Что такое белки плазмы крови

Биохимия крови

Оглавление

1. Общие сведения

2. свойства крови

3. Состав крови. Гематокрит

3.1. Плазма крови

Пла́зма кро́ви (от греч. πλάσμα — нечто сформированное, образованное) — жидкая часть крови, в которой взвешены форменные элементы — вторая часть крови. Процентное содержание плазмы в крови составляет 52—61 %. Макроскопически представляет собой однородную несколько мутную (иногда почти прозрачную) желтоватую жидкость, собирающуюся в верхней части сосуда с кровью после осаждения форменных элементов. Гистологически плазма является межклеточным веществом жидкой ткани крови.

Центрифуги-сепараторы выделяют из крови плазму. Плазма крови состоит из воды, в которой растворены вещества — белки (7—8 % от массы плазмы) и другие органические и минеральные соединения. Основными белками плазмы являются альбумины — 55—65 %, α1-глобулины — 2—4 %, α2-глобулины 6—12 %, β-глобулины8 — 12 %, γ-глобулины — 2-4 % и фибриноген — 0,2—0,4 %. В плазме крови растворены также питательные вещества (в частности глюкоза и липиды), гормоны, витамины, ферменты и промежуточные и конечные продукты обмена веществ, а также неорганические вещества.

В среднем 1 литр плазмы человека содержит 900—950 г воды, 65—85 г белка и 20 г низкомолекулярных соединений. Плотность плазмы составляет от 1,025 до 1,029, pH — 7,36—7,44.

Существует обширная практика собирания донорской плазмы крови. Плазма отделяется от эритроцитов центрифугированием с помощью специального аппарата, после чего эритроциты возвращаются донору. Этот процесс называется плазмаферезом.

Плазма с высокой концентрацией тромбоцитов (богатая тромбоцитами плазма) находит все большее применение в медицине в качестве стимулятора заживления и регенерации тканей организма. В настоящее время на её основе разработана многофункциональная медицинская методика, используемая в стоматологии и косметологии.

3.2. Форменные элементы

У взрослого человека форменные элементы крови составляют около 40—50 %, а плазма — 50—60 %. Форменные элементы крови представлены эритроцитами, тромбоцитами и лейкоцитами:

Кровь относится к быстро обновляющимся тканям. Физиологическая регенерация форменных элементов крови осуществляется за счёт разрушения старых клеток и образования новых органами кроветворения. Главным из них у человека и других млекопитающих является костный мозг. У человека красный, или кроветворный, костный мозг расположен в основном в тазовых костях и в длинных трубчатых костях. Основным фильтром крови является селезёнка (красная пульпа), осуществляющая в том числе и иммунологический её контроль (белая пульпа).

4. Биохимия эритроцита

4.1. Транспорт кислорода кровью

4.2. Созревание эритроцита

4.3. Структурно-метаболические особенности эритроцита

Особенности структурной организации мембраны эритроцитов

Эритроцит окружен плазматической мембраной, структура которой хорошо изучена, идентична таковой в других клетках. Цитоплазматическая мембрана эритроцитов включает бислой фосфолипидов, в то время как белки или «плавают» на поверхности мембран, или пронизывают липиды, обеспечивая прочность и вязкость мембран. Площадь мембраны одного эритроцита составляет около 140 мкм2.

На долю белков приходится примерно 49 %, липидов – 44 %, углеводов –7 %. Углеводы химически связаны либо с белками, либо с липидами и образуют соответственно гликопротеиды и гликолипиды.

Важнейшими компонентами мембраны эритроцитов являются липиды, включающие до 48 % холестерина, 17-28 % – фосфотидилхолина, 13-25 % – сфингомиелина и ряд других фосфолипидов.

Фосфотидилхолин мембраны эритроцитов несет нейтральный заряд, практически не вступает в реакции взаимодействия с положительно заряженными каналами Са2+,, обеспечивая тем самым атромбогенность эритроцитов. Благодаря таким свойствам, как текучесть, пластичность, эритроциты способны проходить через капилляры диаметром

Белки мембраны эритроцита делят на периферические и интегральные. К периферическим белкам относят спектрин, анкирин, белок 4.1., белок р55, адуцин и др. В группу интегральных белков входит фракция 3, а также гликофорины А, В, С, О, Е. Анкирин образует соединение с р-спектрином. В составе эритроцитов обнаружено около 340 мембранных и 250 растворимых белков.

