Что такое видовая специфичность

видовая специфичность

видовая специфичность
Способность определенных веществ или возбудителей заболеваний проявлять свою активность только в определенном организме
[http://www.dunwoodypress.com/148/PDF/Biotech_Eng-Rus.pdf]

Тематики

Смотреть что такое «видовая специфичность» в других словарях:

ВИДОВАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ИММУНОЛОГИЧЕСКАЯ — Свойство природных биохимических соединений (особенно белков), выполняющих одну и ту же функцию у разных видов, незначительно различаются в своем строении. Различия в видовой специфичности отражают процесс эволюционного развития. Эволюционные… … Термины и определения, используемые в селекции, генетике и воспроизводстве сельскохозяйственных животных

Видоспецифичность видовая специфичность — Видоспецифичность, видовая специфичность * відаспецыфічнасць, відавая спецыфічнасць * species specifity 1. Свойство к. л. признака, всегда так или иначе генетически детерминированного, характеризовать только какой то один вид организмов по… … Генетика. Энциклопедический словарь

Антиге́ны — (греч. anti против + gennao создавать, производить) биоорганические вещества, которые обладают признаками генетической чужеродности (антигенности) и при введении в организм вызывают развитие иммунного ответа. Антигенность присуща не только белкам … Медицинская энциклопедия

Клубеньковые бактерии бобовых — Данные палеонтологии свидетельствуют о том, что самыми древними бобовыми культурами, имевшими клубеньки, были некоторые растения, принадлежащие к группе Eucaesalpinioideae. У современных видов бобовых растений клубеньки обнаружены … Биологическая энциклопедия

Гипофиза́рные гормо́ны — гормоны, синтезируемые в аденогипофизе и нейрогипофизе. В аденогипофизе синтезируются адренокортикотропный гормон (АКТГ), меланоцито стимулирующий гормон (МСГ), предположительно липотропный гормон (ЛПГ), соматотропный гормон (СТГ), пролактин,… … Медицинская энциклопедия

АНТИГЕНЫ — (от греч. anti — приставка, означающая противоположность или враждебность, и genes — рождающий, рожденный), высокомолекулярные соединения, которые при парентеральном введении в организм вызывают иммунологическую реакцию,… … Ветеринарный энциклопедический словарь

ОРГАН — (от греч. organon орудие), определенная совокупность нескольких тканей, обладающая особой функцией. Клетки животного организма, группируясь, образуют анат. единицы более высокого порядка ткани. Последние, соединяясь, в свою очередь дают анат.… … Большая медицинская энциклопедия

Надпочечники — надпочечные железы (glandulae suprarenales), парный эндокринный орган у высших позвоночных животных и человека. В каждом Н. различают поверхностную часть (кору, или корковый слой), построенную из стероидогенной ткани и продуцирующую… … Большая советская энциклопедия

Феромоны — биологически активные вещества, выделяемые животными в окружающую среду и специфически влияющие на поведение, физиологическое и эмоциональное состояние или метаболизм др. особей того же вида. Как правило, Ф. продуцируются… … Большая советская энциклопедия

Источник

Мир психологии

психология для всех и каждого

Обмен веществ и энергии в организме. Часть 3.

Обмен белков.

Строение и значение белков.

Белки определяют видовые и индивидуальные различия организмов. Они необходимы для осуществления защитных функций. Белкам присуща и энергетическая функция, так как их распад сопровождается освобождением энергии.

Молекулярная масса белков очень велика и колеблется в широких пределах: от нескольких тысяч до нескольких миллионов единиц. Форма молекул простых белков чаще всего приближается к сферической. Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры молекулы белков. Под первичной структурой понимают последовательность аминокислот в белке. Двадцать встречающихся в живом организме аминокислот могут многократно повторяться, сочетаясь в различной последовательности, что обусловливает существование большого количества различных белков.

Аминокислоты связаны в белках посредством пептидных связей. При неполном расщеплении белка образуются соединения, состоящие из меньшего, чем белки, числа аминокислот и называемые полипептидами и пептидами. Полипептиды содержат большее число аминокислотных остатков по сравнению с пептидами. В настоящее время для нескольких десятков белков установлена последовательность расположения в них аминокислот.

Полипептидные цепи в молекуле белков не вытянуты, а свернуты в спираль, образуя вторичную структуру белка. Определенное расположение полипептидных цепей молекулы белков в пространстве называют ее третичной структурой.

Установлено, что молекула белков состоит из отдельных субъединиц. Их пространственное расположение определяет ее четвертичную структуру.

Специфичность белков.

При наличии такой сложной структуры, какой обладают белковые молекулы, возможно бесчисленное множество вариаций их строения. Отличия могут наблюдаться в одной, в нескольких или во всех структурах белковой молекулы (от первичной до четвертичной). Наличием огромного числа различных видов белков, отличающихся по своему строению, определяется их видовая, индивидуальная и органная специфичность. Видовая специфичность проявляется в том, что структура белков животных, относящихся к разным видам, неодинакова. Отличается также, хотя и в меньшей степени, структура белков отдельных индивидуумов, относящихся к одному и тому же виду. При введении в организм чужеродного белка возникают различные иммунные реакции, направленные на его удаление. Это служит серьезным препятствием для пересадки органов и тканей и может служить причиной возникновения тяжелых нарушений в организме пр переливании несовместимых групп крови, при искусственной иммунизации.

