Что такое пепсин в биологии

Пепсин

Из Википедии — свободной энциклопедии

Пепсин в комплексе с пепстатином

Другие названия:Пепсин АГенетические данныеКод гена:8885 (HGNCid)Структура и функция белкаТип белка:протеазаФункции:пищеварениеДругоеМолекулярные взаимодействия:пепстатинDatabase LinksШифр КФ:3.4.23.1

Пепси́н (др.-греч. πέψις — пищеварение) — протеолитический фермент класса гидролаз (КФ 3.4.23.1) образуется из своего предшественника пепсиногена, вырабатываемого главными клетками слизистой оболочки желудка, и осуществляет расщепление белков пищи до пептидов. Присутствует в желудочном соке человека, млекопитающих, птиц, пресмыкающихся и большинства рыб.

Открыт Теодором Шванном в 1836 году. Джон Нортроп в 1930 году получил его в кристаллическом виде.

Источник

Пепсин

Пепсин в комплексе с пепстатином

Другие названия:Пепсин АГенетические данныеКод гена:8885 (HGNCid)Структура и функция белкаТип белка:протеазаФункции:пищеварениеДругоеМолекулярные взаимодействия:пепстатинDatabase LinksШифр КФ:3.4.23.1

Пепси́н (др.-греч. πέψις — пищеварение) — протеолитический фермент класса гидролаз (КФ 3.4.23.1), вырабатываемый главными клетками слизистой оболочки желудка, осуществляет расщепление белков пищи до пептидов. Присутствует в желудочном соке млекопитающих, птиц, пресмыкающихся и большинства рыб.

Открыт Теодором Шванном в 1836 году. Джон Нортроп в 1930 году получил его в кристаллическом виде.

Содержание

Общие сведения

Пепсин — глобулярный белок с молекулярной массой около 34500. Молекула пепсина — полипептидная цепь, которая состоит из 340 аминокислот, содержит 3 дисульфидные связи (—S—S—) и фосфорную кислоту. Пепсин — эндопептидаза, то есть фермент, который расщепляет центральные пептидные связи в молекулах белков и пептидов (кроме кератинов и других склеропротеинов) с образованием более простых пептидов и свободных аминокислот. С наибольшей скоростью пепсин гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами — тирозином и фенилаланином, однако, в отличие от других протеолитических ферментов — трипсина и химотрипсина, — строгой специфичностью не обладает.

Пепсин используют в лабораториях для изучения первичной структуры белков, в сыроварении и при лечении некоторых заболеваний желудочно-кишечного тракта.

Естественным ингибитором пепсина является пепстатин.

Изопепсины

Всего известно до 12 изоформ пепсина (Коротько Г. Ф., 2006), которые различаются молекулярным весом, электрофоретической подвижностью, оптимумами рН протеолитической активности, при разном рН с неодинаковой скоростью гидролизуют разные белки, условиями инактивации.

Собственно пепсином называется пепсин, имеющий шифр КФ 3.4.23.1.

По У. Г. Тейлору (Коротько Г. Ф., 2007), в желудочном соке человека 7 изопепсинов, 5 из них с чётко различающимися свойствами:

Существует иная терминология: «пепсин-А» (собственно пепсин); «пепсин-B» (шифр КФ 3.4.23.2) имеет синонимы: «желатиназа» (gelatinase), «парапепсин I» (parapepsin I); «пепсин-C» (шифр КФ 3.4.23.3), синонимы: «гастриксин» (gastricsin), «парапепсин II» (parapepsin II).

См. также

Роль пепсина в пищеварении

Пепсины играют значительную роль в пищеварении у млекопитающих, в том числе у человека, являясь ферментом, выполняющим один из важных этапов в цепочке превращений белков пищи в аминокислоты. Железами желудка пепсин вырабатывается в неактивном виде, переходит в активную форму при воздействии на него соляной кислоты. Пепсин действует только в кислой среде желудка и при попадании в щелочную среду двенадцатиперстной кишки становится неактивным.