Пластичность эритроцитов связана с фосфорилированием мембранных белков, особенно белков полосы 4.1.

Белок фракции 4.2. – паллидин обеспечивает связывание спектрин-актин-анкиринового комплекса с фракцией 3, относится к группе трансглутаминазных протеинов.

К числу сократительных белков мембраны эритроцитов относятся р-актин, тропомодулин, строматин и тропомиозин.

Гликофорины – интегральные белки мембраны эритроцитов, определяющие отрицательный заряд, способствующий отталкиванию эритроцитов друг от друг и от эндотелия сосуда.

Протеин 3 – основной белок актинов, регулирующий дефосфорилируемость эритроцита.

Как указывалось выше, мембрана эритроцита представляет собой сложный комплекс, включающий определенным образом организованные липиды, белки и углеводы, которые формируют наружный, средний и внутренний слои эритроцитарной мембраны.

Касаясь пространственного расположения различных химических компонентов эритроцитарной мембраны, следует отметить, что наружный слой образован гликопротеидами с разветвленными комплексами олигосахаридов, которые являются концевыми отделами групповых антигенов крови. Липидным компонентом наружного слоя являются фосфатидилхолин, сфингомиелин и неэстерифицированный холестерин. Липиды наружного слоя мембраны эритроцита играют важную роль в обеспечении постоянства структуры мембраны, избирательности ее проницаемости для различных субстратов и ионов. Вместе с фосфолипидами холестерин регулирует активность мембранно-связанных ферментов путем изменения вязкости мембраны, а также участвует в модификации вторичной структуры ферментов. Молярное отношение холестерин / фосфолипиды в мембранах клеток у человека и многих млекопитающих равно 0,9. Изменение этого соотношения в сторону увеличения наблюдается в пожилом возрасте, а также при некоторых заболеваниях, связанных с нарушением холестеринового обмена.

Снижение текучести мембраны эритроцита и изменение ее свойств отмечается также и при увеличении содержания сфингомиелина,

Средний бислой мембраны эритроцита представлен гидрофобными «хвостами» полярных липидов. Липидный бислой обладает выраженной текучестью, которая обеспечивается определенным соотношением между насыщенными и ненасыщенными жирными кислотами гидрофобной части бислоя. Интегральные белки, к которым относятся ферменты, рецепторы, транспортные белки, обладают активностью только в том случае, если находятся в гидрофобной части бислоя, где они приобретают необходимую для активности пространственную конфигурацию. Поэтому любые изменения в составе липидов эритроцитарной мембраны сопровождаются изменением ее текучести и нарушением работы интегральных белков.

Внутренний слой мембраны эритроцита, обращенный к цитоплазме, состоит из белков спектрина и актина. Спектрин является специфическим белком эритроцитов, его гибкие вытянутые молекулы, связываясь с микрофиламентами актина и липидами внутренней поверхности мембраны, формируют своеобразный скелет эритроцита. Небольшой процент липидов во внутреннем слое мембраны эритроцита представлен фосфатидилэтаноламином и фосфатидилсерином. От наличия спектрина зависит подвижность белков, удерживающих двойной бисой липидов.

Одним из важных гликопротеинов является гликофорин, содержащийся как на внешней, так и на внутренней поверхностях мембран эритроцитов. Гликофорин в своем составе содержит большое количество сиаловой кислоты и обладает значительным отрицательным зарядом. В мембране он располагается неравномерно, образует выступающие из мембраны участки, которые являются носителями иммунологических детерминант.

Строение и состояние эритроцитарной мембраны, низкая вязкость нормального гемоглобина обеспечивают значительные пластические свойства эритроцитам, благодаря которым эритроцит легко проходит по капиллярам, имеющим вдвое меньший диаметр, чем сама клетка, и может принимать самые разнообразные формы. Другим периферическим мембранным белком эритроцитов является анкирин, образующий соединение с молекулой Р-спектрина.

Функции эритроцитарной мембраны

Мембрана эритроцитов обеспечивает регуляцию электролитного баланса клетки за счет активного энергозависимого транспорта электролитов или пассивной диффузии соединений по осмотическому градиенту.

В мембране эритроцитов имеются ионно-проницаемые каналы для катионов Na+, K+, для O2, CO2, Cl– HCO3–.

Транспорт электролитов через эритроцитарную мембрану и поддержание его мембранного потенциала обеспечивается энергозависимыми Na+, K+, Ca2+ – АТФ-азными системами.