Органная специфичность белков характеризуется тем, что беки одного и того же организма, но разных органов различны по структуре, а следовательно, и свойствам.

Все виды специфичности белков сохраняются на протяжении всей жизни организма. Это возможно благодаря тому, что наряду с постоянным расходованием запасов белков происходит их синтез, причем каждая клетка синтезирует только определенные виды белков.

Азотистое равновесие.

О количестве белка, получаемого с пищей или выделяемого из организма, можно судить по количеству потребленного или выделенного азота. Из питательных веществ только белки содержат азот. Известно, что его количество в белке составляет 16%. Отсюда легко вычислить, что 1 г азота содержится в 6,25 г белка (100:16). Отсюда, зная количество выделенного или потребленного азота, легко рассчитать соответствующее количество белка.

Понятие «азотистый баланс» означает разницу в количестве азота, введенного в организм с пищей и выведенного с мочой, калом и потом. Для здорового взрослого человека характерно азотистое равновесие, при котором азотистый баланс равен 0, т.е. выводится азота столько же, сколько его поступает с пищей. Когда из организма выводится азота меньше, чем поступает, говорят о положительном азотистом балансе. Это всегда наблюдается у беременных и в растущем организме.

В некоторых случаях, как например, при голодании, количество выводимого азота превышает количество поступающего. В этом случае в организме имеет место отрицательный азотистый баланс.

Биологическая ценность белков.

Особенно ценны для организма те аминокислоты, которые не образуются в животном организме. Таким аминокислот 10. Их называют незаменимыми (метионин, лизин, триптофан и др.). 10 аминокислот являются заменимыми, так как могут синтезироваться в организме. Каждая из аминокислот несет в организме специфическую функцию, и поэтому недостаток поступления ее может вызвать те или иные расстройства его деятельности. Например, при недостатке валина отмечается расстройство функций нервной системы.

Превращения белков в организме.

В живом организме постоянно происходят синтез и распад белков. Синтез белка осуществляется при участии аминокислот, имеющих разное происхождение. Необходимым постоянным источником аминокислот являются белки пищи. В пищеварительном тракте они подвергаются распаду до аминокислот, которые всасываются в кровь. Пройдя через сосуды печени, аминокислоты приносятся ко всем органам, в клетках которых вновь синтезируется белок, но уже специфичный для каждого из них. Для синтеза белка используются также аминокислоты, пептиды и нуклеотидпептиды, образующиеся в процессе распада клеточных белков. Нуклеотидпептидом называют продукт неполного распада белка, состоящий из пептидов и нуклеотидной группировки. Для синтеза белка используются также аминокислоты, которые синтезируются в организме. В организме из продуктов распада белков одного вида могут синтезироваться белки другого вида.

Конечными продуктами обмена нуклеопротеидов являются мочевина, мочевая кислота, углекислых газ и вода.

Источник

Что такое видовая специфичность

Видовая и тканевая специфичность белков

Таблица 2. Содержание метионина и цистеина в гемоглобине в процентах

Различия обнаружены при изучении состава инсулина и ряда других белков. Наряду с этим существуют определенные различия в составе белков в зависимости от возраста. Так, у плода человека в крови обнаружен специфический вид гемоглобина, который называется фетальным. Этот вид гемоглобина после рождения практически исчезает. При изучении его структуры также были выявлены определенные изменения аминокислотного состава по сравнению с гемоглобином взрослого человека.

Эти данные свидетельствуют о том, что структура белка внутри одного вида строится по вполне определенному плану, специфичному именно для представителей данного вида.

Важно отметить, что внутри одного и того же вида имеются и индивидуальные различия в составе белка. Показано, что одни особи обладают только одним видом гемоглобина и β-лактоглобулином молока, у других встречается смесь двух различных видов этих белков. Существуют и наследственные различия в составе белков, что в ряде случаев является причиной тяжелых наследственных заболеваний.

Приведенные примеры касались в основном гемоглобина как наиболее изученного белка, но все сказанное в полной мере относится и к другим белкам.

Источник

Молекулярные основы наследственности (стр. 1 )

Из за большого объема этот материал размещен на нескольких страницах: 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13

Хромосома представляет собой нуклеопротеидную структуру (дезоксинуклеопротеид), в состав которой входит дезоксирибо-нуклеиновая кислота, основные белки — гистоны, негистоновые белки и небольшое количество рибонуклеиновой кислоты. Веду­щая роль в наследственности принадлежит ДНК, которая яв­ляется носителем наследственной информации практически у всех организмов, как прокариот, так и эукариот, за исключени­ем некоторых РНК-содержащих вирусов.

Наследственная информация осуществляется при участии рибонуклеиновых кислот.

Нуклеиновые кислоты — материальные носители наследст­венной информации. Нуклеиновые кислоты были открыты Фрид­рихом Мимером (1844—1895 гг.) в 1869 г. Из ядер клеток чело­века он выделил вещество, названное им нуклеином (от лат» nucleus — ядро). В дальнейшем были изучены строение и молеку­лярная структура нуклеина и установлено, что он представлен двумя типами нуклеиновых кислот — дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК), локализованной преимущественно в ядре, и рибонуклеиновой кислотой (РНК), находящейся в ядре и ци­топлазме.

