Что такое пепсин и химозин в твороге
Добавка Е 1101: что общего у сыра, пива и стирального порошка
Во всех животных и растительных тканях содержатся уникальные ферменты, известные как протеазы. Важнейшая их функция в обеспечении жизнедеятельности человека — участие в процессе переваривания пищи. Ускоряя расщепление белков и продуктов их распада, протеазы повышают усвояемость биологически ценных элементов.
Под европейским кодом E 1101 протеазы до 2008 года применяли в пищевой индустрии. Позже добавку запретили по ряду причин.
Название продукта
Протеазы — официальное наименование пищевой добавки. Международный синоним Proteases.
Под общим кодом Е 1101 (или Е–1101) зарегистрирована группа самостоятельных пищевых ферментов. В ее состав входят:
Папаин, фицин и бромелайн могут быть обозначены как цистеиновые протеазы или цистеин протеиназы.
Тип вещества
Добавка E 1101 включена в группу «Антифламинги и другие вещества».
Протеазы — это протеолитические ферменты класса гидролаз, расщепляющие белки. Получают вещество из соответствующего растительного или животного сырья:
Сок после разделения на фракции подвергают ультрафильтрации, после чего продукт сублимируют.
Сычужные ферменты получают в результате водной экстракции сырья.
Продуцентами в соответствии со спецификацией ФАО/ВОЗ выступают особые непатогенные штаммы микроорганизмов: Aspergillus Melleus, Bacillus subtilis, Aspergillus Niger и другие.
Протеазы в производстве продуктов питания могут выполнять различные технологические функции: улучшитель муки, усилитель вкуса и аромата, стабилизатор консистенции и другие.
Свойства
Показатель | Стандартные значения |
Цвет | желтовато-коричневый, светло-желтый, янтарный, белый (допускается сероватый оттенок) |
Состав | ферменты микробного и растительного происхождения |
Внешний вид | порошок, водный раствор |
Запах | без запаха |
Вкус | без вкуса или кисловатый |
Содержание основного вещества | не менее 99% |
Растворимость | хорошо в воде, очень слабо в спирте, эфире, хлороформе |
Плотность вещества | не определяют |
Другие | большинство протеаз стабильны до температуры 60–80º C; активны в широком диапазоне pH |
Упаковка
Добавку Е 1101 в сухом виде расфасовывают в двойные полиэтиленовые мешки. Наружной упаковочной тарой служат:
Протеазы массой до 1 кг упаковывают в двойные пластиковые пакеты с фольгированным слоем.
В жидком виде добавка поступает на предприятия в пластиковых бочках или канистрах.
Где и как применяется
До 2008 года добавку E 1101 использовали в различных отраслях пищевой промышленности.
Протеазы применяли в технологии производства:
В 2008 году добавку Е 1101 исключили из списка разрешенных для пищевой промышленности. Причина в возможной технической порче изделий токсичными соединениями. Это может происходить из-за неконтролируемого роста микроорганизмов при нарушении технологии производства продуктов.
Протеазы как вещества с высокой биологической активностью пользуются спросом в косметологии. Популярная процедура пилинга с гидролазами позволяет вернуть коже молодость и здоровый цвет. Ферменты расщепляют кожный белок до исходных аминокислот, ускоряя отщепление ороговевших частиц. Пилинг с протеазами эффективен в отношении ряда косметических недостатков:
Процедура быстро устраняет мелкие морщины, запускает процесс обновления клеток дермы.
Растительная протеаза — один из компонентов зубных паст (Протодент, Клеродент). Вещество растворяет зубной налет, не повреждая при этом эмаль и живые ткани, оказывает бактерицидное действие.
Добавка E 1101 — активный компонент ферментных препаратов, предназначенных для коррекции нарушений пищеварения и функций поджелудочной. Протеазы входят в состав многих популярных лекарственных средств, среди них: панкреатин, мезим-форте, ацидин-пепсин, фестал.
Противовоспалительное действие и способность вещества расщеплять некротические ткани нашла применение в терапии гнойных отитов, пролежней, ожогов, трофических язв.
Протеазы используют в других отраслях деятельности человека:
Польза и вред
Добавка Е 1101 запрещена к применению в России, странах Евросоюза, Австралии. Разрешена в США.