Мембрана эритроцитов хорошо проницаема для воды при участии так называемых белковых и липидных путей, а также анионов, газообразных соединений и плохо проницаема для одновалентных катионов калия и натрия.

Белковый путь трансмембранного переноса воды обеспечивается при участии пронизывающего мембрану эритроцитов белка «полосы 3», а также гликофорина.

Молекулярная природа липидного пути переноса воды через эритроцитарную мембрану практически не изучена. Прохождение молекул небольших гидрофильных неэлектролитов через эритроцитарную мембрану осуществляется также, как и перенос воды, за счет белкового и липидного путей. Перенос мочевины и глицерина через мембрану эритроцита обеспечивается за счет ферментативных реакций.

Перенос органических анионов через эритроцитарную мембрану обеспечивается, как и транспорт неорганических анионов, при участии белка «полосы 3».

Эритроцитарная мембрана обеспечивает активный транспорт глюкозы, кинетика которого обеспечивается зависимостью Михаэлиса-Ментен. Важная роль в транспорте глюкозы через эритроцитарную мембрану отводится полипептиду полосы 4,5 (белки с ММ 55 кД – возможные продукты распада полипептида полосы 3). Высказывается предположение о наличии специфического липидного окружения у белков – переносчиков сахаров в эритроцитарной мембране.

Неравномерное распределение моновалентных катионов в системе эритроцит – плазма крови поддерживается при участии энергозависимой Na+-помпы, осуществляющей трансмембранный обмен ионов Na+ эритроцитов на ионы К+ плазмы крови в соотношении 3:2. Кроме указанного трансмембранного обмена Na+/K+, Na+ помпа осуществляет еще, по крайней мере, четыре транспортных процесса: Na+→ Na+ обмен; K+→K+обмен; одновалентный вход ионов Na+, сопряженный с выходом К+.

Молекулярной основой Na+ помпы является фермент Na+, K+ –АТФ-аза – интегральный белок, прочно связанный с мембранными липидами, состоящий из 2х полипептидных субъединиц с ММ 80-100кД.

Транспортная система имеет 3 центра, связывающих ионов Na+, локализованных на цитоплазматической стороне мембраны. С наружной стороны мембраны на транспортной системе имеется 2 центра связывания ионов К+. Важная роль в поддержании высокой активности фермента отводится мембранным фосфолипидам.

Функционирование Са2+-помпы обеспечивается нуклеотидами, а также макроэргическими соединениями, преимущественно АТФ, ЦТФ, ГТФ, в меньшей степени ГТФ и ЦТФ.

Как в случае Nа+-помпы, функционирование Са2+помпы в эритроцитах связано с проявлениями активности Са2+, Mg2+ –АТФ-азы. В мембране одного эритроцита обнаруживается около 700 молекул Са2+, Mg2+ –АТФ-азы.

Наряду с барьерной и транспортной функциями, мембрана эритроцитов выполняет рецепторную функцию.

Экспериментально доказано наличие на мембране эритроцитов рецепторов к инсулину, эндотелину, церулоплазмину, а2-макроглобулину, α- и β-адренорецепторов. На поверхности эритроцитов находятся рецепторы к фибриногену, обладающие достаточно высокой специфичностью. Эритроциты также несут на мембране рецепторы к гистамину, ТхА2, простациклину.

В мембране эритроцитов обнаруживаются рецепторы для катехоламинов, снижающих подвижность жирных кислот липидов мембран эритроцитов, а также осмотическую устойчивость эритроцитов.

Установлена перестройка структуры мембраны эритроцитов под влиянием низких концентраций инсулина, гормона роста человека, простагландинов группы Е и Е2.

В мембранах эритроцитов высока и ц – АМФ активность. При увеличении концентраций в эритроцитах ц–АМФ ( до 10–6 М) усиливаются процессы фосфорилирования белков, что приводит в свою очередь к изменению степени фосфорилированности и проницаемости мембран эритроцитов для ионов Са2+.

Эритроцитарная мембрана содержит изоантигены различных систем иммунологических реакций, определяющих групповую принадлежность крови человека по этим системам.