В 1944 г. американский микробиолог О. Эвери с со­трудниками повторил экспери­мент Ф. Гриффитса. Из бакте­рий штамма S он выделил ДНК и внес ее в питательную среду, на которой размножа­лись бактерии авирулентного штамма R.

Явление трансформации в последующие годы было доказано у са­мых различных видов бактерий, у дрожжей, а также у много­клеточных организмов. Так, доминантный ген темной окраски яиц (грены) от одной породы тутового шелкопряда был трансфор­мирован насекомым другой породы, имеющим белую окраску яиц.

В 1952 г. Н. Циндлер и Дж. Ледерберг открыли явление трансдукции. Трансдукцией называют перенос наследственной информации в виде фрагмента ДНК вирусами (бактериофага­ми) от одного штамма бактерий (донора) другому (реципиен­ту) и включение этого фрагмента в генотип реципиента. Явле­ние трансдукции было открыто на тифозных бактериях, (Salmo­nella typhimurium). В U-образную трубку, разделенную посре­дине бактериальным фильтром (рис. 30), были помещены бак­терии штамма 22А, не способные синтезировать аминокислоту триптофан (Т-), и бактерии штамма 2 А, способные синтезиро­вать данную аминокислоту (Т +). В среду был внесен бактерио­фаг, и после совместного культивирования некоторые клетки штамма 22А приобрели способность синтезировать триптофан. Таким образом было доказано, что бактериофаги могут являть­ся переносчиками наследственной информации от бактерий од­ного штамма бактериям другого штамма.

Американский ученый Хейши совместно с М. Чейзом в 1952 г. размножали ДНК-содержащий вирус — бактериофаг Т-2 на среде, содержащей радиоактивные серу и фосфор, что позволило пометить ДНК фага радиоактивным фосфором Р35, а белковую оболочку фага — радиоактивной серой S33. При заражении бактерий данными фагами в них попадала только меченая ДНК, а белковая оболочка, меченная радиоактивной серой, оставалась снаружи. В зараженной клетке образовалось множество вирионов фага, Следовательно, генетическая инфор­мация, необходимая для синтеза ДНК фагов, содержится в ДНК проникших в клетку вирусов.

Дезоксирибонуклеиновая кислота — ДНК — является уни­кальным носителем наследственной информации как у прока­риотов, так и у эукариотов. Только у некоторых форм простей­ших вирусов наследственная информация закодирована не в ДНК, а в рибонуклеиновой кислоте.

Доказательством ведущей роли ДНК в наследственности яв­ляется то, что, она локализована главным образом в хромосо­мах, поэтому молекулярная генетика не противоречит хромо­сомной теории наследственности и законам классической гене­тики. Количество ДНК в клетках каждого организма относительно постоянно, причем в половых клетках — гаметах — коли­чество ее в два раза меньше, чем в соматических, что соответст­вует поведению хромосом в мейозе и при оплодотворении. Од­ним из главнейших свойств ДНК является ее способность само­удваиваться (реплицироваться) в интерфазе митотического цикла, благодаря чему в каждой клетке многоклеточного орга­низма сохраняется полный объем наследственной информации. ДНК относительно константна.

Особенности строения молекулы ДНК свидетельствуют об ее исключительном многообразии, видовой и индивидуальной специфичности. Изменение в строении молекулы ДНК обуслов­ливает изменение признака или свойства организма.

Строение молекулы ДНК. ДНК — сложный биополимер, со­стоящий из 108 нуклеотидов и более. Каждый нуклеотид вклю­чает три компонента — остаток фосфорной кислоты (фосфат), пентозный сахар — дезоксирибозу и одно из четырех азотистых оснований: пуриновых — аденин или гуанин — либо пиримидиновых — тимин или цитозин.

Специфичность каждого нуклеотида в молекуле ДНК опре­деляется наличием соответствующего азотистого основания, по­этому нуклеотиды принято обозначать начальными буквами азотистых оснований: А — аденин, Г — гуанин, Т — тимин, Ц — цитозин. Нуклеотиды соединяются между собой, образуя длинную цепочку,

химическим остовом, которой служат остат­ки фосфорной кислоты, кото­рые связаны фосфодиэфирными связями с 5′ углеродом одной молекулы пентозного сахара и 3′ углеродом другой (рис. 31). К первому атому углерода каждой молекулы пентозного сахара присоединяется одно из четырех азотистых оснований. Благодаря такому соедине­нию нуклеотидов молекула ДНК обладает полярностью: реп­ликация ДНК на матричной нити идет в направлении от 5’к 3′. Структурная формула молекулы ДНК была установлена в 1953 г. Д. Уотсоном и Ф. Криком (рис. 32). Молекула ДНК со­стоит из двух цепочек нуклеотидов, соединенных комплемен­тарно. Каждый нуклеотид одной цепочки соединяется водород­ными связями с нуклеотидом другой цепочки строго закономер­но: аденин соединяется с тимином, гуанин — с цитозином. Аденин соединяется с тимином двумя, а цитозин с гуанином — тре­мя водородными связями. Число пурииовых нуклеотидов (А+ +Г) равно числу пиримидиновых Ц+Т, то есть отношение (А+ +Г) : (Т+Ц) =1. Две комплементарные нити образуют правовинтовую спираль, каждый виток которой имеет длину 3,4 нм, расстояние между нуклеотидами 0,34 нм. Азотистые основания ориентированы к середине спирали. Для хромосом эукариотов характерно линейное строение молекулы ДНК, у прокариотов, плазмид, митохондрий и пластид молекулы ДНК бывают замк­нуты в кольцо.