Обоснованных данных о вреде протеаз для здоровья человека нет. Возможно образование токсичных соединений на этапе биосинтеза ферментов из штаммов микроорганизмов, но точных доказательств (как положительных, так и отрицательных) до сих пор не предоставлено.
Побочные эффекты от употребления продуктов, содержащих протеолитические ферменты, возникают редко. В основном они связаны с индивидуальной непереносимостью животного белка или активных растительных компонентов ананаса, папайи или инжира.
При избыточных дозах могут возникнуть нарушения со стороны пищеварительной системы:
Протеазы играют значительную роль в переваривании белковой пищи в желудочно-кишечном тракте. С этой точки зрения можно говорить о несомненной пользе вещества.
Основные производители
В России крупнейшим производителем является компания «Сиббиофарм» (Новосибирская область).
Протеолитические ферменты для нужд животноводства выпускает ООО «Агрофермент» (Тамбовская область).
Потребность отечественных предприятий в протеазах на 90% удовлетворяется за счет импорта продукта.
Ведущие зарубежные поставщики:
Несмотря на запрет добавки E 1101, производители используют протеазы в процессе изготовления сыров, творога, пива. На упаковках продуктов питания вещества могут быть скрыты под множеством обозначений: ГСБМ (гидролизат сывороточных белков молока), сычужный фермент, химозин и другие.
Что такое пепсин в твороге и зачем он нужен в домашнем сыре
Добрый день, дорогие читатели! Наверное, вам приходилось встречаться с понятием «пепсин». И почему-то оно постоянно употребляется в связке с определением «говяжий». Хотя известно, что данный фермент применяется для изготовления сыров, в том числе, домашних.
Как эти биологически-лингвистические лабиринты распутать, сейчас я и постараюсь вам рассказать.
Коротко о терминологии
Сначала давайте разберемся с основными терминами.
Главное «действующее лицо» этой истории — сычужный фермент и его компоненты. Вырабатывается это вещество в желудках жвачных животных, а конкретнее — железами четвертого отдела желудка, который носит странное название «сычуг».
В итоге молоко разделяется на две фракции — творогообразную белковую массу и молочную сыворотку. Причем, белковая составляющая после контакта с двумя элементами сычужного фермента уже разбита на аминокислоты, которые легко перерабатываются организмом.
Главное, что нужно знать о функциях пепсина, это его способность помогать усваивать белок. Без него мы могли бы пить молоко ведрами, и не получать нужной порции столь важного для тканей «строительного» компонента.
Вот так история!
Историки уверяют: открытием того, что такое пепсин в твороге, мы обязаны арабским кочевникам. Понятно, что слова такого они не знали, да и заниматься предметно сыроварением им было просто недосуг. Как это нередко бывает в долгой и увлекательной биографии развития человеческого общества, все произошло случайно.
Передвигаясь по жаркой пустыне, странники везли с собой молоко. Тарой служили мешки, которые изготавливали из желудков домашнего скота. Спустя какое-то время пути, кочевники обнаруживали, что молоко свернулось, превратилось в сгусток, плавающий в полупрозрачной сыворотке.
Пристальному анализу эти компоненты и сам механизм створаживания молока подвергли лишь в сороковые годы прошлого столетия, тогда же появилось и понятие «говяжий пепсин». И до сего дня пепсин является натуральным веществом, его не производят искусственным путем.
Купить сычужный фермент можно и в аптеках, и в специализированных магазинах, выпускается он в виде жидкости или порошка. Применяется в кулинарии для придания мясным блюдам большей мягкости, а также для изготовления творога и сыра разных сортов.
Сыр-бор в подробностях
Зачем пепсин синтезируется в желудках домашнего скота и ряда других парнокопытных?
Изначально сычужный фермент был запрограммирован природой как помощь в расщеплении, усвоении молочного белка новорожденными телятами, ягнятами, козлятами и прочими детенышами жвачных животных. К тому же, он присутствует и в желудочном соке птиц.
Что касается другого компонента сычужного фермента, то есть химозина, то мы не станем вдаваться в детали химического анализа, но остановимся на очень важном моменте.
Чтобы запустить механизм его функционирования, требуется определенная среда: наличие в желудочном соке соляной кислоты, ионов кальция и pH (водородного показателя) меньше 5 единиц. Это надо учитывать, планируя и изготовление сыра в домашних условиях, и его употребление, грамотное смешивание с другими продуктами питания.
