Кодон ― наименьшая функциональная единица генетического кода. Как правило, кодонами называют триплеты иРНК. В генетическом коде кодон выполняет несколько функций. Во-первых, главная его функция заключается в том, что он кодирует одну аминокислоту. Во-вторых, кодон может не кодировать аминокислоту, но, в этом случае, он выполняет другую функцию (см. далее). Как видно из определения, триплет ― это понятие, которое характеризует элементарную структурную единицу генетического кода (три нуклеотидов). Кодон ― характеризует элементарную смысловую единицу генома ― три нуклеотида определяют присоединение к полипептидной цепочки одной аминокислоты.
Элементарную структурную единицу вначале расшифровали теоретически, а затем её существование подтвердили экспериментально. И действительно, 20 аминокислот невозможно закодировать одним или двумя нуклеотидом т.к. последних всего 4. Три нуклеотида из четырёх дают 43 = 64 варианта, что с избытком перекрывает число имеющихся у живых организмах аминокислот (см.табл. 1).
Представленные в таблице 64 сочетания нуклеотидов имеют две особенности. Во-первых, из 64 вариантов триплетов только 61 являются кодонами и кодируют какую-либо аминокислоту, их называют смысловые кодоны. Три триплета не кодируют.
Таблица 1.
Кодоны информационной РНК и соответствующие им аминокислотыявляются стоп-сигналами, обозначающие конец трансляции. Таких триплетов три ― УАА, УАГ, УГА, их ещё называют «бессмысленные» (нонсенс кодоны). В результате мутации, которая связана с заменой в триплете одного нуклеотида на другой, из смыслового кодона может возникнуть бессмысленный кодон. Такой тип мутации называют нонсенс-мутация. Если такой стоп-сигнал сформировался внутри гена (в его информационной части), то при синтезе белка в этом месте процесс будет постоянно прерываться ― синтезироваться будет только первая (до стоп-сигнала) часть белка. У человека с такой патологией будет ощущаться нехватка белка и возникнут симптомы, связанные с этой нехваткой. Например, такого рода мутация выявлена в гене, кодирующем бета-цепь гемоглобина. Синтезируется укороченная неактивная цепь гемоглобина, которая быстро разрушается. В результате формируется молекула гемоглобина, лишённая бета-цепи. Понятно, что такая молекула вряд ли будет полноценно выполнять свои обязанности. Возникает тяжёлое заболевания, развивающееся по типу гемолитической анемии (бета-ноль талассемия, от греческого слова «Таласа» ― Средиземное море, где эта болезнь впервые обнаружена).
Механизм действия стоп-кодонов отличается от механизма действия смысловых кодонов. Это следует из того, что для всех кодоны, кодирующие аминокислоты, найдены соответствующие тРНК. Для нонсенс-кодонов тРНК не найдены. Следовательно, в процессе остановки синтеза белка тРНК не принимает участие.
Кодон АУГ (у бактерий иногда ГУГ) не только кодируют аминокислоту метионин и валин, но и является инициатором трансляции.
61 из 64 триплетов кодируют 20 аминокислот. Такое трёхразовое превышение числа триплетов над количеством аминокислот позволяет предположить, что в переносе информации могут быть использованы два варианта кодирования. Во-первых, не все 64 кодона могут быть задействованы в кодировании 20 аминокислот, а только 20 и, во-вторых, аминокислоты могут кодироваться несколькими кодонами. Исследования показали, что природа использовала последний вариант.
Код, при котором одна аминокислота кодируется несколькими триплетами, называется вырожденным или избыточным. Почти каждой аминокислоте соответствует несколько кодонов. Так, аминокислота лейцин может кодироваться шестью триплетами — УУА, УУГ, ЦУУ, ЦУЦ, ЦУА, ЦУГ. Валин кодируется четырьмя триплетами, фенилаланин — двумя и только триптофан и метионин кодируются одним кодоном. Свойство, которое связано с записью одной и той же информации разными символами носит название вырожденность.
Число кодонов, предназначенных для одной аминокислоты, хорошо коррелируется с частотой встречаемости аминокислоты в белках. И это, скорее всего, не случайно. Чем больше частота встречаемости аминокислоты в белке, тем чаще представлен кодон этой аминокислоты в геноме, тем выше вероятность его повреждения мутагенными факторами. Поэтому понятно, что мутированный кодон имеет больше шансов кодировать туже аминокислоту при высокой его вырожденности. С этих позиций вырожденность генетического кода является механизмом защищающим геном человека от повреждений.