Видовая специфичность молекулы ДНК. Число нуклеотндов и их последовательность в молекуле ДНК специфичны для каж­дого вида и частично — для каждой особи. Д. Уотсон ввел по­нятие о видовой специфичности ДНК. Коэффициентом видовой

специфичности называют соотношение. Молекула ДНК

обладает исключительным многообразием. Если, предположить, что у млекопитающих в ДНК содержится 108 нуклеотидов, то число молекул ДНК, различающихся по порядку чередования нуклеотидов, будет 4 в степени 108. Таким образом, в молекуле ДНК доожет быть записан практически любой объем наследст­венной информации и у каждой особи эта запись уникальна и специфична.

Репликация молекулы ДНК. Репликацией называют процесс самокопирования молекулы ДНК с точным соблюдением поряд­ка чередования нуклеотидов, присущего исходным комплемен­тарным нитям.

У многоклеточных организмов в результате слияния гамет при оплодотворении образуется зигота, в которой содержится наследственная информация гаплоидных геномов родительских особей. В онтогенезе из зиготы в результате митоза образуются миллиарды клеток, каждая из которых несет в себе всю генети­ческую информацию. Об этом свидетельствует тот факт, что у многих видов растений — табака, картофеля, бегонии, моркови и других — из одной клетки, взятой из корня, листа, клубня или другого органа, можно получить целое растение, имеющее ха­рактерные признаки исходного. Это возможно благодаря тому, что молекула ДНК способна к самовоспроизведению в процес­се репликации.

Репликация происходит в период синтеза (5-период) интер­фазы митотического цикла. На отдельных участках молекулы ДНК образуются так называемые вилки репликации. В этих местах водородные связи между азотистыми основаниями под действием соответствующих ферментов разрываются, компле­ментарные нити разъединяются и каждая из них становится мат­рицей, на которой происходит синтез дочерних нитей. Такой тип репликации получил название полуконсервативного; он был убе­дительно доказан в опытах М. Мезельсон и, Ф. Сталь (1958) на бактериях Е. coli и Дж. Тейлором на проростках семян кормо­вых бобов Vicia faba.

Бактерии кишечной палочки сначала выращивали на среде, содержащей тяжелый изотоп азота —N15. Затем они были перенесены на среду, содер­жащую только N14. Через определенные промежутки времени из клеток вы­деляли ДНК и с помощью центрифугирования в соответствующем растворителе разделяли на фракций. Молекулы ДНК, выделенные из исходных бактерий, содержали изотоп N15. По мере роста бактерий на среде, содержащей N14, сначала в ДНК содержались нити, одна из которых включала N14, другая — N15, а затем наряду с молеку­лами, нити которых содержали N14+N16, поя­вились молекулы ДНК, содержащие только N14 (рис. 33).

Дж. Тейлор для доказательства полуконсервативного типа репликации ДНК исполь­зовал метод радиоавтографии. Сначала семе­на конских бобов проращивали на среде, содержащей тимидин, меченный тритием — Н3. Затем корешки проростков, в клетках ко­торых содержались хромосомы, меченные Н3, переносили в среду, не содержащую радио­активный тимидин. В первом митозе каждая хроматида содержала Н3, во втором одна из двух хроматид была меченой, другая не со­держала Н3. В третьем митозе только часть хромосом содержала одну хроматиду, мечен­ную Н3. Впоследствии эти данные были подтверждены исследованиями, проведенными на культуре клеток растений, животных и человека.

Процесс репликации протекает при участии комплекса фер­ментов, главнейшие из которых получили название ДНК-полимераз, одновременно на двух комплементарных нитях. Участок молекулы ДНК в том месте, где начали расплетаться компле­ментарные нити, называются вилкой репликации. Она образу­ется у прокариот, плазмид, митохондрий и пластид в одной определенной, генетически фиксированной точке. В молекуле ДНК у эукариот таких «стартовых точек» бывает несколько.

У эукариот на каждой комплементарной нити ДНК процесс репликации идет неодинаково, так как они антипараллельны, поэтому одна из нитей называется «лидирующей», другая — «запаздывающей». «Лидирующая» нить синтезируется от 5′ конца к 3′ при участии фермента ДНК-полимеразы в виде сплошной комплементарной нити (рис. 34).

Синтез «запаздывающей» нцти протекает сложнее с участи­ем комплекса ферментов. Вначале образуются отрезки — реп­лики новой дочерней нити ДНК, прочное соединение которых осуществляет фермент лигаза. Эти отрезки новой нити ДНК со­держат у эукариот 100 — 200 нуклеотидов, у прокариот — 1000 — 2000 нуклеотидов. Их называют фрагментами Оказаки по имени описавшего их японского ученого.

Репликация кольцевых молекул ДНК у прокариот, а также ДНК плазмид, митохондрий и пластид протекает по типу, по­лучившему название «катящегося обруча». При этом одна из нитей молекулы ДНК разрывается и ее конец прикрепляется к клеточной мембране, а на противоположном конце, как на мат­рице, происходит синтез дочерней нити ДНК.