Пепсин вырабатывается главными клетками желёз дна и тела желудка. У мужчин дебит пепсина составляет от 20 до 35 мг в час (базальная секреция) до 60-80 мг в час (секреция, стимулированная пентагастрином, максимальная). У женщин — на 25-30% меньше. Главными клетками пепсин секретируется, резервируется и выводится в неактивной форме в виде профермента пепсиногена. Превращение пепсиногена в пепсин происходит в результате отщепления с N-kонцевого участка пепсиногена несколько пептидов, один из которых играет роль ингибитора. Процесс активации идёт в несколько стадий и катализируется соляной кислотой желудочного сока и самим пепсином (автокатализ). Пепсин обеспечивает дезагрегацию белков, предшествующую их гидролизу и облегчающую его. Как катализатор он обладает протеазным и пептидазным действием.

Протеолитическая активность пепсина наблюдается при рН Лекарственные препараты на основе пепсина

Для медицинских целей в качестве лекарственного средства вырабатывают из слизистой оболочки желудка свиней. Выпускается в виде порошка (лат. pepsinum) или в виде таблеток в смеси с ацидином (лат. асіdin-рерsini), в составе комбинированных препаратов (Панзинорм-Форте и другие). АТС-код пепсина A09AA03. АТС-код комбинации пепсина с кислотосодержащими препаратами A09AC01.

При недостатке пепсина в организме (болезнь Менетрие и другие) назначается заместительная терапия пепсиосодержащими препаратами.

Пепсин (pepsinum)

Выпускается в смеси с сахарной пудрой. Белый или слегка желтоватый порошок сладкого вкуса со слабым своеобразным запахом.

Применение и дозы препарата. Внутрь по 0,2—0,5 г (детям от 0,05 до 0,3 г) 2—3 раза в день перед едой или во время еды, в порошках или в 1—3% растворе разведенной соляной кислоты.

Действие лекарства. Пепсин расщепляет белки до полипептидов, после воздействия пепсина начинается процесс переваривания белков в пищеварительном тракте.

Показания к применению. Ахилия, гипо- и анацидные гастриты, диспепсия.

Противопоказания, возможные побочные явления. Не установлены.

Хранение. В хорошо закупоренных банках, в прохладном (от + 2 до +15 °C), защищенном от света месте.

Ацидин-пепсин (асіdin-рерsini)

Таблетки, содержащие 1 часть пепсина и 4 части ацидина (бетаина гидрохлорида). При введении в желудок ацидин гидролизуется и отделяет свободную соляную кислоту.

Показания к применению. Расстройства пищеварения при ахилии, гипо- и анацидных гастритах, диспепсии.

Форма выпуска. Таблетки по 0,5 и 0,25 г.

Применение и дозы препарата. Для взрослых: 1 таблетка по 0,5 г 3 — 4 раза в день. Для детей — от 1/4 таблетки (массой 0,25 г) до 1/2 таблетки (массой 0,5 г) в зависимости от возраста, 3 — 4 раза в день. Таблетки перед приемом растворяют в 1/4 — 1/2 стакана воды. Принимают во время или после еды.

Другие торговые наименования. Асіdolрерsin, Асіpepsol, Веtacid, Рерsacid, Рерsamin.

Сыроделие

Пепсин или в чистом виде, или в составе сычужной закваски применяется для сворачивания молока при приготовления сыров. Сычужный фермент состоит из двух основных компонентов — химозина и пепсина.

Под свертыванием молока понимаются процессы коагуляции основного его белка — казеина и образования молочного геля. Строение казеина таково, что за ферментативное свертывание «ответственна» только одна пептидная связь в белковой молекуле. Разрыв белковой молекулы по этой ключевой связи и приводит к свертыванию молока.

Химозин является тем ферментом, который по своей природе обеспечивает разрыв данной связи, при этом мало затрагивая другие. Пепсин затрагивает более широкий спектр пептидных связей в казеине. Химозин, не являясь сильным протеолитом (разрывает незначительное число пептидных связей казеина), выполняет подготовительную работу для деятельности протеаз молочнокислой микрофлоры. Под действием химозина и пепсина расщепление полипептидных цепей казеина идет по пептидной связи между 105—106 аминокислотами (фенилаланин-метионин) с отщеплением в сыворотку участка со 106 по 169 аминокислоту — гидрофильного гликомакропептида, при этом максимальное количе­ство белка остается в сгустке.

