Что такое денатурация белка что может явиться причиной денатурации белка

Денатурация белков

Денатурация белков (от лат. de- — приставка, означающая отделение, удаление и лат. nature — природа; не путать с лат. denaturatus — лишенный природных свойств) — термин биологической химии, означающий потерю белками их естественных свойств (растворимости, гидрофильности и др.) вследствие нарушения пространственной структуры их молекул.

Процесс денатурации отдельной белковой молекулы, приводящий к распаду её «жёсткой» трёхмерной структуры, иногда называют плавлением молекулы.

Содержание

Механизмы денатурации

Практически любое заметное изменение внешних условий, например, нагревание или обработка белка щелочью приводит к последовательному нарушению четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Обычно денатурация вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, некоторых растворителей (спирт), радиации и др.

Денатурация часто приводит к тому, что в коллоидном растворе белковых молекул происходит процесс агрегации частиц белка в более крупные. Визуально это выглядит, например, как образование «белка» при жарке яиц.

Ренатурация

Ренатурация (высаливание) — процесс, обратный денатурации, при котором белки возвращают свою природную структуру. Нужно отметить, что не все белки способны ренатурировать; у большинства белков денатурация необратима.

См. также

Ссылки

Полезное

Смотреть что такое «Денатурация белков» в других словарях:

денатурация белков — – явление разрушения нативной (вторичной, третичной и четвертичной) структуры белка под действием химических и физико химических факторов … Краткий словарь биохимических терминов

Денатурация белков — * дэнатурацыя бялкоў * denaturation of proteins разворачивание белковой молекулы, потеря ею четвертичной, третичной и вторичной структур под действием высокой температуры или ионных детергентов, таких как содиумдодецил сульфат. Переход из… … Генетика. Энциклопедический словарь

денатурация белков — (иск. лат. denaturare лишать природных свойств) изменение естественных свойств белков при изменении физ. и хим. условий среды (температуры, давления и т. п.), проявляющееся в понижении растворимости белков, повышении вязкости их растворов,… … Словарь иностранных слов русского языка

ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ — потеря, изменение естественных свойств белков (растворимости, гидрофильности, вязкости и т. д.) вследствие нарушения естественной вторичной и третичной структур под влиянием высокой температуры, действия сильных кислот и щелочей, тяжелых металлов … Словарь ботанических терминов

Денатурация — Денатурация лишение естественных свойств Денатурация биополимеров изменение структуры их молекул, приводящее к потере их естественных свойств: Денатурация белков Денатурация нуклеиновых кислот Денатурация продуктов изменение… … Википедия

денатурация — и, ж. dénaturation f. 1. Изменение природной структуры молекулы белка, нуклеиновой кислоты и других биополимеров при воздействии физических и химических свойств среды (температуры, давления и т. п.). БАС 2. Белки природных продуктов называют… … Исторический словарь галлицизмов русского языка

ДЕНАТУРАЦИЯ — (от лат. De приставка, означающая удаление, утрату, и nаtura природные свойства), утрата природной (нативной) конфигурации молекулами белков, нуклеиновых к т и др. биополимеров в результате нагревания, химич. обработки и т. п. Обусловлена… … Биологический энциклопедический словарь

денатурация — и, мн. нет, ж. ( … Словарь иностранных слов русского языка

Денатурация — белков (от Де. и лат. natura природные свойства, сущность), характерное для белковых веществ изменение их строения и естественных свойств при изменении физических и химических условий среды: при повышении температуры, изменении… … Большая советская энциклопедия

денатурация — см. денатурировать; и; ж. Денатура/ция белков. Денатура/ция спирта … Словарь многих выражений

Источник

Что такое денатурация белка что может явиться причиной денатурации белка

Подробное решение параграф §8 по биологии для учащихся 10 класса, авторов Теремов А.В., Петросова Р.А. Углубленный уровень 2017

Рассмотрите рис. 33. Какие структуры белковой молекулы разрушаются при денатурации?

Степень денатурации зависит от интенсивности воздействующего фактора и может быть обратимой и необратимой. Необратимая денатурация происходит под воздействием различных химических веществ (концентрированных растворов кислот, щелочей, солей тяжёлых металлов), высоких температур, радиоактивного излучения. При этом разрушаются все структуры белка, изменяются электрические заряды его молекул, что приводит к их слипанию и сворачиванию. При температуре выше 40–50 °С многие белки сворачиваются, т. е. денатурируют необратимо. Соли лёгких металлов и разбавленные растворы кислот и щелочей вызывают обратимую денатурацию, и при снятии фактора воздействия белок восстанавливает свои свойства и функции.