Репликация ДНК протекает довольно быстро, У бактерий она составляет около 30 мкм в минуту; за это время к нити-матрице присоединяется около 500 нуклеотидов дочерней нити. У вирусов — около 900 нуклеотидов в минуту. У эукариот реп­ликация протекает медленнее — дочерняя нить удлиняется на 1,5 — 2,5 мкм в минуту.

Таким образом, ДНК способна самовоспроизводиться (реплицироваться, самокопироваться) и сохранять наследствен­ную информацию, закодированную в ней в виде последователь­ности чередования нуклеотидных оснований, во множестве по­колений клеток, образующихся в онтогенезе многоклеточного организма.

Реализация наследственной информации. Наследственная информация, закодированная в молекуле ДНК, реализуется на всех этапах жизнедеятельности клетки и многоклеточного орга­низма в процессе биосинтеза. Основанием для доказательства реализации наследственной информации в процессе биосинтеза послужили исследования американских ученых Дж. Бидла и в 1941—1944 гг., которыми были получены мутантные штаммы плесневого гриба нейроспоры. Их различие состояло в утрате способности к синтезу той или иной амино­кислоты и потере свойства синтезировать соответствующий фер­ментативный белок. Исследования показали, что каждый ген контролирует синтез одного соответствующего фермента («один ген — один фермент») и реализация наследственной информа­ции осуществляется в процессе синтеза. Ген, локализованный на определенном участке молекулы ДНК, контролирует синтез первичной молекулы белка, представляющей собой полипептидную цепь, специфичность которой зависит от порядка чере­дования в ней аминокислот.

Белкам принадлежит исключительно важная роль в жизне­деятельности каждой клетки и всего многоклеточного организ­ма. Они участвуют в построении мембран, хроматина, рибосом, митохондрий, являются составной частью сложных белков. В качестве ферментов и гормонов они управляют всеми про­цессами в клетке и в многоклеточном организме. Подавляющее большинство метаболических реакций, от которых зависит раз­витие признака или свойства, находится под контролем фермен­тов и, следовательно, генов.

Химическая структура белковых молекул. Первичная моле­кула белка представляет собой цепочку, состоящую из 100 — 300 различных аминокислот и более, порядок чередования кото­рых определяет специфичность данной молекулы (рис. 35): каждая из 20 аминокислот может встречаться многократно, но местонахождение контролируется ДНК. В настоящее время для многих молекул белка установлена их первичная структура, то есть порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи.

Третичная структура белковых молекул образуется в ре­зультате связывания так называемыми дисульфидными мости­ками (S—S) двух цистеиновых остатков аминокислот. Это оп­ределяет специфическое пространственное расположение полипептидных цепей.

Четвертичная структура белковых молекул характеризуется тем, что они состоят из двух — четырех различных, стабильно соединенных полипептидных цепей. Такая структура характер­на для глобулярных белков, в том числе и для многих фер­ментов.

Вторичная, третичная и четвертичная структуры белковых молекул зависят от числа и порядка чередования аминокис­лот в полипептидной цепи, то есть от первичной структуры. Процесс синтеза белка в клетке называется биосинтезом. Он осуществляется под контролем молекулы ДНК, которая таким образом реализует закодированную в ней наследственную ин­формацию. Схематично реализацию наследственной информа­ции можно представить следующим образом:

Биосинтез. Процесс реализации наследственной информации в биосинтезе осуществляется при участии трех видов рибонуклеи­новых кислот: информационной (матричной) — иРНК (мРНК), рибосомальной — рРНК и транспортной — тРНК. Все рибонук­леиновые кислоты синтезируются на соответствующих участках молекулы ДНК. Они имеют значительно меньшие размеры, чем ДНК, и представляют собой одинарную цепь нуклеотидов. Нуклеотиды содержат остаток фосфорной кислоты (фосфат), пентозный сахар (рибозу) и одно из четырех азотистых основа­ний— аденин, цитозин, гуанин и урацил. Азотистое основание— урацил — комплементарно аденину.

Процесс биосинтеза сложный и включает ряд этапов — транскрипцию, сплайсинг и трансляцию.

Первый этап называется транскрипцией. Он происходит в ядре клетки: на участке определенного гена молекулы ДНК синтезируется мРНК. Этот синтез осуществляется при участии комплекса ферментов, главным из которых является ДНК-за­висимая РНК-полимераза, которая прикрепляется к начальной (инициальной) точке молекулы ДНК, расплетает двойную спираль и, перемещаясь вдоль одной из нитей, синтезирует ря­дом с ней комплементарную нить мРНК. В результате транс­крипции мРНК содержит генетическую информацию в виде по­следовательного чередования нуклеотидов, порядок которых точно скопирован с соответствующего участка (гена) молекулы ДНК.

Дальнейшие исследования показали, что в процессе транс­крипции синтезируется так называемая про-мРНК — предше­ственник зрелой мРНК, участвующей в трансляции. Про-мРНК имеет значительно большие размеры и содержит фрагменты, не кодирующие синтез соответствующей полипептидной цепи. В ДНК наряду с участками, кодирующими рРНК, тРНК и по­липептиды, имеются фрагменты, не содержащие генетической информации. Они получили название интронов в отличие от ко­дирующих фрагментов, которые называются экзонами. Интроны обнаружены на многих участках молекул ДНК. Так, напри­мер, в одном гене — участке ДНК, кодирующем овальбумин ку­рицы, содержится 7 интронов, в гене сывороточного альбумина крысы — 13 интронов. Длина интрона бывает различной — от двухсот до тысячи пар нуклеотидов ДНК. Интроны считываются (транскрибируются) одновременно с экзонами, поэтому про-мРНК значительно длиннее, чем зрелая мРНК. В ядре в про-мРНК специальными ферментами вырезаются интроны, а фрагменты экзона «сращиваются» между собой в строгом по­рядке. Этот процесс называется сплайсингом. В процессе сплайсинга образуется зрелая мРНК, которая содержит только ту информацию, которая необходима для синтеза соответству­ющего полипептида, то есть информативную часть структурно­го гена.