Помним, что если кислотность желудка мала, преобладает щелочная среда, то химозин в ней теряет активность, молоко и иные белковые продукты будут плохо усваиваться. Соответственно, не стоит есть домашний и промышленно произведенный сыр, скажем, вместе с лимонами или яблоками, ягодами, абрикосами и бананами, иными «щелочными» лакомствами.
Еще один совет: не стоит закваску готовить самостоятельно. Сложно рассчитать нужные пропорции кислотности, да и процесс может занять от 12 часов до суток. Если не угадаем с оптимальным уровнем кислотообразования, сыр потеряет нежный вкус. Если кислотность сбраживающего состава будет чрезмерно высокой, продукт приобретет горчинку, не всегда приятную на вкус.
В обратном случае наш сыр может быстро испортиться, так как в нем смогут развиваться болезнетворные бактерии.
Раздумывая, как сделать нежный домашний сыр, да еще и не слишком затратный по финансам, лучше выбрать вариант с применением готового говяжьего пепсина.
Говяжий пепсин на стадии подготовки тщательно очищается от жира и иных нерастворимых примесей. На выходе в готовом изделии таких примесей не должно быть более 3% от массы. Препарат изготавливается методом экстракции, затем идет стадия высаливания, итоговый момент — сублимационная сушка. Химозина в составе в среднем около 10%.
Процесс производства напоминает технологию выпуска медицинских препаратов и в идеале должен иметь столь же тщательный контроль на разных стадиях и на финальном этапе тестирования готовой продукции.
Сами себе сыроделы
Итак, мы решили, что предпочтем в наших кулинарных изысканиях пепсин промышленного изготовления. Он вызовет коагуляцию молока за какой-то час или даже чуть меньший отрезок времени, в зависимости от сорта и иных параметров исходного сырья.
Кстати, об экономичности домашнего сыроделия. Всего одного пакетика «магазинного» пепсина хватит на сбраживание 100 литров молока, а на выходе получим порядка 12 килограммов готовой продукции, вкуснейшего и полезного сыра.
Выбирая рецепт для сыра домашнего приготовления, обратите внимание, что если выберетесь за вариант сыроварения без применения пепсина, то для него не годится молоко с малым процентом жирности, а также ультрапастеризованное. Использование пепсина расширяет ассортимент вероятного исходного сырья. Здесь уже подойдут сорта с разной степенью жирности, даже порошковое при некоторой сноровке можно «укротить» и превратить в искомый сыр. Не подойдет только молоко с избытком консервантов.
Практика и производственного сыроделия, и любительских кулинарных экспериментов это с успехом доказывает. С покупным сычужным ферментом можно создавать шедевры: разные мягкие сыры, а также рассольные сорта, брынзу, творог в бесконечных вариациях добавочных компонентов, оттенков, «изюминок».
С говяжьим пепсином любое из этих компонентов меню истинного гурмана приобретает деликатную мягкость, ровную консистенцию без раздражающих комочков, твердых зерен. Да и пикантность вкусовых ощущений добавляется.
Один из вариантов приготовления сычужного сыра.
Растворяем в воде комнатной температуры пепсин, всыпаем его в молоко, подогретое до 35 градусов. Через полчаса или минут 40 увидим, что образовался сырный сгусток. Доводить до готовности на водяной бане при температуре около 40 градусов. Когда получим творог нужной консистенции, отфильтровываем массу, заворачиваем в полотно, отжимаем под прессом. По желанию можно добавить в еще мягкую массу дополнительные ингредиенты.
Наверняка, прочитав эту статью, я вас заинтересовала и одного рецепта для приготовления сыра в домашних условиях, вам будет маловато. Ведь так?
Что вы найдете в этой книге?
Изучив эту книгу и претворив ее рецепты на своей кухне вы и ваша семья по-настоящему оцените вкус приготовленных блюд. Ведь они будут не только вкусными, но и полезными.
Также я хочу вам порекомендовать прочитать еще другие мои статьи, уверена в них вы найдете много ценной и здоровой информации.
Статьи в тему:
Дорогие друзья, вот мы и «изготовили» домашний сыр с помощью этого особого компонента: говяжьего пепсина.
Если рецепт вас заинтересовал, поделитесь открытием с друзьями. Пусть и в их домах стол украшают приготовленные своими руками блюда, экологически чистые и невероятно вкусные!
А если знаете или пробовали приготовить домашний сыр по другому рецепту — делитесь в комментариях. Мне будет интересно прочитать, а потом и попробовать его в деле.
