Что такое первичная вторичная третичная четвертичная структура белка

1. Охарактеризуйте уровни структурной организации белков. Какие химические связи обусловливают существование и стабильность первичной, вторичной, третичной и четвертичной структур белков?

2. Чем простые белки отличаются от сложных? Фибриллярные от глобулярных? Приведите примеры фибриллярных и глобулярных белков.

3. Как называется процесс нарушения природной структуры белка, при котором сохраняется его первичная структура? Действие каких факторов может приводить к нарушению структуры белковых молекул?

4. За счет чего белки обладают буферными свойствами? Каким образом они участвуют в поддержании определенной кислотности среды?

5*. Докажите, что пространственная структура белка определяет его физико-химические свойства и биологические функции.

Наблюдение денатурации белка

Вспомните, как тепловая обработка влияет на цвет яичного белка и его растворимость в воде. Очевидно, что свойства белка изменяются вследствие его денатурации под действием высокой температуры.

Налейте в стакан немного молока и добавьте в него 1—2 мл уксуса (лимонного сока или раствора лимонной кислоты).

● Как изменилась растворимость казеина — основного молочного белка?

● Как вы думаете, что произошло с молекулами казеина?

● Подобное явление происходит и при обычном скисании молока. Вспомните, под воздействием каких микроорганизмов происходит этот процесс. Какое вещество является денатурирующим агентом?

Источник

Состав и структура белков

Вопрос 1. Какие вещества называются белками или протеинами?
Белки (протеины) — это гетерополимеры, состоящие из 20 различных мономеров — природных альфа-аминокислот. Белки — нерегулярные полимеры.
Общее строение аминокислоты может быть представлено следующим образом:
R—С(NH₂)—СООН. Все аминокислоты имеют аминогруппу (—МН2) и карбоксильную группу (—СООН) и различаются строением и свойствами радикалов. Аминокислоты в белке связаны пептидной
связью —N(Н)—С(=О), поэтому белки ещё называют пептидами.

Вопрос 2. Что такое первичная структура белка?
В молекуле белка аминокислоты связаны друг с другом пептидной связью между атомами углерода и азота. В строении молекулы белка различают первичную структуру — последовательность аминокислотных остатков.

Вопрос 3. Как образуются вторичная, третичная и четвертичная структуры белка?
Вторичная структура белка — как правило, это спиральная структура (альфа-спираль), которая удерживается множеством водородных связей, возникающих между находящимся близко друг от друга С=О и NН-группами. Другой тип вторичной структуры — это бета-слой, или складчатый слой; это две параллельные полипептидные цепи, связанные водородными связями, перпендикулярными цепям.
Третичная структура белковой молекулы — это пространственная конфигурация, напоминающая компактную глобулу. Она поддерживается ионными, водородными и дисульфидными (S=S) связями, а также гидрофобными взаимодействиями.
Четвертичная структура белка образуется при взаимодействии нескольких глобул, которые объединяются в комплекс (например, молекула гемоглобина состоит из четырех таких субъединиц).

Вопрос 4. Что такое денатурация белка?
Утрата белковой молекулой своей структуры называется денатурацией; она может быть вызвана повышением температуры, обезвоживанием, облучением и т.д. Если при денатурации первичная структура не нарушается, то при восстановлении нормальных условий полностью воссоздается структура белка. Если же действие фактора нарастает, разрушается и первичная структура белка — полипептидная цепь. Это уже необратимый процесс — восстановить структуру белок не может. Например, при высокой температуре (выше 42oС) в организме человека многие белки денатурируют необратимо.

Вопрос 5. По какому признаку белки делятся на простые и сложные?
Простые белки (протеины) состоят исключительно из аминокислот (альбумины, глобулины, кератин, коллаген, гистон и другие). В состав сложных белков могут входить другие органические вещества: углеводы (тогда они называются гликопротеидами), жиры (липопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды), фосфорная кислота (фосфопротеиды), при сочетании белка с каким-либо окрашенным веществом образуются так называемые хромопротеиды. Из хромопротеидов наиболее изучен гемоглобин – красящее вещество красных кровяных шариков (эритроцитов).

Источник

Биология. 11 класс

§ 4. Структура и свойства белков

Белки *(протеины)* — это полипептиды, в состав молекул которых входит множество остатков аминокислот (до нескольких тысяч). * Белки — нерегулярные биополимеры.* Они различаются количеством аминокислотных звеньев, их составом и последовательностью расположения. При этом каждый белок имеет особый, присущий только ему порядок чередования аминокислот.

Уровни структурной организации белковых молекул. Для того чтобы белок мог выполнять свою биологическую функцию, его молекула должна иметь определенную пространственную конфигурацию. Различают четыре основных уровня организации белковых молекул — первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры (рис. 4.1).