Значение и функции интронов до сих пор еще не совсем вы­яснены, но установлено, что, если в ДНК считываются только участки экзонов, зрелая мРНК не образуется. Процесс сплай­синга изучен на примере работы гена овальбумина. Он содер­жит один экзон и 7 интронов. Сначала на ДНК синтезируется про-мРНК, содержащая 7700 нуклеотидов. Затем в про-мРНК

число нуклеотидов уменьшается до 6800, затем — до 5600, 4850, 3800, 3400 и т. д. до 1372 нуклеотидов, соответствующих экзону. Содержащая 1372 нуклеотида мРНК выходит из ядра в цито­плазму, попадает на рибосому и синтезирует соответствующий полипептид.

Следующий этап биосинтеза — трансляция — происходит в цитоплазме на рибосомах при участии тРНК.

Транспортные РНК синтезируются в ядре, но функциониру­ют в свободном состоянии в цитоплазме клетки. Одна молеку­ла тРНК содержит 76 — 85 нуклеотидов и имеет довольно слож­ную структуру, напоминающую клеверный лист (рис. 37). Три участка тРНК имеют особо важное значение 1) антикодон, состоящий из трех нуклеотидов, определяющий место прикреп­ления тPHK к соответствующему комплементарному кодону (мРНК) на рибосоме; 2) участок, определяющий специфичность тРНК, способность данной молекулы прикрепляться толь­ко к определенной аминокислоте; 3) акцепторный участок, к ко­торому прикрепляется аминокислота. Он одинаков для всех тРНК и состоит из трех нуклеотидов — Ц—Ц—А. Присоедине­нию аминокислоты к тРНК предшествует ее активация фермен­том аминоацил-тРНК-синтетазой. Этот фермент специфичен для каждой аминокислоты Активированная аминокислота прикреп­ляется к соответствующей тРНК и доставляется ею на рибо­сому.

Центральное место в трансляции принадлежит рибосомам— рибонуклеопротеиновым органоидам цитоплазмы, во множест­ве в ней присутствующим. Размеры рибосом у прокариот в среднем 30X30x20 нм, у эукариот — 40X40X20 нм. Обычно их размеры определяют в единицах седиментации (S) — скоро­сти осаждения при центрифугировании в соответствующей сре­де. У бактерии кишечной палочки рибосома имеет

величину 70S и состоит из двух субчастиц, одна из которых имеет константу 30S, вторая 505, и содержит 64% рибосомальной РНК и 36% белка.

Молекула мРНК выходит из ядра в цитоплазму и прикреп­ляется к малой субчастице рибосомы. Трансляция начинается с так называемого стартового кодона (инициатора синтеза) — А —У—Г— Когда тРНК доставляет к рибосоме активирован­ную аминокислоту, ее антикодон соединяется водородными свя­зями с нуклеотидами комплементарного кодона мРНК. Акцеп­торный конец тРНК с соответствующей аминокислотой при­крепляется к поверхности большой субчастицы рибосомы. Пос­ле первой аминокислоты другая тРНК доставляет следующую аминокислоту, и таким образом на рибосоме синтезируется полипептидная цепь. Молекула мРНК обычно работает сразу на нескольких (5—20) рибосомах, соединенных в полисомы. Нача­ло синтеза полипептидной цепи называют инициацией, рост ее — элонгацией. Последовательность аминокислот в полипеп­тидной цепи определяется последовательностью кодонов в мРНК. Синтез полипептидной цепи прекращается, когда на мРНК появляется один из кодонов-терминаторов — УАА, УАГ или УГА. Окончание синтеза данной полипептидной цепи назы­вается терминацией (рис. 38).

Установлено, что в клетках животных полипептидная цепь за одну секунду удлиняется на 7 аминокислот, а мРНК продвигается на рибосоме на 21 нуклеотид.

У бактерий этот процесс протекает в два-три раза быстрее.

Следовательно, синтез первичной структуры белковой мо­лекулы— полипептидной цепи — происходит на рибосоме в со­ответствии с порядком чередования нуклеотидов в матричной рибонуклеиновой кислоте — мРНК. Она не зависит от строения рибосомы.

Генетический код. Кодом наследственности или генетичес­ким кодом называется процесс перевода триплетной последова­тельности нуклеотидов молекулы ДНК в последовательность аминокислот в белковой молекуле. Одним из важнейших свойств генетического кода является его колинеарность — чет­кое соответствие между последовательностями кодонов нуклеи­новых кислот и аминокислотами полипептидных цепей (табл.2).