Для приготовления многих элитных видов сыров применяют сычужный фермент, содержащий 90-95% химозина и 5-10% пепсина. Но, для некоторых других сыров (сулугуни, брынза) допускается использование пепсина в чистом виде. «Народные» рецепты приготовления сыров обычно рекомендуют использование для ферментации пепсиносодержащие лекарственные препараты («Ацидин-пепсин» и подобные).

Мукорпепсин

Мукорпепсин (англ. mucorpepsin) — протеолитический фермент класса гидролаз. Шифр КФ 3.4.23.23. Мукорпепсин получается из грибов Mucor pusilus и Мucor miehei. Применяется в пищевой промышленности в качестве заменителя сычужных ферментов животного происхождения.

На российском рынке встречается, как «Пепсин, микробиальный ренин, фермент для приготовления мягких и рассольных сыров» «растительного происхождения», японского производства, в котором в качестве молокосвёртывающего фермента используется мукорпепсин.

Источник

Пепсин: фермент, который стоит купить в аптеке

Пепсин считается одним из основных пищеварительных ферментов, вырабатываемых человеческим организмом (а также организмом многих животных).

Чем полезен пепсин для здоровья пищеварения и кишечника? Он необходим для того, чтобы наш организм правильно усваивал белки, получаемые вместе с пищей. Кроме того, он способствует всасыванию питательных веществ, помогает защищать организм от аллергии, чрезмерного размножения грибка и т.д.

Сегодня доступны добавки пепсина, поддерживающие пищеварение при низкой выработке данного фермента. Они помогают справиться с несварением и симптомами панкреатита, ГЭРБ, кислотного рефлюкса и изжоги.

Возможно, вы подозреваете, что у вас низкий уровень желудочной кислоты? Это может привести к проблемам со способностью переваривать белки. О недостатке пепсина и желудочного сока свидетельствуют такие симптомы, как боль в животе, вздутие, диарея, а также дефицит витамина В12 и железа.

пепсин в форме добавки

Что такое пепсин? Принцип действия и роль в организме

Пепсин — это пищеварительный фермент в желудке, который расщепляет белки до более мелких частиц, называемых полипептидами (или для краткости просто пептидами). Этот фермент помогает организму переваривать белки, содержащиеся в мясе, яйцах, молочных продуктах, орехах и семенах, разрушая связи, соединяющие аминокислоты. Аминокислоты являются «строительными блоками белков».

Какой орган вырабатывает пепсин? Где находится пепсин?

Пепсин — это фермент, вырабатываемый желудком. Функционирует он также в желудке. Этот фермент образуется, когда желудочный сок превращает белок пепсиноген в пепсин. (1)

Как пепсин действует в желудке?

Пепсин максимально активен в кислой среде. В идеале около 1,5-2 рН. Это считается «нормальной кислотностью желудочного сока». Нормальная работа данного фермента прекращается, когда уровень рН превышает значение 6,5. В таких условиях происходит нейтрализация и денатурация пепсина. Это важно, потому что среда в желудке должна быть кислотной.

Преимущества и сферы применения пепсина

Как пепсин влияет на организм? Основной функцией этого фермента является расщепление (или денатурация) белков. Однако это не единственная его роль. Он также участвует в поглощении питательных веществ и уничтожении болезнетворных микробов. В первую очередь пищеварительные ферменты действуют как катализаторы химических реакций в организме. Они превращают крупные молекулы в более легкие для поглощения частицы, необходимые организму для выживания и процветания.