4.4. Антигенная структура эритроцитарной мембраны

Эритроцитарная мембрана содержит различные антигены видовой, групповой и индивидуальной специфичности. Различают два вида изоантигенов эритроцитов, определяющих групповую специфичность крови человек – А и В агглютиногены. Соответственно в плазме или сыворотке крови обнаруживаются две разновидности изоантител – агглютинины α и β. В крови человека не содержатся одноименных агглютиногенов и агглютининов. Их встреча и взаимодействие может возникать при переливании несовместимых групп крови, приводить к развитию агглютинации и гемолиза эритроцитов.

Как известно, I (0) группа крови характеризуется отсутствием в эритроцитах агглютиногенов А и В при наличии в плазме или сыворотке крови агглютининов α и β, встречается у 40-50 % людей стран центральной Европы.

II (А) группа крови характеризуется наличием в мембране эритроцитов агглютиногена А, в то время как в плазме крови содержатся агглютинины β. Указанная группа крови распространена у 30–40 % людей.

III (В) группа крови характеризуется наличием агглютиногена В в мембране эритроцитов, а в плазме или сыворотке крови – наличием агглютининов типа α. Эта группа крови имеет место примерно у 10 % населения.

IV (АВ) группа крови характеризуется наличием в мембране эритроцитов фиксированных А и В агглютиногенов, при этом в плазме или сыворотке крови отсутствуют естественные агглютинины α и β. Данная группа крови встречается у 6 % населения.

Генетический контроль антигенной системы А,В,О мембран эритроцитов представлен генами О, Н, А, В, локализованными в длинном плече 9-й пары хромосом.

Агглютинины α и β относятся к классу Ig M, являются естественными антителами, образуются у ребенка на первом году жизни, достигая максимума к 8 – 10 годам.

Второе место среди антигенных свойств мембран эритроцитов по клинической значимости занимает система Rh – Hr. Впервые Резус-фактор был открыт в 1940 году К. Ландштейнером и А. Винером, содержится в эритроцитах у 85 % людей белой расы. У 15 % людей эти эритроцитарные антигены отсутствуют. В настоящее время установлена липопротеидная природа антигенов данной системы, их насчитывается около 20, они образуют различные комбинации в мембране эритроцитов. Наиболее распространенными резусантигенами являются 6 разновидностей: Rh0 (D), rh’ (C), rh’’ (E), Hr0 (d), hr’ (c), hr’’ (e). Наиболее сильным антигеном этой группы является Rh0 (D).

Антитела системы Rh и Hr – антирезусагглютинины являются приобретенными, иммунными, отсутствуют в крови Rh (-) людей с момента рождения, синтезируются при первом переливании Rh (+) крови Rh (-) реципиенту, а также при первой беременности Rh (-) женщины Rh(+) плодом. При первой беременности эти антитела синтезируются медленно в течение нескольких месяцев в небольшом титре, не вызывая серьезных осложнений у матери и плода. При повторном контакте резус-отрицательного человека с резус-положительными эритроцитами возможен резус-конфликт. Антитела системы Rh – Hr относятся к классу Ig G, поэтому они легко проникают через плацентарный барьер, вызывают реакции агглютинации и гемолиза эритроцитов плода, что сопровождается развитием гемолитической желтухи новорожденных. В случае повторного переливания несовместимой по Rh–антигенам крови донора и реципиента может наблюдаться гемотрансфузионный шок.

Источник

Что такое белки плазмы крови

Ткани и органы. Кровь

Белки плазмы крови

Основную массу растворимых нелетучих веществ плазмы крови образуют белки. Их концентрация лежит в пределах 60-80 г/л; они составляют примерно 4% всех белков организма.

А. Белки плазмы крови

К альбуминовой фракции принадлежит также транстиретин (преальбумин), который вместе с тироксинсвязывающим глобулином [ТСГл (TBG)] и альбумином транспортирует гормон тироксин и его метаболит иодтиронин.

В таблице приведены другие свойства важных глобулинов плазмы крови. Эти белки участвуют в транспорте липидов (см. рис. 273), гормонов, витаминов и ионов металлов, они образуют важные компоненты системы свертывания крови (см. рис. 283); фракция γ-глобулинов содержит антитела иммунной системы (см. рис. 289).

Образование и разрушение. Большинство белков плазмы синтезируется в клетках печени. Исключение составляют иммуноглобулины, которые продуцируются плазматическими клетками иммунной системы (см. рис. 287), и пептидные гормоны, секретируемые клетками эндокринных желез (см. рис. 371).