Важное значение для раскрытия генетического кода имели исследования М. Ниренберга и Дж. Маттеи, а затем С. Очао с сотрудниками, начатые ими в 1961 г. в США. Они разработали метод и экспериментально установили последовательность нуклеотидов в кодонах мРНК, контролирующая местоположение данной аминокислоты в полипептидной цепи. В бесклеточную среду, содержащую все аминокислоты, рибосомы, тРНК, АТФ и ферменты, Ниренберг и Маттеи вводили искусственно синтези­рованный биополимер типа мРНК, представляющий собдй це­почку одинаковых нуклеотидов — УУУ — УУУ — УУУ — УУУ — и т. д. Биополимер кодировал синтез полипептидной цепи, содержащей только одну аминокислоту — фенилаланин; такая цепь называется полифенилаланином. Если мРНК состояла из кодонов, содержащих нуклеотиды с азотистым основанием ци-тозин, то синтезируется полипептидная цепь, содержащая аминокислоту пролин, — полипролин. Искусственные полимеры мРНК, содержащие кодоны АГУ, синтезировали полипептид­ную цепь из аминокислоты серии — полисерин и т. д. Этот ме­тод позволил в начале 60-х годов полностью расшифровать ге­нетический код и определить его свойства (табл. 3),

Свойства генетического кода

1. Генетический код универсален — един для всех организмов (вирусов, бактерий, растений, животных и человека).

2. Код триплетный. Местоположение каждой аминокислоты кодируется сочетанием строго определенных трех нуклеотидов в мРНК, образующих один специфический кодон.

3. Код вырожденный. Одна аминокислота может кодироваться несколь­кими (от одного до шести) кодонами. Только две аминокислоты кодируются одним триплетом — метионин (АУГ) и триптофан (УГГ).

4. Код неперекрывающийся. Нуклеотидная последовательность считывается подряд в одном направлении — от 5′ к 3′, триплет за триплетом.

5. Кодон АУГ, находящийся в начале мРНК на конце 5′, является инициатором синтеза полипептидной цепи. Если данный кодон находится в середине мРНК, то он кодирует аминокислоту метионин.

6. Кодоны УАГ («амбер»), УАА («охра») и УГА («опал») являются терминаторами (стоп-сигналами) синтеза. Когда считывание генетической информации в мРНК доходит до одного из этих кодонов, дальнейший синтез прекращается и полипептидная цепь отделяется от рибосомы.

Следовательно, в каждой клетке в молекулах ДНК закоди­рована вся генетическая информация, которая может быть реа­лизована в онтогенезе через биосинтез в виде биохимических процессов, физиологических свойств и морфологических при­знаков.

Регуляция активности генов. Изучение химического состава клеток, полученных из разных тканей одного многоклеточного организма, показывает, что каждая из них содержит разный, относительно небольшой набор белковых молекул, хотя все они имеют одинаковый набор хромосом и, следовательно, единую генетическую информацию. Так, у бактерии E. coli в одной клет­ке в различные периоды ее жизнедеятельности комплекс фер­ментов бывает разный. Все это дало основание предположить, что в клетке имеется механизм, регулирующий активность ге­нов, определяющий, какие гены в данный момент должны быть активными и каким следует находиться в неактивном, репрес­сированном состоянии.

Механизм регуляции генетического кода был открыт фран­цузскими учеными Ф. Жакобом и Ж. Моно в 1961 г. на бакте­риях Е. coli и получил название механизма индукции-репрес­сии. Было установлено, что синтез соответствующих белков — ферментов — индуцируется веществом, служащим субстратом для данного фермента и необходимым для нормальной жизне­деятельности клетки. Так, например, для нормальной жизнедея­тельности Е. coli необходим молочный сахар (лактоза) и в ее геноме содержатся гены, контролирующие синтез ферментов, гидролизующих лактозу до простых соединений. Если среда, в которой находятся бактерии, лактозы не содержит, эти гены пребывают в репрессированном состоянии и не функционируют. Внесенная в среду лактоза будет тем индуктором, который вклю­чает в работу данные гены, и в клетке начинается синтез фермен­тов, гидролизующих лактозу до более простых соединений. После удаления лактозы из среды синтез этих ферментов пре­кращается (рис. 39).

Роль репрессора может выполнять и ве­щество, синтезируемое в клетке, если содержание его превыша­ет норму. Например, если синтезируются нуклеотиды, амино­кислоты, и другие вещества и содержание их превышает коли­чество, необходимое данной клетке, каждое из них может быть репрессором и подавлять работу генов, синтезирующих фер­менты, необходимые для данного биохимического процесса.

Механизм индукции-репрессии обеспечивает включение (ин­дукцию) в работу тех генов, которые синтезируют необходимые на данном этапе жизнедеятельности клетки ферменты. Работа генов прекращается (репрессируется), когда деградируемый данными ферментами субстрат израсходован или когда синте­зируемое данными ферментами вещество находится в избытке. У высших организмов процесс регуляции работы генов осуще­ствляется более сложно: у животных важную роль в этом процессе играют гормоны, клеточные мембраны; у растений — условия внешней среды, в том числе и окружающие клетки.

Раскрытие механизма регуляции генетического кода пока­зало сложное строение локализованного, а молекуле ДНК генетического аппарата. Гены, непосредственно кодирующие синтез соответствующих ферментов, называют структурными генами. Они входят в состав оперона, работу которого регулирует ген-регулятор. Как правило, структурные гены в опероне находятся в состоянии репрессии. Ген-регулятор расположен на особом участке молекулы ДНК и кодирует синтез специального белка, называемого репрессором. Работой структурных генов управ­ляют находящиеся в опероне гены, не имеющие кодирующих функций. Их называют акцепторными генами. Система акцеп­торных и структурных генов образует один оперон.