Существует ряд важных причин, почему прием пепсина необходим определенным категориям людей. Следует выделить следующие основные преимущества данного фермента:

Несмотря на то, что пепсин является важным пищеварительным ферментом со множеством преимуществ, следует выделить ряд желудочно-кишечных расстройств, связанных с нарушением его функции:

Главные источники пепсина

На самом деле, продукты не содержат пепсин, однако они способны повлиять на выработку желудочного сока и пищеварительных ферментов.

Как уже говорилось ранее, в человеческом организме пепсин образуется благодаря «главным клеткам» в желудке. Объем вырабатываемых ферментов повышается, если вы потребляете больше белка.

К числу продуктов с наибольшим содержанием белка стоит отнести:

Также пепсин можно получить с помощью лекарственных препаратов и добавок. Такие средства используются для стимулирования процесса переваривания пищи (особенно белков) в случаях, когда организм самостоятельно вырабатывает недостаточное количество пепсина. Кроме того, подобные добавки помогают контролировать состояние при панкреатите. Добавки пепсина, как правило, производятся из свиного желудка и не подходят вегетарианцам.

Некоторые специалисты рекомендует бетаингидрохлорид (или бетаингидрохлорид в сочетании с пепсином), как дополнительный источник соляной кислоты для людей с низким уровнем секреции желудочного сока (данное состояние известно, как гипохлоргидрия). Это помогает вырабатываемой желудком соляной кислоте лучше преобразовывать пепсиноген, а также способствует перевариванию белка. Кроме того, такое лечение помогает уменьшить аллергию и замедлить рост грибка кандида. (5)

Добавки пепсина и их дозировка

В число добавок пепсина входят лекарственные препараты, которые можно легко приобрести в аптеке без рецепта врача. Они доступны в форме таблеток, порошковых смесей и капсул. Оптимальная дозировка пепсина зависит от множества факторов: веса, роста, возраста, диеты, образа жизни и истории болезни. Если вам необходимы мощные добавки пепсина, отпускаемые только по рецепту, то врач самостоятельно определит подходящую для вас дозировку. Примерами подобных лекарств являются таблетки Nuzyme и сироп Wegazyme.

Если вы выбираете добавки пищеварительных ферментов, отпускаемые без рецепта, внимательно ознакомьтесь с предлагающейся инструкцией по применению. Не превышайте рекомендованную дозировку. Для наилучшего результата выбирайте высококачественные комплексы, состоящие из нескольких видов пищеварительных ферментов.

Для лучшего эффекта некоторые производители сочетают пепсин с соляной кислотой. Такой комплекс отлично подойдет для регулярного применения в целях поддержания здоровья ЖКТ, борьбы с такими расстройствами, как кислотный рефлюкс, и повышения уровня желудочного сока.

Также эта добавка применяется при синдроме повышенной кишечной проницаемости. Сочетание соляной кислоты с пепсином в некоторой степени противоречиво, но, как правило, такой комплекс применяется под надзором врача. Важно начинать курс приема данной добавки с одной капсулы в день, после чего можно постепенно увеличивать дозировку. (6)

Меры предосторожности

Прием добавок пепсина может быть связан с некоторыми побочными эффектами. Они достаточно редки, но, тем не менее, могут серьезно отразиться на здоровье. К числу побочных эффектов данной добавки относится боль в животе, сильное несварение, тошнота, сыпь и диарея. (8)

Как правило, такие нежелательные явления возникают, если вы единовременно приняли слишком большое количество добавки пепсина.

Если вы заметили какие-либо побочные эффекты, обязательно проконсультируйтесь с врачом. Особенно если подобное состояние не проходит и становится еще хуже. Также обязательно поговорите с врачом о возможности приема подобных добавок в случае, если вы на регулярной основе принимаете какие-либо лекарства; если у вас аллергия или вы проходите курс лечения; а также если вы беременны, планируете беременность или кормите грудью.

Заключение

Изучить отзывы, а также купить пепсин, можно в магазине iHerb.

Хотите купить добавку?

Мы рекомендуем заказывать их из iHerb. Этот магазин предлагает доставку из США более 30,000 качественных товаров по доступным ценам.

