Что такое специфичность белка

Что такое специфичность белка

Белки – это биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Белки синтезируются в живых организмах и выполняют в них определенные функции.
В состав белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы.

Мономеры белков – аминокислоты – вещества, имеющие в своем составе неизменяемые части аминогруппу NH2 и карбоксильную группу СООН и изменяемую часть – радикал. Именно радикалами аминокислоты отличаются друг от друга. Аминокислоты обладают свойствами кислоты и основания (они амфотерны), поэтому могут соединяться друг с другом. Их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен. Чередование разных аминокислот в разной последовательности позволяет получать огромное количество различных по структуре и функциям белков.

В белках встречается 20 видов различных аминокислот, некоторые из которых животные синтезировать не могут. Они получают их от растений, которые могут синтезировать все аминокислоты. Именно до аминокислот расщепляются белки в пищеварительных трактах животных. Из этих аминокислот, поступающих в клетки организма, строятся его новые белки.

Структура белковой молекулы – ее аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы, которая должна умещаться в различных отделах и органоидах клетки, причем не одна, а вместе с огромным количеством других молекул.

1.Последовательность аминокислот в молекуле белка образует его первичную структуру. Она зависит от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК (гене), кодирующем данный белок. Соседние аминокислоты связаны пептидными связями, возникающими между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты.
2.Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали – вторичная структура белковой молекулы. Между СО и NH – группами аминокислотных остатков соседних витков спирали, возникают водородные связи, удерживающие цепь.
3.Молекула белка сложной конфигурации в виде глобулы (шарика), приобретает третичную структуру. Прочность этой структуры обеспечивается гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S-S связями.
4.Некоторые белки имеют четвертичную структуру, образованную несколькими полипептидными цепями (третичными структурами). Четвертичная структура так же удерживается слабыми нековалентными связями – ионными, водородными, гидрофобными.

Однако прочность этих связей невелика и структура может быть легко нарушена. При нагревании или обработке некоторыми химическими веществами белок подвергается денатурации и теряет свою биологическую активность.

Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Разрушение первичной структуры необратимо.
Белки имеют видовую специфичность: каждый вид организмов обладает белками, не встречающимися у других видов.

Таблица. Образование структур (уровня пространственной организации) белков.

Функции белков.

Каталитическая (ферментативная) – белки ускоряют все биохимические процессы, идущие в клетке: расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, участвуют в реакциях матричного синтеза. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию (как в прямом, так и в обратном направлении). Скорость ферментативных реакций зависит от температуры среды, уровня ее рН, а также от концентраций реагирующих веществ и концентрации фермента.
Транспортная – белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны, транспорт кислорода и углекислого газа, транспорт жирных кислот.
Защитная – антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь.
Структурная – одна из основных функций белков. Белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин – хрящи и сухожилия.
Сократительная – обеспечивается сократительными белками – актином и миозином.
Сигнальная – белковые молекулы могут принимать сигналы и служить их переносчиками в организме (гормонами). Следует помнить, что не все гормоны являются белками.
Энергетическая – при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры.

Таблица. Основные функции белков и пептидов.

Тематические задания.

Часть А

А1. Последовательность аминокислот в молекуле белка зависит от:
1) структуры гена
2) внешней среды
3) их случайного сочетания
4) их строения

А2. Человек получает незаменимые аминокислоты путем
1) их синтеза в клетках
3) приема лекарств
2) поступления с пищей
4) приема витаминов

А3. При понижении температуры активность ферментов
1) заметно повышается
2) заметно понижается
3) остается стабильной
4) периодически изменяется

А4. В защите организма от кровопотерь участвует
1) гемоглобин
2) коллаген
3) фибрин
4) миозин

А5. В каком из указанных процессов белки не участвуют?
1) обмен веществ
2) кодирование наследственной информации
3) ферментативный катализ
4) транспорт веществ

А6. Укажите пример пептидной связи:

Часть В

В1. Выберите функции, характерные для белков
1) каталитическая
2) кроветворная
3) защитная
4) транспортная
5) рефлекторная
6) фотосинтетическая

В2.
Установите соответствие между структурой белковой молекулы и ее особенностями