Акцепторные гены служат местом прикрепления различных белков, регулирующих работу структурных генов. Если лакто­за, проникая в клетку (ее в данном случае называют индукто­ром), блокирует белки, кодируемые геном-регулятором, то они теряют способность присоединяться к гену-оператору. Ген-опе­ратор переходит в активное состояние и включает в работу структурные гены. РНК-полимераза с помощью Cap-белка при­соединяется к промотору и, продвигаясь по оперону, синтезиру­ет про-мРНК. При транскрипции мРНК считывает генетичес­кую информацию со всех трех структурных гейов в одном опе­роне. При трансляции на рибосоме происходит синтез трех раз­ных полипептидных цепей, в соответствии с содержащимися в мРНК кодонами — последовательностями нуклеотидов, обеспе­чивающих инициацию и терминацию трансляции каждой цепи.

Тип регуляции работы генов, рассмотренной на примере лак-тозного оперона, называется негативной индукцией синтеза бел­ка. Другим типом регуляции работы генов служит негативная репрессия, изученная у Е. coli на примере trp-оперона, контро­лирующего синтез аминокислоты триптофана. Этот оперон со­стоит из 6700 пар нуклеотидов и содержит 5 структурных генов, ген-оператор и два промотора. Ген-регулятор обеспечивает по­стоянный синтез регуляторного белка, который не влияет на ра­боту frp-оперона. При избытке в клетке триптофана последний соединяется с регуляторным белком и изменяет его таким об­разом, что он связывается с опероном и репрессирует синтез со­ответствующей мРНК.

Известна также и так называемая позитивная индукция, когда белковый продукт гена-регулятора активирует работу оперона, то есть является не репрессором, а активатором. Деле­ние это условно, и строение акцепторной части оперона, дейст­вие гена-регулятора у прокариот весьма разнообразны.

Число структурных генов в опероне у прокариот колеблет­ся от одного до двенадцати; оперон может иметь либо один, ли­бо два промотора и терминатора. Все структурные гены, лока­лизованные в одном опероне, как правило, контролируют систе­му ферментов, обеспечивающих одну цепь биохимических реакций. Несомненно, что в клетке существуют системы, согласу­ющие регуляцию работы нескольких оперонов. Схема регуля­ции генетического кода и работы генов, установленная для про­кариот, в основе своей вполне приемлема и для объяснения данного процесса у эукариот, но имеются и существенные раз­личия.

Регулирование транскрипции у эукариот. Существуют меха­низмы одновременного подавления активности большой группы генов у эукариот, осуществляемого белками-гистонами. Сигналь­ные функции в животных клетках выполняют гормоны, являю­щиеся индукторами синтеза соответствующих мРНК.

Активная работа структурных генов у эукариот зависит от того, какую функцию выполняет клетка в соответствующих тка­ни или органе. Значительная часть генов в ядрах дифференци­рованных клеток находится в репрессированном состоянии, при этом большое значение имеет тормозящее действие гистонов и негистоновых хромосомных белков на синтез ДНК-зависимой РНК. Сильно сконденсированный хроматин (гетерохроматин) генетически малоактивен.

Условно структурные гены эукариот могут быть по их ак­тивности подразделены на несколько типов. К первому типу мо­гут быть отнесены гены, функционирующие во всех клетках ор­ганизма. Это гены, кодирующие ферменты энергетического об­мена, ферменты, необходимые для синтеза аминокислот, а так­же гены, контролирующие образование мембранных и других структурных белков. Ко второму типу можно отнести гены, функционирующие в клетках тканей одного типа, например ге­ны, контролирующие синтез миозина в мышечных клетках, кол­лагена— в костях и т. д. К третьему типу могут быть отнесены гены специализированных клеток, выполняющие важные, но узкие функции — синтез глобина в эритроцитах, гормонов в эн­докринных железах и т. д.

О работе генов обычно судят по типам мРНК, находящихся в цитоплазме. В одной клетке животных содержится от 10 до 20 тыс. разных мРНК, но большая часть из них представлена небольшим (порядка 10) числом копий, что свидетельствует о слабой работе генов, их синтезирующих. И только около 10% типов мРНК, то есть около 1—2 тыс., имеют от 1000 до 150 тыс. копий, что свидетельствует об активной работе соответствую­щих генов. Число типов мРНК и их копий зависит от функции клетки. Наибольшее разнообразие мРНК содержится в клетках мозга.

Характерно, что в отличие от прокариот мРНК в клетках эукариот может сохраняться довольно продолжительное время, не теряя своих функций. Так, например, у животных ряд типов мРНК синтезируется в оогенезе, сохраняется в яйцеклетке и начинает функционировать на рибосомах после оплодотворе­ния, оказывая значительное влияние на эмбриональное раз­витие.

В отличие от прокариот в опероне эукариот содержится обычно только один структурный ген. Структурные гены, конт­ролирующие синтез комплекса ферментов, необходимых для це­пи биохимических реакций по синтезу или гидролизу одного вещества, находятся в разных молекулах ДНК или в разных оперонах одной молекулы ДНК, поэтому для эукариот харак­терна групповая регуляция работы нескольких генов, принад­лежащих разным оперонам.

Источник