Необходимо отметить, что термин вырожденность используется в молекулярной генетики и в другом смысле. Так основная часть информации в кодоне приходится на первые два нуклеотида, основание в третьем положении кодона оказывается малосущественным. Этот феномен называют “вырожденностью третьего основания”. Последняя особенность сводит до минимума эффект мутаций. Например, известно, что основной функцией эритроцитов крови является перенос кислорода от легких к тканям и углекислого газа от тканей к легким. Осуществляет эту функцию дыхательный пигмент — гемоглобин, который заполняет всю цитоплазму эритроцита. Состоит он из белковой части ― глобина, который кодируется соответствующим геном. Кроме белка в молекулу гемоглобина входит ген, содержащий железо. Мутации в глобиновых генах приводят к появлению различных вариантов гемоглобинов. Чаще всего мутации связаны с заменой одного нуклеотида на другой и появлением в гене нового кодона, который может кодировать новую аминокислоту в полипептидной цепи гемоглобина. В триплете, в результате мутации может быть заменён любой нуклеотид ― первый, второй или третий.
Известно несколько сотен мутаций, затрагивающих целостность генов глобина. Около 400 из них связаны с заменой единичных нуклеотидов в гене и соответствующей аминокислотной заменой в полипептиде. Из них только 100 замен приводят к нестабильности гемоглобина и различного рода заболеваниям от легких до очень тяжелых. 300 (примерно 64%) мутаций-замен не влияют на функцию гемоглобина и не приводят к патологии. Одной из причин этого является упомянутая выше “вырожденность третьего основания”, когда замена третьего нуклеотида в триплете, кодирующем серин, лейцин, пролин, аргинин и некоторые другие аминокислоты приводит к появлению кодона-синонима, кодирующего ту же аминокислоту. Фенотипически такая мутация не проявится. В отличие от этого любая замена первого или второго нуклеотида в триплете в 100 % случаях приводит к появлению нового варианта гемоглобина. Но и в этом случае тяжёлых фенотипических нарушений может и не быть. Причиной этому является замена аминокислоты в гемоглобине на другую сходную с первой по физико-химическим свойствам. Например, если аминокислота, обладающая гидрофильными свойствами, заменена на другую аминокислоту, но с такими же свойствами.
Гемоглобин состоит из железопорфириновой группы гема (к ней и присоединяются молекулы кислорода и углекислоты) и белка — глобина. Гемоглобин взрослого человека (НвА) содержит две идентичные a-цепи и две b-цепи. Замена в гене, кодирующем b-цепь гемоглобина первого или второго нуклеотида практически всегда приводит к появлению в белка новых аминокислот, нарушению функций гемоглобина и тяжёлым последствия для больного. Например, замена “Ц” в одном из триплетов ЦАУ (гистидин) на “У” — приведет к появлению нового триплета УАУ, кодирующего другую аминокислоту — тирозин. Фенотипически это проявится в тяжёлом заболевании. Аналогичная замена в 63 положении b-цепи полипептида гистидина на тирозин приведет к дестабилизации гемоглобина. Развивается заболевание метгемоглобинемия. Замена, в результате мутации, глутаминовой кислоты на валин в 6-м положении b-цепи является причиной тяжелейшего заболевания — серповидно-клеточной анемии. Не будем продолжать печальный список. Отметим только, что при замене первых двух нуклеотидов может появится аминокислота по физико-химическим свойствам похожая на прежнюю. Так, замена 2-го нуклеотида в одном из триплетов, кодирующего глутаминовую кислоту (ГАА) в b-цепи на “У” приводит к появлению нового триплета (ГУА), кодирующего валин, а замена первого нуклеотида на “А” формирует триплет ААА, кодирующий аминокислоту лизин. Глутаминовая кислота и лизин сходны по физико-химическим свойствам — они обе гидрофильны. Валин — гидрофобная аминокислота. Поэтому, замена гидрофильной глютаминовой кислоты на гидрофобный валин, значительно меняет свойства гемоглобина, что, в конечном итоге, приводит к развитию серповидноклеточной анемии, замена же гидрофильной глютаминовой кислоты на гидрофильный лизин в меньшей степени меняет функцию гемоглобина — у больных возникает легкая форма малокровия. В результате замены третьего основания новый триплет может кодировать туже аминокислоты, что и прежней. Например, если в триплете ЦАУ урацил был заменён на цитозин и возник триплет ЦАЦ, то практически никаких фенотипических изменений у человека выявлено не будет. Это понятно, т.к. оба триплета кодируют одну и туже аминокислоту ― гистидин.
В заключении уместно подчеркнуть, что вырожденность генетического кода и вырожденность третьего основания с общебиологических позиция являются защитными механизмами, которые заложены в эволюции в уникальной структуре ДНК и РНК.
Каждый триплет (кроме бессмысленных) кодирует только одну аминокислоту. Таким образом, в направлении кодон ― аминокислота генетический код однозначен, в направлении аминокислота ― кодон ― неоднозначен (вырожденный).