1. Что такое денатурация белка? В какой последовательности при денатурации идёт разрушение структур белка? Что такое ренатурация?

Изменение структуры и потеря белком его природных свойств и структуры под воздействием каких — либо факторов называется денатурацией. Сначала разрушается слабая водородная связь в четвертичной стадии белка, далее она переходит в третичную (имеет форму глобулы), потом в двоичную (спиралевидная молекула с водородными связями) и наконец в первичную (просто цепочка с очень прочными пептидными связями).

Процесс, обратный денатурации, называют ренатурацией. Восстановление белка можно наблюдать только в том случае, если изменения не затронули его первичную структуру

2. Ионы тяжёлых металлов (ртути, мышьяка, свинца) легко вступают в реакцию с серой, образуя сульфиды. Объясните, что произойдёт с белком при взаимодействии с этими металлами. По каким связям идёт взаимодействие?

Необратимая денатурация происходит под воздействием различных химических веществ (концентрированных растворов кислот, щелочей, солей тяжёлых металлов), высоких температур, радиоактивного излучения. При этом разрушаются все структуры белка, изменяются электрические заряды его молекул, что приводит к их слипанию и сворачиванию. Разрушаются дисульфидные мостики (третичная структура), идёт взаимодействие c серосодержащими аминокислотными фрагментами

3. Почему соли тяжёлых металлов являются ядами для организма?

Большинство биоорганических веществ (белки, нуклеиновые кислоты) содержат электронно — донорные группы, включающие азот, серу, кислород. Эти группы образуют водородные связи, формирующие третичную структуру белка. Тяжелые металлы, взаимодействуя с этими группами, разрушают водородные связи в молекулах белков и нарушают третичную белковую структуру. Изменяются биологические свойства вещества (активность, транспортные свойства, процессы транскрипции и трансляции нуклеиновых кислот). В этом заключается канцерогенное и мутагенное действие тяжелых металлов.

4. Определите функции следующих белков: коллагена сухожилия, яичного альбумина, инсулина поджелудочной железы, кератина волос, тромбина крови, фиброина паутины, пепсина желудочного сока, гемоглобина, миоглобина.

коллаген сухожилия: двигательная

яичный альбумин: защитная

инсулин поджелудочной железы: ферментативная

кератин волос: строительная

тромбин крови: защитная

фиброин паутины: строительная

пепсин желудочного сока: ферментативная

5. При окислении 1 г белков выделяется столько же энергии, сколько при окислении 1 г углеводов. Почему организм использует белки как источник энергии только в крайних случаях? Ответ поясните.

Функции белков –строительная, ферментативная, транспортная, и только в крайних случаях организм использует или тратит белки на получение энергии, только тогда, когда в организм не поступают углеводы и жиры, когда организм голодает.

6. Какие виды денатурации белка вам известны? Какие факторы вызывают денатурацию? Перечертите в тетрадь и заполните таблицу.

7. Внесите в таблицу «Химический состав клетки» (см. ст. 41) сведения о белках.

Источник

Что такое денатурация белка что может явиться причиной денатурации белка

Этот вопрос регулярно поднимается на множестве популярных ресурсов, посвященных бодибилдингу. Ряд источников приписывают неденатурированному белку противораковую, иммуномодулирующую, антиоксидантную активность, улучшение показателей уровня сахара в крови и позитивное влияние на синтез белка в мышцах спортсмена [1,2,3], и конечно же, по всем этим показателям «обычный» денатурированный протеин показан в худшем свете. Неудивительно, что подобная информация активно обсуждается на форумах [4,5], а производители выпускают специальные серии протеина с соответствующей пометкой на упаковке [6].

Насколько обоснованы такие заявления? Давайте разбираться.

Белок и его структура

Белок, он же протеин, он же полипептид – это цепочка из аминокислот, которые соединены между собой пептидными связями [7]. Это так называемая первичная структура белка.

Рис. 1 Первичная структура белка

Аполипопротеин С1, участвующий в обмене холестерина, состоит из 57 аминокислот [8], а вот титин, один из важных белков мышц человека, имеет длину около 35 000 аминокислот [9].