На этом у меня все, до новых встреч!
А, и еще, не забудьте подписаться! Пока-пока.
Что такое пепсин и химозин в твороге
Относительное содержание этих ферментов в желудочном соке варьирует в широкой степени, в зависимости от возраста животного и кормового рациона. СФ телят-молокопоек (легких телят) содержит 80- 95% химозина, тогда как аналогичные препараты, выделенные из сычугов телят, получавших грубые корма (тяжелых телят), содержат от 70 до 100% пепсина [6]. Важно отметить, что препараты натурального СФ всегда содержат примесь пепсина, который начинает синтезироваться в сычуге теленка в пренатальном периоде [4].
Пепсин, и химозин обладают специфической и неспецифической протеолитической активностью (ПА) [2, 5, 6]. Специфическая ПА или молокосвертывающая активность – это способность пепсина и химозина гидролизовать ключевую пептидную связь 105 (Phe) – 106 (Met) в молекуле каппа-казеина. Гидролиз этой связи приводит к дестабилизации мицелл казеина и запускает процесс образования молочного сгустка. При неспецифичном протеолизе происходит гидролиз не только связи 105 (Phe) – 106 (Met) в молекуле каппа- казеина, но и других пептидных связей в альфа-, бэтта- и каппа- казеинах. Неспецифическая протеолитическая активность пепсина в диаппазоне рН от 2 до 6 намного выше, чем у химозина [5], что сказывается на выходе и качестве сыров. Химозин синтезируется для обеспечения свертывания молока и поэтому гидролизует, в основном, ключевую пептидную связь. Напротив, пепсин, синтезируемый с целью обеспечить распад белков, атакует большое количество пептидных связей, как в казеине, так и в белках, поступающих с твердыми кормами. Химозин расщепляет казеин с образованием крупных фрагментов, которые впоследствии становятся субстратами для протеаз молочнокислых бактерий [2, 4]. Пепсин, обладающий гораздо более высокой протеолитической активностью, гидролизует белки с образованием коротких пептидов, которые могут вызвать появление горечи в сыре [2, 4].
Сегодня сыродельным предприятиям предлагается большой ассортимент молокосвертывающих ферментов как отечественного, так и зарубежного производства. Основные из них, это отечественные препараты, разработанные ВНИИ маслодельной и сыродельной промышленности, а также рядом вновь созданных производителей. Из импортных ферментов рынок представлен, в основном, препаратами производства фирмы Hr. Hansen (Дания), препаратами голландской фирмы «DSM-Food Specialties» (DSM-FS), Caglificio Clerici SPA (Италия) и др.
В связи с дефицитом натурального сычужного порошка в сыроделии начали широко применять другие препараты, которые можно разделить на две группы: пепсины – желудочные протеазы жвачных и некоторых других животных – и кислые протеазы микробиального происхождения. Из первой группы наибольшее распространение получили говяжий и свиной пепсины. Пепсины чаще всего используют в виде смесей с сычужным порошком [1].
Широкий ассортимент молокосвертывающих препаратов, отсутствие объективной информации об их составе и свойствах порой ставит в тупик мастеров сыродельных предприятий и они, зачастую, делают выбор препарата, руководствуясь только его ценой, а не качеством. При этом мало кто подбирает ферментный препарат с учетом ассортимента вырабатываемых сыров. Для сыродельной промышленности специализированные предприятия поставляют молокосвертывающие ферментные препараты с установленным соотношением химозина и пепсина [4]. Целью проведенной работы являлось определение соответствия заявленным производителями критериям, а именно: молокосвертывающей активности и соотношения двух основных ферментных компонентов: говяжьего пепсина и химозина. Были исследованы молокосвертывающие ферментные препараты, пользующиеся наибольшим спросом на сыродельных предприятиях Алтайского края, а именно: пепсин пищевой говяжий по ОСТ 10-023- 94, дата выработки 24.03.05 года, сычужный фермент (СФ) и сычужно- говяжий фермент (ВНИИМС СГ-50) по ОСТ 10-288-2001, дата выработки 29.03.06 ; а также молокосвертывающие сычужные препараты Clerici 96/4 (дата выработки 05/2006 года, номер партии 604 141 174), Clerici 70/30 (дата выработки 06/2005 года, номер партии 506 164 550), Clerici 50/50 (дата выработки 05/2006 года, номер партии 605 084 530) производства фирмы «Caglificio Clerici SPA», Италия. Для определения соотношения говяжьего пепсина и химозина при исследовании молокосвертывающих ферментных препаратов использовался метод определения доли активности говяжьего пепсина от общей молокосвертывающей активности препарата по ОСТ 10 288- 2001 [7].