Первичная структура белка — это строго определенная последовательность аминокислотных остатков в линейной полипептидной цепи. Каждый белок обладает уникальной первичной структурой. Ее существование обусловлено наличием прочных пептидных связей между остатками аминокислот. Все последующие, более сложные структуры формируются на основе первичной. Поэтому изменение первичной структуры (например, замена одних аминокислотных остатков на другие) приводит к изменению формы молекулы, свойств и функций белка.

Вторичная структура белка формируется за счет образования многочисленных водородных связей между атомами водорода NH-групп и атомами кислорода CO-групп разных аминокислотных остатков. Несмотря на то что эти связи слабее ковалентных, их количество обеспечивает стабильность вторичной структуры.

Чаще всего водородные связи возникают внутри одной полипептидной цепи между близко расположенными остатками аминокислот, что приводит к закручиванию этой цепи в так называемую α-спираль.

Иногда водородные связи возникают между относительно удаленными друг от друга участками полипептидной цепи (или нескольких разных цепей). *Данные участки могут располагаться параллельно (если полипептидные цепи идут в одном направлении, например, от N-конца к C-концу) либо антипараллельно (если цепи имеют противоположное направление: одна идет от N-конца к С-концу, а соседняя наоборот).* При этом формируется складчатая структура, напоминающая гармошку. Такой тип вторичной структуры получил название β-складчатый слой (см. рис. 4.1).

*α-спиральные и β-структурные участки белковой молекулы могут взаимодействовать друг с другом и между собой, образуя упорядоченные структуры (ансамбли). Например, α-спиральные фрагменты могут объединяться в двойные или тройные спирали. На основе β-участков часто образуются структуры, имеющие вид шпилек, арок, зигзагов и др. Участки, имеющие α- и β- строение, могут формировать ансамбли состава αβ, βαβ, βαβαβ и т. п. Эти пространственные конфигурации представляют собой так называемую сверхвторичную структуру белка.

Ансамбли сверхвторичной структуры являются основой для формирования в молекулах белков доменов. Это структурно и функционально обособленные области, соединенные друг с другом короткими фрагментами полипептидной цепи — шарнирными участками.

Например, молекулы мембранных белков-рецепторов чаще всего состоят из трех доменов. Надмембранный домен обеспечивает прием внешних сигналов, внутримембранный закрепляет белок в мембране, подмембранный осуществляет передачу сигнала внутрь клетки. Другим примером может служить сывороточный альбумин — белок плазмы крови, способный связываться с высшими карбоновыми кислотами, билирубином, некоторыми токсинами и другими соединениями и доставлять их в те или иные органы. Молекула этого белка содержит три домена, каждый из которых отвечает за избирательное связывание с определенными веществами.*

Многие белки способны выполнять свои биологические функции, обладая третичной структурой. Но некоторым белкам для этого необходимо объединение в единый комплекс двух или более молекул, имеющих третичную структуру. Так возникает четвертичная структура белка. Молекулы, входящие в ее состав *(их называют субъединицами или протомерами)*, могут быть одинаковыми или разными. Они удерживаются вместе благодаря различным видам нековалентных связей — водородным, ионным, гидрофобным взаимодействиям и др. В некоторых белках, например иммуноглобулинах, к множеству таких связей добавляются несколько ковалентных дисульфидных. Примером белка, имеющего четвертичную структуру, может служить гемоглобин (рис. 4.3).

Источник

Тема: Белки. Первичная, вторичная, третичная структуры белков. Химические свойства

Белки – это природные высокомолекулярные соединения, построенные из остатков а-аминокислот, соединенных между собой пептидными (амидными) связями и имеющие высокие значения относительных молекулярных масс (М r > 10000).

Состав. Все природные белки содержат пять химических элементов: углерод, водород, кислород, азот и серу. Из других элементов встречается фосфор, реже — железо. По химическому составу белки делят на две группы:

протеины (простые) — белки, при гидролизе которых образуются только а-аминокислоты;

протеиды (сложные) — белки, при гидролизе которых помимо аминокислот образуются и другие компоненты (остатки полисахаридов, ортофосфорной кислоты, катионы металлов и др.).

Строение. Каждый белок имеет свое индивидуальное и постоянное строение. Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру белковой молекулы.

Первичная структура — определенная последовательность чередования аминокислотных остатков в линейной полипептидной цепи:

Нарушение последовательности (порядка) чередования остатков аминокислот в цепи резко меняет свойства белка. Например, если из 574 остатков аминокислот молекулы гемоглобина произойдет изменение места взаимного расположения хотя бы только глутаминовой кислоты и валина, то человек окажете тяжелобольным.

Для каждого организма характерны «свои» (индивидуальные) белки. Это объясняется тем, что последовательность чередования различных аминокислотных звеньев может быть лю бым, поэтому и возможности образования разных первичных структур практически не ограничены. Например, для белка, содержащего только 10 остатков разных аминокислот, возможно существование 3 628 800 изомеров, различающихся порядком расположения аминокислот. А это очень короткие молекулы. Один из простейших белков гормон инсулина содержит 51 аминокислотный остаток, который образован двадцатью разными аминокислотами. Представьте, сколько миллиардов изомеров он может образовать. Поэтому-то и возможны для каждого организма индивидуальные белки.