Следующем уровнем организации белковой молекулы является вторичная структура, которая стабилизирована другим типом связей – водородными [7]. В рамках вторичной структуры рассматриваются связи между близлежащими аминокислотами.

Рис. 2 Переход от первичной к вторичной структуре белка [10]

Когда же необходимо рассмотреть способ укладки всей белковой молекулы, в том числе и связи между относительно удаленными аминокислотами, то речь идет о третичной структуре. В поддержании такой структуры задействовано несколько видов химических связей – гидрофобные, водородные, электростатические и т.д. [11].

Рис. 3 Третичная структура белка. Овальбумин, один из белков куриного яйца [12]

Некоторые протеины представляют собой комплекс из нескольких белковых цепей (в данном случае именуемых субъединицами), которые объединены вместе и в таком виде выполняют свои функции. Для описания таких комплексов используется понятие «четвертичная структура белка». Примером такого комплекса является гемоглобин, который переносит кислород в крови и состоит из 4 субъединиц 2 типов, по 2 субъединицы каждого типа.

Рис. 4 Четвертичная структура гемоглобина. 4 субъединицы выделены разными цветами [7]

Протеины становятся функциональными только после завершения формирования трехмерной структуры, когда все необходимые химические связи будут установлены и белок приобретет свой характерный вид.

Денатурация белка

В строгом биохимическом смысле денатурацией называют потерю белком своих функциональных свойств по причине нарушения трехмерной структуры. Денатурация не обязательно означает полное развертывание до цепочки и принятие неупорядоченной структуры, существует множество промежуточных состояний. Иногда критично нарушение буквально нескольких связей.

Рис. 5 Денатурация белка [14 с изменениями]

Однако важно заметить, что при денатурации не меняется первичная структура белка, то есть пептидные связи остаются целыми и сам белок не расщепляется на фрагменты. Сохраняется длина молекулы, аминокислотный состав и т.д.

Денатурация может произойти под воздействием высоких температур, кислот, щелочей и т.д. [7]. Классическим примером денатурации является изменение внешнего вида белковой части куриного яйца после варки, и очевидно, что такая денатурация в домашних условиях необратима [13].

Однако в ряде случаев восстановление трехмерной структуры протеина все же возможно, и этот процесс называется ренатурацией. Свойство ренатурации используется в многих лабораторных методиках работы с белками.

Если же первичная структура белка все же нарушена, то произошла так называемая деструкция [15].

Таким образом, денатурация означает лишь изменение укладки белковой молекулы в пространстве.

Белки и пищеварение

Ок, спортсмен выпил протеиновый коктейль или съел кусок мяса. Теперь рассмотрим что происходит с белками из подобных продуктов в желудочно-кишечном тракте. Поступление пищи в желудок стимулирует секрецию гормона гастрина, который, в свою очередь, усиливает секрецию соляной кислоты (HCl) и пепсиногена – предшественника фермента пепсина, который и будет расщеплять белки из пищи [7]. Как видим, в желудке образовалась кислая среда (pH 1.0-2.5, такие значения соответствуют очень высокой кислотности), а именно такая среда является фактором, способствующим денатурации белковой молекулы.

Существуют ли белки, способные выстоять под таким кислотным воздействием? Да, существуют. К примеру, это некоторые белки клеток самого желудка [16]. Однако лактальбумин, казеин, овальбумин и другие распространенные белки из продуктов питания к кислотоустойчивым не относятся и их ждет денатурация. Собственно, после денатурации пептидные связи, спрятанные прежде в глубинах трехмерной структуры, становятся доступны для атаки различными ферментами, которые и будут эти связи разрушать. Среди таких ферментов уже упомянутый пепсин из желудочного сока. После такой обработки пища поступает в тонкий кишечник, где расщепление осуществляют уже другие ферменты – трипсин, химотрипсин, карбоксипептидазы, аминопептидазы. Разница между этими ферментами состоит в комбинациях аминокислот, связи между которыми данные ферменты разрушают.

Здесь же, в тонком кишечнике, идет всасывание продуктов пищеварения. Это одиночные аминокислоты или короткие пептиды (обычно длиной 2-4 аминокислоты) [17,18,7].

Как видим, всасывания целостной большой белковой молекулы, которая могла бы выполнять иммуномодулирующие и другие упомянутые в начале статьи функции, не происходит – белок расщепляется на короткие фрагменты.