Источник

Структура пепсина, функции, производство

пепсин Это мощный фермент, присутствующий в желудочном соке, который помогает в переваривании белков. На самом деле это эндопептидаза, основная задача которой состоит в том, чтобы разложить пищевые белки на мелкие части, известные как пептиды, которые затем поглощаются кишечником или разлагаются панкреатическими ферментами..

Хотя он был впервые выделен в 1836 году немецким физиологом Теодором Шванном, только в 1929 году американский биохимик Джон Ховард Нортроп из Института медицинских исследований Рокфеллера сообщил о его фактической кристаллизации и части его функций, которые помогли бы ему получить Нобелевская премия по химии 17 лет спустя.

Этот фермент не является эксклюзивным для людей. Он также вырабатывается в желудке нескольких животных и действует на ранних этапах жизни, помогая переваривать белки из молочных продуктов, мяса, яиц и злаков, главным образом.

структура

Основные клетки желудка вырабатывают исходное вещество под названием пепсиноген. Этот профермент или зимоген гидролизуется и активируется желудочными кислотами, теряя при этом 44 аминокислоты. В конце концов, пепсин содержит 327 аминокислотных остатков в своей активной форме, которая выполняет свои функции на желудочном уровне..

Потеря этих 44 аминокислот оставляет равное количество свободных кислотных остатков. Именно по этой причине пепсин лучше всего работает в средах с очень низким pH.

функции

Как уже упоминалось, основной функцией пепсина является переваривание белков. Активность пепсина выше в очень кислых средах (рН 1,5-2) и при температуре в диапазоне от 37 до 42 ºC.

Только часть белков, достигающих желудка, расщепляется этим ферментом (приблизительно 20%), образуя маленькие пептиды.

Активность пепсина в основном сосредоточена на гидрофобных связях N-конца, присутствующих в ароматических аминокислотах, таких как триптофан, фенилаланин и тирозин, которые являются частью многих белков, поступающих с пищей..

Функция пепсина, которая была описана некоторыми авторами, имеет место в крови. Хотя это утверждение является спорным, кажется, что небольшие количества пепсина попадают в кровоток, где он действует на большие или частично гидролизованные белки, которые были поглощены тонкой кишкой перед ее полным перевариванием..

Как это производится?

Пепсиноген, секретируемый основными клетками желудка, также известный как клетки зимогена, является предшественником пепсина..

Этот профермент высвобождается благодаря импульсам блуждающего нерва и гормональной секреции гастрина и секретина, которые стимулируются после приема пищи..

Уже в желудке пепсиноген смешивается с соляной кислотой, которая выделяется теми же раздражителями, быстро взаимодействуя друг с другом с образованием пепсина.

Это выполняется после отщепления 44-аминокислотного просегмента от исходной структуры пепсиногена посредством сложного автокаталитического процесса..

После активации тот же пепсин способен продолжать стимулировать выработку и высвобождение большего количества пепсиногена. Это действие является хорошим примером ферментативной положительной обратной связи..

В дополнение к самому пепсину гистамин и особенно ацетилхолин стимулируют пептические клетки к синтезу и высвобождению нового пепсиногена.

Где он действует?

Его основным местом действия является желудок. Этот факт можно легко объяснить, если понять, что кислотность желудка является идеальным условием для его работы (рН 1,5-2,5). Фактически, когда пищевой болюс проходит из желудка в двенадцатиперстную кишку, пепсин инактивируется путем нахождения кишечной среды с основным pH.

Пепсин также действует в крови. Хотя этот эффект уже считается спорным, некоторые исследователи утверждают, что пепсин попадает в кровоток, где он продолжает переваривать определенные длинноцепочечные пептиды или те, которые не были полностью разложены..

Когда пепсин покидает желудок и находится в среде с нейтральным или основным pH, его функция прекращается. Однако, не гидролизуя его можно активировать снова, если среда реагирует.

Эта характеристика важна для понимания некоторых негативных эффектов пепсина, которые обсуждаются ниже..