И в этом случае необходимость однозначности в генетическом коде очевидна. При другом варианте при трансляции одного и того же кодона в белковую цепочку встраивались бы разные аминокислоты и в итоге формировались белков с различной первичной структурой и разной функцией. Метаболизм клетки перешёл бы в режим работы «один ген ― несколько поипептидов». Понятно, что в такой ситуации регулирующая функция генов была бы полностью утрачена.
Считывание информации с ДНК и с иРНК происходит только в одном направлении. Полярность имеет важное значение для определения структур высшего порядка (вторичной, третичной и т.д.). Ранее мы говорили о том, что структуры низшего порядка определяют структуры более высшего порядка. Третичная структура и структуры более высокого порядка у белков, формируются сразу же как только синтезированная цепочка РНК отходит от молекулы ДНК или цепочка полипептида отходит от рибосомы. В то время, когда свободный конец РНК или полипептида приобретает третичную структуру, другой конец цепочки ещё продолжает синтезироваться на ДНК (если транскрибируется РНК) или рибосоме (если транскрибируется полипептид).
Поэтому однонаправленный процесс считывания информации (при синтезе РНК и белка) имеет существенное значение не только для определения последовательности нуклеотидов или аминокислот в синтезируемом веществе, но для жёсткой детерминации вторичной, третичной и т.д. структур.
Код может быть перекрывающимся и не перекрывающимся. У большинства организмов код не перекрывающийся. Перекрывающийся код найден у некоторых фагов.
Сущность не перекрывающего кода заключается в том, что нуклеотид одного кодона не может быть одновременно нуклеотидом другого кодона. Если бы код был перекрывающим, то последовательность из семи нуклеотидов (ГЦУГЦУГ) могла кодировать не две аминокислоты (аланин-аланин) (рис.33, А) как в случае с не перекрывающимся кодом, а три (если общим является один нуклеотид) (рис. 33, Б) или пять (если общими являются два нуклеотида) (см. рис. 33, В). В последних двух случаях мутация любого нуклеотида привела бы к нарушению в последовательности двух, трёх и т.д. аминокислот.
Однако установлено, что мутация одного нуклеотида всегда нарушает включение в полипептид одной аминокислоты. Это существенный довод в пользу того, что код является не перекрывающимся. Неперекрываемость генетического кода связана с ещё одним свойством ― считывание информации начинается с определённой точки ― сигнала инициации. Таким сигналом инициации в иРНК является кодон, кодирующий метионин АУГ. Следует отметить, что у человека всё-таки имеется небольшое число генов, которые отступают от общего правила и перекрываются.
Между кодонами нет знаков препинания. Иными словами триплеты не отделены друг от друга, например, одним ничего не значащим нуклеотидом. Отсутствие в генетической коде «знаков препинания» было доказано в экспериментах.
Код един для всех организмов, живущих на Земле. Прямое доказательство универсальности генетического кода было получено при сравнении последовательностей ДНК с соответствующими белковыми последовательностями. Оказалось, что во всех бактериальных и эукариотических геномах используется одни и те же наборы кодовых значений. Есть и исключения, но их не много.
Первые исключения из универсальности генетического кода были обнаружены в митохондриях некоторых видов животных. Это касалось кодона терминатора УГА, который читался так же как кодон УГГ, кодирующий аминокислоту триптофан. Были найдены и другие более редкие отклонения от универсальности.
Для повторения:
Генетический код ― это система записи наследственной информации в молекулах нуклеиновых кислот, основанная на определённом чередовании последовательностей нуклеотидов в ДНК или РНК, образующих кодоны, соответствующие аминокислотам в белке. Генетический код имеет несколько свойств.
1. Триплетность. Триплет состоит из трёх нуклеотидов. 61 кодон ― смысловые, т.е. кодируют какую-либо аминокислоту, три ― бессмысленные, т.е. не кодируют аминокислоты.
2. Вырожденность или избыточность. Одна аминокислота может кодироваться несколькими кодонами.
3. Однозначность. Один кодон кодирует только одну аминокислоту.
4. Полярность. Считывание информации с ДНК и с иРНК происходит только в одном направлении.
5. Неперекрываемость. Генетический код является не перекрывающимся.
6. Компактность. Между кодонами нет знаков препинания.
7. Универсальность. Код един для всех живущих на земле организмов.
Обмен веществ и энергии в организме. Часть 3.
Обмен белков.
Строение и значение белков.
Белки определяют видовые и индивидуальные различия организмов. Они необходимы для осуществления защитных функций. Белкам присуща и энергетическая функция, так как их распад сопровождается освобождением энергии.