Некоторые белки, к примеру, кератин (один из белков волос и ногтей) все же перевариваются не полностью [7], проходят по кишечнику далее и покидают организм. Какого-то особого их всасывания тоже нет.

Однако некоторая разница между пищеварением денатурированного и неденатурированного белка есть. Так, на лабораторных животных было показано [19], что переваривание сырого мяса, по сравнению с термически обработанным, занимало больше времени и требовало больше ресурсов организма. Объясняется это различие как раз денатурацией белка под воздействием высокой температуры, к примеру, во время варки.

Протеины из линеек спортивного питания, такие как казеин, сывороточный, яичный протеин и другие, быстрее усваиваются организмом человека после обработки путем гидролиза [20, 21, 22]. Гидролиз включает в себя и денатурацию, и деструкцию, то есть расщепление белка на более короткие фрагменты, но деструкция уже выходит за рамки данной статьи.

Таким образом, существует зависимость между степенью обработки белка и скоростью его усвоения [23]. Неденатурированный белок будет перевариваться дольше. Однако добиться постепенного всасывания аминокислот и коротких пептидов можно гораздо проще – подобрав соответствующий тип спортивного питания. Так, сывороточный протеин абсорбируется относительно быстро, а казеин – медленно [24]. При этом организму не придется тратить энергию на дополнительную обработку пищевого продукта. Эти же ресурсы можно направить на более важные цели – построение мышц спортсмена.

Какие-либо обоснованные преимущества неденатурированного протеина для бодибилдера в современной научной литературе не упоминаются.

Вместе с тем, денатурация протеинов происходит в рамках технологических процессов производства спортивного питания [25, 26] и, как видим, приносит пользу для последующего усвоения спортсменом таких белков.

Заключение сравнения денатурированного и неденатурировванного белка

Подводя итоги, денатурация протеина увеличивает скорость его расщепления и экономит энергию организма. Исходя из этого, в бодибилдинге определенно выгоднее использовать денатурированный белок, входящий в состав привычных продуктов спортивного питания. Ассортимент таких товаров очень широк, а стоимость ниже, по сравнению с специфическими продуктами с неденатурированным белком.

Для размещения информации из данного обзора на своих ресурсах обязательно указать наш сайт proteininkiev.com в качестве источника.

Все права защищены PROTEININKIEV TM 2018.

Источник

Что такое денатурация белка что может явиться причиной денатурации белка

4.3.4. Денатурация белков

Объекты и оборудование. Растворы яичного белка, сульфата меди, сульфата аммония, концентрированная азотная кислота, пробирки, штатив, химические стаканы.

Проведение опыта. В три стакана наливают по 20 мл раствора яичного белка. В первый стакан добавляют насыщенный раствор сульфата аммония (или порошок). Жидкость слегка перемешивают. Появляется муть от выпавшего в осадок белка. При добавлении воды осадок вновь растворяется. Процесс осаждения белков обратим.

Во второй стакан добавляют несколько капель раствора сульфата меди. Выпадает голубой хлопьевидный осадок белка, не растворяющийся в избытке воды. В данном случае происходит необратимая денатурация белка.

В третий стакан добавляют 10 мл концентрированной азотной кислоты. Образуется белый аморфный осадок белка. Концентрированные кислоты вызывают также необратимую денатурацию.

В процессе демонстрации каждого из опытов можно попросить учащихся прокомментировать наблюдаемое явление.

Вопросы. В каком случае происходит необратимая денатурация? Почему соли тяжелых металлов вызывают отравления организма? С какими процессами, происходящими с белками, это можно связать? Почему при попадании кислоты на кожу происходит ожог?

Опыты по изучению строения и функций клетки

Источник

Переваривание белков

Переваривание белков в организме включает в себя 2 процесса: 1) денатурацию и 2) протеолиз.

Денатурация белков

Денатурация белка — это нарушение третичной структуры белковой молекулы и изменение её нативной (природной) конформации засчёт разрыва в ней большого количества слабых связей.

Рисунок: Денатурация молекулы белка

В денатурированном белке гидрофобные радикалы уже не спрятаны внутри гидрофобного ядра, как в нативной молекуле, а оказываются на поверхности. При достаточно высокой концентрации белка и отсутствии сильного отталкивающего заряда такие молекулы могут объединяться друг с другом гидрофобными взаимодействиями. В результате этого растворимость белка снижается и происходит образование осадка. Денатурированные белки осаждаются.
Денатурация белков облегчает их переваривание. Компактная и плотная молекула нативного белка при денатурации резко увеличивается в размерах и становится легко доступной для расщепления пептидных связей протеолитическими ферментами, которые расщепляют белки.