Гастроэзофагеальный рефлюкс

Хроническое возвращение пепсина в пищевод является одной из основных причин повреждения, вызванного гастроэзофагеальным рефлюксом. Хотя остальные вещества, входящие в состав желудочного сока, также участвуют в этой патологии, пепсин представляется наиболее вредным из всех.

Пепсин и другие кислоты, присутствующие в рефлюксе, могут вызывать не только эзофагит, который является первоначальным следствием, но и влиять на многие другие системы..

Среди потенциальных последствий активности пепсина на определенных тканях у нас есть ларингит, пневмонит, хроническая хрипота, постоянный кашель, ларингоспазм и даже рак гортани..

Астма при легочной микроаспирации желудочного содержимого изучена. Пепсин может оказывать раздражающее действие на бронхиальное дерево и способствовать сужению дыхательных путей, вызывая типичную симптоматику этого заболевания: респираторный дистресс, кашель, хрипы и цианоз.

Другие эффекты пепсина

Действие пепсина также может влиять на слизистую оболочку полости рта и одонтологию. Наиболее частыми признаками, связанными с этими повреждениями, являются неприятный запах изо рта или неприятный запах изо рта, чрезмерное слюноотделение, гранулемы и эрозия зубов. Этот эрозивный эффект обычно проявляется после многих лет рефлюкса и может повредить весь протез.

Несмотря на это, пепсин может быть полезен с медицинской точки зрения. Таким образом, наличие пепсина в слюне является важным диагностическим маркером гастроэзофагеального рефлюкса.

На самом деле на рынке доступен экспресс-тест PepTest, который обнаруживает присутствие слюнного пепсина и помогает в диагностике рефлюкса..

Папаин, фермент, очень похожий на пепсин, присутствующий в папайе или папайе, полезен в гигиене и отбеливании зубов..

Кроме того, пепсин используется в кожевенной промышленности и классической фотографии, а также в производстве сыров, злаков, закусок, ароматизированных напитков, предварительно переваренных белков и даже жевательных резинок..

Источник

Пепсин

основной протеолитический фермент желудочного сока, относится к группе пептид-гидролаз. Расщепляет белки в основном до полипептидов, хотя среди продуктов расщепления встречаются низкомолекулярные пептиды и аминокислоты. При некоторых патологических состояниях активность П. в желудочном соке является одним из диагностических признаков. Содержание профермента П. — пепсиногена — в моче (уропепсина) служит дополнительным диагностическим тестом при исследовании секреторной способности слизистой оболочки желудка. Пепсин применяется также в пищевой и мясомолочной промышленности. Молекулярная масса пепсина составляет около 35 000, изоэлектрическая точка находится при рН ниже 1,0. Пепсин наиболее устойчив при рН около 5,0—5,5. В более кислой среде происходит аутолиз фермента; при рН выше 6,0 наступает его быстрая и практически необратимая инактивация (П. инактивируется также при температуре выше 60°).

В желудочном соке человека и высших млекопитающих наряду с П. присутствует гастриксин — фермент, имеющий сходные с П. свойства и гомологичную структуру.

Синтезируется П. главными гландулоцитами слизистой оболочки желудка в виде неактивного предшественника — профермента пепсиногена, который в присутствии соляной кислоты желудочного сока превращается в активный ферментю. В моче млекопитающих, в т.ч. человека, в норме обнаруживается пепсиноген (уро-пепсин).

Процесс переваривания белков в желудочно-кишечном тракте начинается с действия П. Он расщепляет почти все белки растительного и животного происхождения, за исключением протаминов и кератинов. Оптимум действия П. находится при рН 2,0. При рН около 5,0 пепсин створаживает молоко, вызывая превращение казеиногена в казеин. П. способен гадролизовать ряд низкомолекулярных синтетических пептидов и эфиров, в состав которых входят ароматические аминокислоты. Оптимум для гидролиза пепсином многих синтетических субстратов находится при рН 4,0. Пепсин катализирует также реакцию транспептидирования (перенос аминокислотного остатка с одного синтетического субстрата на другой).