Кроме альбумина почти все белки плазмы являются гликопротеинами. Они включают олигосахариды, присоединенные к аминокислотным остаткам N- и О-гликозидными связями (см. с. 50). В качестве концевого остатка углеводной цепи часто выступает N-ацетилнейраминовая кислота (сиаловая кислота, см. с. 44). Если эта группа отщепляется нейраминидазой, ферментом находящимся в стенках кровеносных сосудов, на поверхности белка оказываются концевые остатки галактозы. Остатки галактозы асиалогликопротеинов (т. е. десиалированных белков) узнаются и связываются рецепторами галактозы на гепатоцитах. В печени эти «состарившиеся» белки плазмы удаляются путем эндоцитоза. Таким образом, олигосахариды на поверхности белка определяют время жизни белков плазмы, полупериод выведения (биохимический полупериод) которых составляет от нескольких дней до нескольких недель (см. рис. 179).

В здоровом организме концентрация белков плазмы поддерживается на постоянном уровне. Однако их концентрация изменяется при заболевании органов, участвующих в синтезе и катаболизме этих белков. Повреждение тканей посредством цитокинов (см. рис. 379) увеличивает образование белков острой фазы, к которым принадлежат С-реактивный белок, гаптоглобин, фибриноген, компонент С-З комплемента и некоторые другие.

При определенных заболеваниях изменяются концентрации отдельных белков (так называемые диспротеинемии ).

Источник

Белковые фракции, общий белок

Что такое белковые фракции (Serum Protein Electrophoresis, SPE)?

Общий белок сыворотки крови состоит из смеси белков с разной структурой и функциями. Разделение на фракции основано на разной подвижности белков под действием электрического поля. Обычно методом электрофореза выделяют несколько стандартных фракций:

Фракция альбуминов в норме составляет 40-60% от общего количества белка. Альбумин – основной белок плазмы крови. Альбумин плазмы быстро обновляется. В течение суток синтезируется и распадается 10-16 г белка этой фракции. Синтез альбумина происходит в печени, зависит от доступа аминокислот и, следовательно, скорость синтеза снижается в период белковой недостаточности.

Основные функции альбумина:

поддержание коллоидно-осмотического (онкотического) давления плазмы и объема циркулирующей крови;

транспортная функция: связываясь с билирубином, холестерином, желчными кислотами, ионами металлов (в частности с кальцием), гормонами (тироксином, трийодтиронином, кортизолом, альдостероном), свободными жирными кислотами и лекарствами, поступающими в организм извне (антибиотиками, салицилатами). Таким образом альбумин участвует в минеральном, пигментном, гормональном и некоторых других видах обмена, регулируя содержание свободных (не связанных с белком фракций) биологически важных веществ, обладающих более высокой активностью. Благодаря этой функции, альбумин играет значительную роль в осуществлении процессов детоксикации организма.

Фракция альфа1-глобулина включает в себя острофазные белки:

К глобулинам относятся транспортные белки:

Фракция альфа2-глобулинов преимущественно включает острофазные белки:

Альфа-липопротеиды участвуют в транспорте липидов.

Фракция бета-глобулинов содержит:

Фракция гамма-глобулинов состоит из:

Показания к назначению анализа:

Когда значения повышены?

Альбумин:

Фракция альфа1- глобулина(повышение альфа1-антитрипсина):

Фракция альфа2-глобулина:

повышение гаптоглобина (воспаление, злокачественные опухоли, некроз тканей).

Фракция бета-глобулина:

Фракция гамма-глобулина:

Когда значения понижены?

Альбумин:

Фракция альфа1- глобулина(повышение альфа1-антитрипсина):

Фракция альфа2-глобулина:

Фракция гамма-глобулина:

Источник

Белковые фракции

ГЛОБУЛИНЫ
В отличие от альбуминов глобулины не растворимы в воде, а растворимы в слабых солевых растворах.

a1-ГЛОБУЛИНЫ
В эту фракцию входят разнообразные белки. a1-глобулины имеют высокую гидрофильность и низкую молекулярную массу. Поэтому при патологии почек легко теряются с мочой. Однако их потеря не оказывает существенного влияния на онкотическое давление крови, потому что их содержание в плазме крови невелико.

a2-ГЛОБУЛИНЫ.
Высокомолекулярные белки. Эта фракция содержит регуляторные белки, факторы свертывания крови, компоненты системы компемента, транспортные белки. Сюда относится и церулоплазмин. Этот белок имеет 8 участков связывания меди. Он является переносчиком меди, а также обеспечивает постоянство содержания меди в различных тканях, особенно в печени. Гаптоглобины. Содержание этих белков составляет приблизительно 1/4 часть от всех a2-глобулинов. Гаптоглобин образует специфические комплексы с гемоглобином, освобождающимся из эритроцитов при внутрисосудистом гемолизе. Вследствие высокой молекулярной массы этих комплексов они не могут выводиться почками. Это предотвращает потерю железа организмом.