Молекулярная масса белков очень велика и колеблется в широких пределах: от нескольких тысяч до нескольких миллионов единиц. Форма молекул простых белков чаще всего приближается к сферической. Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры молекулы белков. Под первичной структурой понимают последовательность аминокислот в белке. Двадцать встречающихся в живом организме аминокислот могут многократно повторяться, сочетаясь в различной последовательности, что обусловливает существование большого количества различных белков.
Аминокислоты связаны в белках посредством пептидных связей. При неполном расщеплении белка образуются соединения, состоящие из меньшего, чем белки, числа аминокислот и называемые полипептидами и пептидами. Полипептиды содержат большее число аминокислотных остатков по сравнению с пептидами. В настоящее время для нескольких десятков белков установлена последовательность расположения в них аминокислот.
Полипептидные цепи в молекуле белков не вытянуты, а свернуты в спираль, образуя вторичную структуру белка. Определенное расположение полипептидных цепей молекулы белков в пространстве называют ее третичной структурой.
Установлено, что молекула белков состоит из отдельных субъединиц. Их пространственное расположение определяет ее четвертичную структуру.
Специфичность белков.
При наличии такой сложной структуры, какой обладают белковые молекулы, возможно бесчисленное множество вариаций их строения. Отличия могут наблюдаться в одной, в нескольких или во всех структурах белковой молекулы (от первичной до четвертичной). Наличием огромного числа различных видов белков, отличающихся по своему строению, определяется их видовая, индивидуальная и органная специфичность. Видовая специфичность проявляется в том, что структура белков животных, относящихся к разным видам, неодинакова. Отличается также, хотя и в меньшей степени, структура белков отдельных индивидуумов, относящихся к одному и тому же виду. При введении в организм чужеродного белка возникают различные иммунные реакции, направленные на его удаление. Это служит серьезным препятствием для пересадки органов и тканей и может служить причиной возникновения тяжелых нарушений в организме пр переливании несовместимых групп крови, при искусственной иммунизации.
Органная специфичность белков характеризуется тем, что беки одного и того же организма, но разных органов различны по структуре, а следовательно, и свойствам.
Все виды специфичности белков сохраняются на протяжении всей жизни организма. Это возможно благодаря тому, что наряду с постоянным расходованием запасов белков происходит их синтез, причем каждая клетка синтезирует только определенные виды белков.
Азотистое равновесие.
О количестве белка, получаемого с пищей или выделяемого из организма, можно судить по количеству потребленного или выделенного азота. Из питательных веществ только белки содержат азот. Известно, что его количество в белке составляет 16%. Отсюда легко вычислить, что 1 г азота содержится в 6,25 г белка (100:16). Отсюда, зная количество выделенного или потребленного азота, легко рассчитать соответствующее количество белка.
Понятие «азотистый баланс» означает разницу в количестве азота, введенного в организм с пищей и выведенного с мочой, калом и потом. Для здорового взрослого человека характерно азотистое равновесие, при котором азотистый баланс равен 0, т.е. выводится азота столько же, сколько его поступает с пищей. Когда из организма выводится азота меньше, чем поступает, говорят о положительном азотистом балансе. Это всегда наблюдается у беременных и в растущем организме.
В некоторых случаях, как например, при голодании, количество выводимого азота превышает количество поступающего. В этом случае в организме имеет место отрицательный азотистый баланс.
Биологическая ценность белков.
Особенно ценны для организма те аминокислоты, которые не образуются в животном организме. Таким аминокислот 10. Их называют незаменимыми (метионин, лизин, триптофан и др.). 10 аминокислот являются заменимыми, так как могут синтезироваться в организме. Каждая из аминокислот несет в организме специфическую функцию, и поэтому недостаток поступления ее может вызвать те или иные расстройства его деятельности. Например, при недостатке валина отмечается расстройство функций нервной системы.
Превращения белков в организме.
В живом организме постоянно происходят синтез и распад белков. Синтез белка осуществляется при участии аминокислот, имеющих разное происхождение. Необходимым постоянным источником аминокислот являются белки пищи. В пищеварительном тракте они подвергаются распаду до аминокислот, которые всасываются в кровь. Пройдя через сосуды печени, аминокислоты приносятся ко всем органам, в клетках которых вновь синтезируется белок, но уже специфичный для каждого из них. Для синтеза белка используются также аминокислоты, пептиды и нуклеотидпептиды, образующиеся в процессе распада клеточных белков. Нуклеотидпептидом называют продукт неполного распада белка, состоящий из пептидов и нуклеотидной группировки. Для синтеза белка используются также аминокислоты, которые синтезируются в организме. В организме из продуктов распада белков одного вида могут синтезироваться белки другого вида.
Конечными продуктами обмена нуклеопротеидов являются мочевина, мочевая кислота, углекислых газ и вода.