Для определения активности П. применяют метод Ансона, заключающийся в расщеплении денатурированного гемоглобина с последующим определением в безбелковом фильтрате количества тирозина. Для исследования активности П. в желудочном соке и содержания уропепсина в моче широко используется метод Пятницкого, основанный на определении створаживающей активности фермента.

При ряде заболеваний желудочно-кишечного тракта — хроническом гастрите, язве желудка и двенадцатиперстной кишки (см. Язвенная болезнь), раке желудка, а также при пернициозной анемии, гипохромной анемии (см. Анемии) нарушается секреция пепсина. В связи с этим определение в желудочном соке П. наряду с соляной кислотой имеет существенное диагностическое значение. Используют также определение в моче уропепсина, содержание которого, как полагают, отражает уровень секреторной способности слизистой оболочки желудка.

Пепсин (Pepsinum), используемый как лекарственное средство, получают из слизистой оболочки желудка свиней. Препарат представляет собой белый или кремовый порошок сладкого вкуса со специфическим запахом, растворимый в воде, в 20 % этиловом спирте и нерастворимый в эфире и хлороформе.

Обычно пепсин обладает довольно низкой протеолитической активностью: 1 г препарата содержит всего 5 мг чистого фермента. Для обеспечения оптимального действия препарата реакция среды в желудке должна быть кислой, а концентрация свободной соляной кислоты — не ниже 0,15—0,2%.

Пепсин применяют для заместительной терапии при расстройствах пищеварения, сопровождающихся секреторной недостаточностью желудка (ахилии, гипоацидных и анацидных гастритах, диспепсиях и др.). Следует учитывать, что главные гландулоциты слизистой оболочки желудка выделяют обычно в избыточных количествах эндогенный П., как и другие пищеварительные ферменты. Поэтому снижение переваривающей способности желудочного сока при уменьшении его кислотности часто бывает результатом недостаточного выделения соляной кислоты, а не снижения активности или интенсивности образования пепсина. Т.о., при гипоацидных состояниях основным является обеспечение оптимальных условий для переваривания желудочного содержимого, а применение П. имеет вспомогательное значение. При анацидных состояниях, когда снижена кислотообразующая функция желудка, целесообразно применять П. в сочетании с разведенной соляной кислотой.

Пепсин назначают внутрь: взрослым по 0,2—0,5 г на прием 2—3 раза в день перед едой или во время еды в порошках или в 1—3% растворе соляной кислоты (10—15 капель на полстакана воды); детям по 0,05—0,3 г в 0,5—1%растворе соляной кислоты.

Противопоказаниями к приему пепсина являются гиперацидный гастрит, обострение язвы желудка. Побочным действием препарат, применяемый в терапевтических дозах, не обладает.

Форма выпуска: порошок. Хранение: в хорошо укупоренных банках в прохладном (от 2 до 15°), защищенном от света месте.

Препарат ацидин-пепсин (Acidin-pepsinum) содержит 1 часть пепсина и 4 части бетаина гидрохлорида, который в желудке гидролизуется с образованием свободной соляной кислоты (0,4 г бетаина соответствуют примерно 16 каплям разведенной соляной кислоты). Таблетки ацидин-пепсина (по 0,5 и 0,25 г) растворяют в половине стакана воды и принимают 3—4 раза в день во время еды. Аналогичные таблетки, выпускаемые за рубежом, — «Ацидол-пепсин», «Бетацид», «Аципепсол», «Пепсамин».

Библиогр.: Антонов В.К. Химия протеолиза, с. 31, М., 1983; Мосолов В.В. Протеолитические ферменты, с. 101, М., 1971, Радбиль О.С. Фармакологические основы лечения болезней органов пищеварения, с. 78, М., 1976.

Пепсин (син. Пепсиназа — устар.)

общее название протеолитических ферментов класса гидролаз (КФ 3.4.23.1—3.4.23.3), катализирующих в кислой среде расщепление пептидов и белков преимущественно по связям, в образовании которых принимают участие ароматические или дикарбоновые аминокислоты; П. образуется в желудочном соке из пепсиногена и участвует в переваривании белков пищи.

Источник