Для определения молокосвертывающей активности 5 мл субстрата наливали в тонкостенные стеклянные пробирки, подогревали на водяной бане при 35 0С и выдерживали в течение трех минут, затем добавляли 0,1 мл исследуемого ферментного препарата, немедленно включали секундомер, а содержимое пробирки сразу же перемешивали. Начало реакции коагуляции определяли по образованию хлопьев в капле молока, наносимой на стенки пробирки стеклянной палочкой. После определения начала свертывания, секундомер сразу же выключали. Молокосвертывающая активность (МА) рассчитывалась по формуле: МА = А*Т1/Т2, где: А – аттестованная активность ОКО СФ; Т1 – время свертывания с ОКО СФ; Т2 — время свертывания с исследуемым образцом. При подготовке молокосвертывающих препаратов 1 г исследуемого образца ферментного препарата растворяли в 80,0 см3 дистиллированной воды с температурой 35 0С, перемешивали в течение 30 мин, доводили общий объем до 100,0 см3 и настаивали в водяной бане при температуре 35 0С в течение 15 мин. Подготовку отраслевого контрольного образца (ОКО) говяжьего пепсина проводили аналогичным образом. В качестве субстрата при определении доли активности говяжьего пепсина и молокосвертывающей активности служило сборное молоко. Приготовление субстрата проводили следующим образом: сырое сборное непастеризованное молоко нагревали на водяной бане до температуры 72 0С, инкубировали при этой температуре в течение 10 минут и быстро охлаждали под проточной водопроводной водой до 20-25 0С. В охлажденное молоко вносили хлористый кальций до конечной концентрации 30 мМ. При необходимости активную кислотность молока доводили до 6,5 ед. рН раствором 1,0 М НСl. Подготовленное таким образом молоко использовали для дальнейших исследований. Результаты проведенной работы представлены в таблице 1.
* — согласно ОСТ 10 288 [п.8.2.2.6, с.19] ошибка используемого метода составляет 5000 усл.ед. от общей молокосвертывающей активности препарата
При оценке пригодности молокосвертывающих препаратов для производства сыра необходимо учитывать молокосвертывающую активность. Оптимальная молокосвертывающая активность – одна из основных характеристик, влияющих на качество сгустка при выработке сыра. Как видно из таблицы 1 молокосвертывающая активность ВНИИМС СГ-50, ГП и Clerici 70/30 несколько выше декларируемой. Наличие данной информации на предприятиях сыродельной промышленности могут способствовать более оптимальному расходу препаратов.
Действие сычужного фермента в процессе коагуляции молока определяется прежде всего действием химозина и в меньшей степени – пепсина. Увеличение в СФ относительного содержания пепсина, приводит к образованию более рыхлого сгустка при свертывании молока, что сопровождается снижением выхода сыра за счет потерь белка и жира с сывороткой. Как видно из таблицы 1, в СФ содержится незначительное количество пепсина. При использовании СФ, содержащего преимущественно химозин, получают сыры наилучшего качества, с максимальным выходом продукции [1].
Классический сычужный фермент нашел широкое применение в сыродельной промышленности. Сведения об использовании пепсина в сыроделии и главным образом для выработки отдельных видов сыров различны. Особенно успешными были опыты по производству сыров с использованием смеси 50% химозина и 50% пепсина. Применение этой смеси позволяет получить результаты, намного лучшие, чем при использовании чистого пепсина [4]. Из приведенных в таблице 1 данных видно, что в препаратах ВНИИМС СГ-50 и Clerici 50/50 относительное содержание пепсина несколько выше декларируемого.
В молокосвертывающем ферментном препарате и Clerici 70/3 соотношение химозина и говяжьего пепсина соответствует декларируемому. В препарате Clerici 96/4 относительное содержание пепсина несколько выше декларируемого. Более высокая доля молокосвертывающей активности говяжьего пепсина от общей молокосвертывающей активности препарата может быть обусловлена рядом факторов. Одним из них может быть нарушение условий хранения. Производитель «Caglificio Clerici SPA» (Италия) гарантирует потерю активности не более 4% в течение двух лет хранения в прохладном месте при температуре от 4 до 8 0С.