Комплексы гемоглобина с гаптоглобином разрушаются клетками ретикуло-эндотелиальной системы (клетки системы мононуклеарных фагоцитов), после чего глобин расщепляется до аминокислот, гем разрушается до билирубина и экскретируется желчью, а железо остается в организме, и может быть реутилизировано. К этой же фракции относится и a2-макроглобулин. Молекулярная масса этого белка 720 кДа, концентрация в плазме крови 1.5–3 г/л. Он является эндогенным ингибитором протеиназ всех классов, а также связывает гормон инсулин. Время полужизни a2-макроглобулина очень малое — 5 минут. Это универсальный «чистильщик» крови, комплексы «a2-макроглобулин-фермент» способны сорбировать на себе иммунные пептиды, например, интерлейкины, факторы роста, фактор некроза опухолей, и выводить их из кровотока.

С1-ингибитор — гликопротеид, является основным регуляторным звеном в классическом пути активации комплемента (КПК), способен угнетать плазмин, калликреин. При недостатке С1-ингибитора развивается ангионевротический отек.

b-ГЛОБУЛИНЫ
К этой фракции относятся некоторые белки системы свертывания крови и подавляющее большинство компонентов системы активации комплемента (от С2 до С7).

Основу фракции b-глобулинов составляют Липопротеины Низкой Плотности (ЛПНП), трансферин (белок-переносчик железа), гемопексин (связывает гем, что предотвращает его выведение почками и потерю), компоненты комплемента (участвующие в реакциях иммунитета), и часть иммуноглобулинов.

g-ГЛОБУЛИНЫ
В этой фракции содержатся в основном АНТИТЕЛА. Функция антител — защита организма от чужеродных агентов (бактерии, вирусы, чужеродные белки), которые называются АНТИГЕНАМИ.

Иммуноглобулины, (в порядке количественного убывания — IgG, IgA, IgM, IgE), функционально представляющих собой антитела, обеспечивающие гуморальную иммунную защиту организма от инфекций и чужеродных веществ.

Только IgG и IgM способны активировать систему комплемента. С-реактивный белок также способен связывать и активировать С1-компонент комплемента, но эта активация непродуктивна и приводит к накоплению анафилотоксинов. Накопившиеся анафилотоксины вызывают аллергические реакции.

К группе гамма-глобулинов относится также криоглобулины. Это белки, которые способны выпадать в осадок при охлаждении сыворотки. У здоровых людей их в сыворотке нет. Они появляются у больных с ревматическим артритом, миеломной болезнью.

Фракция альфа1- глобулина: Беременность (3 триместр); Патология паренхимы печени; Острые и хронические воспалительные процессы (инфекции и ревматические заболевания); Опухоли; Травма и хирургические вмешательства; Прием андрогенов.

Фракция альфа 2-глобулина: Беременность; Нефротический синдром, Гепатит, Цирроз печени, Прием эстрогенов и оральных контрацептивов, Злокачественные опухоли, Некроз тканей, Хронический воспалительный процесс.

Фракция бета-глобулина: Беременность; Первичные и вторичные гиперлипопротеинемии; Моноклональные гаммапатии; Прием эстрогенов, Железодефицитная анемия (повышение трансферрина); Механическая желтуха.

Понижение уровня: Альбумин: Нарушения питания; Синдром мальабсорбции; Болезни печени и почек; Опухоли; Коллагенозы; Ожоги; Гипергидратация; Кровотечения; Анальбуминемия; Беременность.

Фракция альфа1-глобулина: Наследственный дефицит альфа1-антитрипсина; Болезнь Tangier.

Фракция альфа2-глобулина: панкреатит, ожоги, травмы; Снижение гаптоглобина (гемолиз различной этиологии, панкреатит, саркоидоз); Фракция бета-глобулина: Гипо-b-липопротеинемии; Дефицит IgA; Фракция гамма-глобулина: Иммунодефицитные состояния; Прием глюкокортикоидов; Беременность.

Источник