СТРУКТУРА БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ

А) имеет форму глобулы
Б) удерживается пептидными связями
В) удерживается пептидными, водородными, дисульфидными связями
Г) определяется последовательностью нуклеотидов в гене
Д) определяет биологическую активность белка
Е) не спирализована

1) первичная
2) третичная

Часть С

С1. Почему продукты хранят в холодильнике?
С2. Почему продукты, подвергшиеся тепловой обработке, хранятся дольше?
СЗ. Объясните понятие «специфичность» белка, и какое биологическое значение имеет специфичность?
С4. Прочитайте текст, укажите номера предложений, в которых допущены ошибки и объясните их.
1) Большая часть химических реакций в организме катализируется ферментами.
2) Каждый фермент может катализировать множество типов реакций.
3) У фермента есть активный центр, геометрическая форма которого изменяется в зависимости от вещества, с которым фермент взаимодействует.
4) Примером действия фермента может быть разложение мочевины уреазой.
5) Мочевина разлагается на двуокись углерода и аммиак, которым пахнет кошачий лоток с песком.
6) За одну секунду уреаза расщепляет до 30000 молекул мочевины, в обычных условиях на это потребовалось бы около 3 млн. лет.

Источник

Мир психологии

психология для всех и каждого

Обмен веществ и энергии в организме. Часть 3.

Обмен белков.

Строение и значение белков.

Белки определяют видовые и индивидуальные различия организмов. Они необходимы для осуществления защитных функций. Белкам присуща и энергетическая функция, так как их распад сопровождается освобождением энергии.

Молекулярная масса белков очень велика и колеблется в широких пределах: от нескольких тысяч до нескольких миллионов единиц. Форма молекул простых белков чаще всего приближается к сферической. Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры молекулы белков. Под первичной структурой понимают последовательность аминокислот в белке. Двадцать встречающихся в живом организме аминокислот могут многократно повторяться, сочетаясь в различной последовательности, что обусловливает существование большого количества различных белков.

Аминокислоты связаны в белках посредством пептидных связей. При неполном расщеплении белка образуются соединения, состоящие из меньшего, чем белки, числа аминокислот и называемые полипептидами и пептидами. Полипептиды содержат большее число аминокислотных остатков по сравнению с пептидами. В настоящее время для нескольких десятков белков установлена последовательность расположения в них аминокислот.

Полипептидные цепи в молекуле белков не вытянуты, а свернуты в спираль, образуя вторичную структуру белка. Определенное расположение полипептидных цепей молекулы белков в пространстве называют ее третичной структурой.

Установлено, что молекула белков состоит из отдельных субъединиц. Их пространственное расположение определяет ее четвертичную структуру.

Специфичность белков.

При наличии такой сложной структуры, какой обладают белковые молекулы, возможно бесчисленное множество вариаций их строения. Отличия могут наблюдаться в одной, в нескольких или во всех структурах белковой молекулы (от первичной до четвертичной). Наличием огромного числа различных видов белков, отличающихся по своему строению, определяется их видовая, индивидуальная и органная специфичность. Видовая специфичность проявляется в том, что структура белков животных, относящихся к разным видам, неодинакова. Отличается также, хотя и в меньшей степени, структура белков отдельных индивидуумов, относящихся к одному и тому же виду. При введении в организм чужеродного белка возникают различные иммунные реакции, направленные на его удаление. Это служит серьезным препятствием для пересадки органов и тканей и может служить причиной возникновения тяжелых нарушений в организме пр переливании несовместимых групп крови, при искусственной иммунизации.

Органная специфичность белков характеризуется тем, что беки одного и того же организма, но разных органов различны по структуре, а следовательно, и свойствам.

Все виды специфичности белков сохраняются на протяжении всей жизни организма. Это возможно благодаря тому, что наряду с постоянным расходованием запасов белков происходит их синтез, причем каждая клетка синтезирует только определенные виды белков.

Азотистое равновесие.

О количестве белка, получаемого с пищей или выделяемого из организма, можно судить по количеству потребленного или выделенного азота. Из питательных веществ только белки содержат азот. Известно, что его количество в белке составляет 16%. Отсюда легко вычислить, что 1 г азота содержится в 6,25 г белка (100:16). Отсюда, зная количество выделенного или потребленного азота, легко рассчитать соответствующее количество белка.