Молокосвертывающие ферментные препараты необходимо хранить в упакованном виде в сухом защищенном от света помещении, при температуре не выше 10 0С и относительной влажности воздуха не более 75% [ОСТ 10 288, п.9.2.1, с.44]. Данные температурные режимы могли быть нарушены при транспортировке либо хранении товара на складе. Вторым фактором может являться ошибка используемого метода, при которой границы допускаемого значения абсолютной погрешности измерений составляют 5% по доле активности говяжьего пепсина от общей молокосвертывающей активности препарата [ОСТ 10 288, п.8.3.5, с.26].
Таким образом, сыродельным предприятиям, останавливая свой выбор на том или ином препарате, необходимо учитывать его особенности и контролировать, в первую очередь, выход сыра и его качество.
Молокосвёртывающие ферментные препараты
Новости, цены и предубеждения рынка
Молокосвёртывающие ферментные препараты входят в число необходимых компонентов для производства сыров. На примере России рассмотрим современное состояние рынка таких препаратов, проанализируем причины популярности или непопулярности у сыроделов отдельных их видов.
Молокосвертывающие ферментные препараты животного происхождения
Традиционно для производства сыров использовался сычужный фермент (СФ), получаемый из желудков телят. В его составе — ферменты химозин и пепсин. Химозин обладает высокой молокосвертывающей активностью и низким уровнем нежелательной протеолитической активности. Пепсин имеет сравнительно низкую молокосвертывающую активность при высоком уровне протеолитической активности. Чем больше значение соотношения химозин/пепсин в СФ, тем лучше качество сыров, получаемых с таким ферментом.
Читайте по теме:
Современные ферменты микробного происхождения: перспективы применения в сыроделии
Развитие сыроделия в XX веке происходило столь высокими темпами, что столкнулось с проблемой получения в необходимых количествах телячьего сычужного фермента. Его стали заменять пепсином, выделяемым из желудков взрослых коров, других сельскохозяйственных животных и птиц. Однако такие заменители в сравнении с СФ имели ряд существенных недостатков:
Для компенсации этих недостатков были созданы комбинированные молокосвертывающие ферментные препараты (МФП), содержащие в своем составе химозин и пепсины (не более 50 %). Использование комбинированных препаратов позволило получать сыр приемлемого качества и отчасти решило проблему дефицита СФ.
В настоящее время на рынке представлен широкий ассортимент МФП животного происхождения: от самых дешевых (с наибольшим содержанием пепсина) до самых дорогих (с максимальным содержанием химозина). В 2017 году МФП российского производства составляли менее 7 % на российском рынке (в пересчете на молокосвертывающую активность). Полная картина сегмента, конечно, включает и поставки по импорту.
Перечень импортируемых в Россию марок МФП животного происхождения представлен в табл. 1.
На основании анализа ассортимента МФП, используемых российскими сыроделами, можно сделать выводы о востребованности животных МФП разного состава. Распределение на рынке импортируемых в Россию МФП животного происхождения по составу и марке препарата представлено на рис. 1.
Как видно из рисунка, наибольшей популярностью среди МФП животного происхождения пользуются препараты в жидкой форме с содержанием химозина 80 %. Они имеют лучшее соотношение цены и качества и позволяют производить высококачественные сыры при умеренных затратах на фермент. МФП с более высоким содержанием химозина (90 и 95 %) — на втором месте по востребованности из-за высокой цены. Так, препараты Carlina и Clerici в 2–3 раза дороже, чем Kalase или Naturen.
Комплексные препараты с содержанием химозина менее 80 % пользуются гораздо меньшим спросом. МФП с 20 % химозина (пепсины) представлены на рынке в ничтожно малом количестве. Это свидетельствует о том, что их качество не устраивает производителей сыра. Пепсины — традиционные, более дешевые заменители СФ — в настоящее время в промышленном сыроделии не применяются. На смену им пришли микробные МФП, имеющие столь же низкую цену, но позволяющие производить более качественные сыры.