Термическая обработка мясной пищи перед употреблением не только улучшает её вкусовые качества, но и облегчает её ферментативное переваривание в пищеварительной системе. Кроме того, денатурирующим действием на пищевые белки обладает и кислая среда желудка, вызывающая денатурацию тех белков, которые не подвергались предварительной температурной обработке. С медицинской точки зрения также важным является то, что кислая среда желудка оказывает денатурирующее действие на белки микроорганизмов, попавших в желудок с пищей, и обезвреживает их, т.к. лишает денатурированные белки специфической активности.

В процессе переваривания белков кислота желудка и щелочь кишечника изменяют рН среды, засчёт чего происходит перераспределение связей в молекуле белка, что и приводит к его денатурации. В свою очередь денатурация белковых молекул облегчает их расщепление ферментами уже по пептидным связям.

Протеолиз (расщепление белка)

Гидролиз — это расщепление вещества при участии воды.

Протеолиз — это гидролиз белков, т.е. расщепление белков при участии воды.

Гидролиз белков осуществляют протеолитические ферменты. Большое разнообразие протеолитических ферментов связано со специфичностью их воздействия на белок. Место приложения или действия протеолитического фермента связано со структурой радикалов, находящихся рядом с пептидной связью.

Ферменты, расщепляющие белки

Эндопептидазы — расщепляют белок изнутри молекулы.
Экзопептидазы – отщепляют аминокислотные остатки с конца белковой молекулы.

Химотрипсин – расщепляет связь между ароматическими аминокислотами (триптофан, тирозин, фенилаланин) и метионином.

Для полного гидролиза белковой молекулы необходим набор большого количества различных протеолитических ферментов.

Гидролиз белка можно представить в виде схемы:
БЕЛКИ → АЛЬБУМОЗЫ → ПОЛИПЕПТИДЫ → ПЕПТИДЫ → ДИПЕПТИДЫ → АМИНОКИСЛОТЫ
Соответственно, осуществляют эти процессы ферменты-протеазы: химотрепсин / аминопептидаза / пепсин / пепсин / трипсин / карбоксипептадаза\ аминопептидаза.

Большинство белков подвергается гидролизу в верхнем (проксимальном, т.е. ближайшем) отделе тонкого кишечника, хотя процесс начинается в желудке.

Пепсин в желудке является неспецифической эндопептидазой, расщепляющей белки на более мелкие пептиды.

Проэнзимы (т.е. предшественники ферментов) секрета поджелудочной железы активируются дуоденальной энтерокиназой при попадании в кишечник, и затем трипсин продолжает активировать самого себя и другие энзимы.

Трипсин и химотрипсин расщепляют белки на более мелкие пептиды.

Карбоксипептидаза А и В отщепляют конечные аминокислоты из этих пептидов.

Конечным результатом такого внутрипросветного пищеварения являются некоторые свободные аминокислоты, но преимущественно мелкие пептиды. Внутренние соединения белков расщепляются эластазой, а нуклеиновые кислоты — некоторыми другими энзимами, такими как рибонуклеаза и дезоксирибонуклеаза.

По завершении процесса протеолиза свободные аминокислоты могут всасываться через тонкий кишечник, в то время как более крупные пептиды подвергаются дальнейшему расщеплению энзимами щеточной каемки, известными как пептидазы. Пока более крупные пептиды расщепляются в щеточной каемке, дипептиды абсорбируются в энтероцит и подвергаются дроблению пептидазой внутри клетки.

Существует семь различных видов пептидазы.

Абсорбция (т.е. всасывание) аминокислот — это энергозависимый активный процесс, тесно связанный с транспортировкой натрия, которая, в свою очередь, как предполагают, тесно связана с механизмами аденозинтрифосфатазы (ATPase), создающими трансэнтероцитный градиент. Для различных классов аминокислот используются разные носители. Из энтероцитов аминокислоты покидают тонкий кишечник через портальное кровообращение. Некоторая часть их используется энтероцитами для восстановления и как источник энергии.

Источники:
Биохимия: Учеб. для вузов, Под ред. Е.С. Северина., 2003. 779 с. ISBN 5-9231-0254-4

Источник