Понятие «азотистый баланс» означает разницу в количестве азота, введенного в организм с пищей и выведенного с мочой, калом и потом. Для здорового взрослого человека характерно азотистое равновесие, при котором азотистый баланс равен 0, т.е. выводится азота столько же, сколько его поступает с пищей. Когда из организма выводится азота меньше, чем поступает, говорят о положительном азотистом балансе. Это всегда наблюдается у беременных и в растущем организме.

В некоторых случаях, как например, при голодании, количество выводимого азота превышает количество поступающего. В этом случае в организме имеет место отрицательный азотистый баланс.

Биологическая ценность белков.

Особенно ценны для организма те аминокислоты, которые не образуются в животном организме. Таким аминокислот 10. Их называют незаменимыми (метионин, лизин, триптофан и др.). 10 аминокислот являются заменимыми, так как могут синтезироваться в организме. Каждая из аминокислот несет в организме специфическую функцию, и поэтому недостаток поступления ее может вызвать те или иные расстройства его деятельности. Например, при недостатке валина отмечается расстройство функций нервной системы.

Превращения белков в организме.

В живом организме постоянно происходят синтез и распад белков. Синтез белка осуществляется при участии аминокислот, имеющих разное происхождение. Необходимым постоянным источником аминокислот являются белки пищи. В пищеварительном тракте они подвергаются распаду до аминокислот, которые всасываются в кровь. Пройдя через сосуды печени, аминокислоты приносятся ко всем органам, в клетках которых вновь синтезируется белок, но уже специфичный для каждого из них. Для синтеза белка используются также аминокислоты, пептиды и нуклеотидпептиды, образующиеся в процессе распада клеточных белков. Нуклеотидпептидом называют продукт неполного распада белка, состоящий из пептидов и нуклеотидной группировки. Для синтеза белка используются также аминокислоты, которые синтезируются в организме. В организме из продуктов распада белков одного вида могут синтезироваться белки другого вида.

Конечными продуктами обмена нуклеопротеидов являются мочевина, мочевая кислота, углекислых газ и вода.

Источник

Иммуноглобулин IgE общий (венозная кровь) в Москве

Определение концентрации IgE в крови для выявления аллергии с помощью метода ИФА.

Приём и исследование биоматериала

Когда нужно сдавать анализ Иммуноглобулин IgE общий?

Подробное описание исследования

Иммуноглобулин E (IgE) — это один из 5 классов иммуноглобулинов (IgM, IgG, IgD, IgA, IgE) в организме человека. В отсутствие патологии IgE определяется в кровотоке в очень низких концентрациях, примерно в 300 раз ниже, чем у IgG. Он не только имеет уникальную химическую структуру, но и участвует в ряде физиологических функций, таких как защита от паразитарных инфекций и даже от ядовитых веществ. Кроме того, IgE играет ключевую роль в развитии аллергических заболеваний и атопического дерматита.

Повторная встреча с веществом, провоцирующим аллергию, приводит к поглощению его иммунными клетками, с которыми соединяется IgE. Чтобы IgE мог выполнять свои функции, необходимо его соединение с клетками, такими как эозинофилы, базофилы и некоторые другие.

Реакция протекает достаточно быстро, и симптомы аллергии способны развиваться всего через несколько минут после встречи с аллергеном, поэтому ее относят к гиперчувствительности I, или немедленного типа. Присоединение IgE к указанным клеткам приводит к каскаду реакций, способствующих в итоге выделению гранул гистамина — вещества, которое провоцирует расширение сосудов, сокращение гладкой мускулатуры дыхательных путей, что является причиной симптомов аллергии.

У человека может наблюдаться широкий спектр клинических проявлений: заложенность носа, насморк, чихание, сухой кашель, слезотечение и жжение в глазах, если аллерген находится в воздухе. Тошнота или рвота, диарея при попадании его в пищеварительный тракт. Высыпания по типу крапивницы в случае попадания на кожу.

Оценка суммарного количества IgE служит ценным диагностическим маркером аллергии как у ребенка, так и у взрослого. При этом заболевании уровень данных антител в крови повышен.

К другим причинам увеличения циркуляции данных иммуноглобулинов в крови относят паразитарные инфекции, некоторые иммунодефициты, однако они встречаются достаточно редко.

Источник