Рис. 1. Распределение МФП: а — по составу; б — по марке (химозин/пепсин)
МФП микробного происхождения
В конце 1960-х годов было начато производство микробных МФП, получаемых от специально отобранных микроорганизмов. Микробные МФП ранних серий выпуска имели существенные недостатки: излишне высокую протеолитическую активность (что приводило к быстрому перезреванию сыров) и термоустойчивость (вызывало ферментативную порчу подсырной сыворотки). С использованием таких МФП можно было выпускать только не созревающие разновидности сыров, так как в процессе созревания образовывались горький вкус и мажущаяся консистенция.
Из-за недостаточной информированности технологи сыродельных предприятий считают, что подобные недостатки сохраняются и у современных микробных МФП, и опасаются использовать такие препараты в производстве. На самом деле, современные препараты имеют очень высокую степень очистки, а их протеолитическая активность и термоустойчивость снижены до требуемых пределов. Сыры на основе современных микробных МФП по качеству сопоставимы с сырами, произведенными с натуральным СФ.
В табл. 2 приведен список МФП микробного происхождения, импортируемых на российский рынок.
Рекомбинантные МФП
Микробные МФП, выпускаемые по технологиям, имевшимся к 1980-м годам, значительно уступали по своим технологическим свойствам сычужному ферменту из-за меньшего выхода и малого срока хранения сыров, связанного с их ускоренным перезреванием. Поэтому к концу 1980-х были разработаны рекомбинантные МФП. С помощью методов генной инженерии созданы штаммы микроорганизмов с внедренным генным кодом, позволяющим микробной клетке продуцировать молекулы химозина. После выделения из микробных клеток и очистки удалось получить препарат химозина, идентичный по специфике действия химозину теленка и полностью свободный от примеси пепсина, присущей натуральному СФ. Фермент, полученный от микроорганизмов с измененным генным кодом, так называемых рекомбинантных микроорганизмов, принято именовать рекомбинантным. Также принято пользоваться наименованием «ферментационный химозин». С помощью рекомбинантных МФП, производство которых начато с начала 1990-х годов, появилась возможность производить сыры, не уступающие по качеству сырам с натуральным сычужным ферментом.
В табл. 3 приведен современный ассортимент МФП на основе рекомбинантных химозинов.
Ожидалось, что большинство сыроделов незамедлительно перейдет с сычужного фермента к использованию рекомбинантных МФП ввиду их значительно более низкой стоимости при полной идентичности действия. Однако этого не произошло из-за предубеждения потребителей к продукции, полученной с применением методов генной инженерии, и запрета в отдельных странах на продажу таких продуктов.
В соответствии с ТР ТС 033/2013 (раздел XII, п. 89), ТР ТС 029/2012 (Приложение 26) и ТР ТС 022/2011 (п. 4.11, пп. 2) маркировка сыров, произведенных с использованием рекомбинантных МФП, должна включать:
Однако такая информация вызывает негативную реакцию у потребителей. Это сдерживает распространение рекомбинантных МФП в сыроделии.
Сведения о 10 наиболее распространенных на российском рынке зарубежных МФП приведены в табл. 4.
Из табл. 4 следует, что самым востребованным препаратом на российском рынке является рекомбинантный МФП Chy-Max Powder Extra. Мало уступает лидеру рынка микробный МФП Fromase 750 XLG, третье место принадлежит традиционному МФП животного происхождения Kalase 150.
Сравнение цен на МФП разного происхождения, импортируемые в Россию (в пересчете на молокосвертывающую активность), представлено на рис. 2.
Рис. 2. Оптовые цены без учета таможенных сборов, коммерческих наценок фирм-продавцов и НДС
Из диаграммы видно, что в пересчете на молокосвертывающую активность рекомбинантные и микробные МФП имеют более низкую цену, чем традиционные МФП животного происхождения. С этим связана высокая популярность рекомбинантных и микробных МФП на российском рынке. На стоимость влияет и форма выпуска препарата — жидкая или сухая. Большая часть МФП животного происхождения, поступающих в Россию, имеет жидкую форму, они являются самыми дешевыми.
Выводы
Преимущественное использование современных МФП рекомбинантного и микробного происхождения — рутинная практика российского сыроделия. Анализ иностранной литературы свидетельствует, что ситуация на российском рынке МФП в целом соответствует общей ситуации на мировом рынке. Скорее всего, в соответствии с общемировыми тенденциями использование животных МФП в российском сыроделии в перспективе будет снижаться. Причина — довольно высокая стоимость традиционных животных МФП, а также растущее в связи с развитием технологий качество микробных и рекомбинантных МФП.