Вторичная структура — форма полипептидной цепи в пространстве. Один из ее вариантов — а -спираль, которую можно представить в виде ленты, обвивающей поверхность цилиндра. а-Спираль возникает за счет образования водородных связей между атомами водорода — NH — групп и кислородом — СО-групп основной цепи. Образовавшиеся водородные связи обеспечивают ее устойчивость.

Третичная структура — это конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная в спираль полипептидная цепь. Спиралеобразная цепь способна сворачиваться в клубок (это можно представить как спираль, которая в свою очередь свернута спиралью). Образование третичной структуры белков обусловлено тем, что в состав аминокислот кроме амино- и карбоксильной групп могут входить и другие функциональные группы, которые взаимодействуют между собой. Например, между карбоксильной группой и гидроксильной образуется сложноэфирный мостик, между атомами серы — дисульфидный мостик. Образуются и водородные связи. Вследствие этого происходит стабилизация третичной структуры белка.

Четвертичная структура — соединенные друг с другом макромолекулы третичной структуры белков. Они образуют комплекс. Примером является гемоглобин, представляющий собой комплекс четырех макромолекул. Только при такой структуре гемоглобин способен присоединять и транспортировать кислород в организме. Четвертичная структура имеется не у всех белков. Третичная (и — где она существует — четвертичная) структура белка определяет его специфические свойства, его физиологическую активность.

Нарушение этой структуры приводит к утрате белком своих особых свойств — например, у ферментов пропадает каталитическая активность.

Что такое химическая завивка волос? Белки, из которых состоят волосы содержат цистин и имеют сернистые мостики между полипептидными цепями. При химической завивке волосы обрабатывают мягким восстановителем, при этом сернистые мостики

Физические свойства. По агрегатному состоянию различают твердые, жидкие или полужидкие (студнеобразные) белки. По растворимости в воде белки подразделяют на глобулярные и фибриллярные.

Глобулярные белки растворимы в воде либо образуют в ней коллоидные растворы. Например, белок куриного яйца (альбумин). Они имеют сложную трехмерную структуру.

Фибриллярные белки нерастворимы в воде. Они имеют линейное строение, т. е. их молекулы образуют длинные волокна. К ним относится, например, кератин, из которого состоят волосы, ногти, перья, роговые ткани.

Химические свойства. Белки содержат всевозможные функциональные группы (практически «всю органическую химию») поэтому их нельзя отнести к определенному классу соединений. Белки — это высшая форма существования органических веществ.

Амфотерные свойства . Молекулы белков содержат амино- и карбоксильную группу, следовательно, они, подобно аминокислотам, обладают амфотерными свойствами и образуют соли, как с кислотами, так и с основаниями:

+ NaOH свойства кислот

+НС 1 свойства оснований

Гидролиз (разрушение первичной структуры) белков происходит при их нагревании с растворами кислот или щелочей по месту пептидных связей. Конечным продуктом гидролиза являются а-аминокислоты:

В организме человека и животных гидролиз белков протекает в более «мягких» условиях — под влиянием ферментов (пепсина, трипсина и др). Ферментативный гидролиз протекает селективно, т. е. позволяет расщеплять строго определенные участки цепи. Поэтому изучением продуктов гидролиза белков устанавливают их качественный и количественный состав, а также последовательность соединения остатков аминокислот в макромолекуле.

Денатурация — это разрушение вторичной и третичной структуры белка с сохранением первичной структуры. Она происходит под действием физических или химических факторов: нагревание (до 60—100 °С), радиация, действие солей тяжелых металлов, кислот, щелочей и т. д. Денатурация происходит, например, при варке мяса, яиц и при многих других процессах.

Разложение. При сильном нагревании происходит разложение белков с выделением летучих продуктов, обладающих запахом жженых перьев . На этом свойстве основано обнаружение белков, установление волокон белкового происхождения (шерсть, натуральный шелк).

Качественные (цветные) реакции на белки. Качественные реакции делят на две группы: универсальные и специфические.

раствор белка + NaOH + CuS О ₄ фиолетовое окрашивание

К специфическим реакциям относят:

ксантопротеиновую реакцию . Это реакция на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот, например, фенилаланин. Такой белок при действии концентрированной азотной кислоты дает желтое окрашивание (продукт нитрования бен- зольных колец). Эту реакцию можно наблюдать на коже при неосторожном обращении с азотной кислотой:

раствор белка + HN О _{3( KOH ц )} —> желтое окрашивание

раствор белка + NaOH + Р b (СН ₃ СОО) ₂ черный осадок

Синтез белков. Растения способны синтезировать аминокислоты и белки из неорганических соединений, человек же и животные получают белок с пищей.

Большое практическое значение имеет химический синтез белков. Это очень сложная задача, включающая в себя несколько стадий. Во-первых, необходимо установить аминокислотный состав белка, затем определить его химическое строение, т. е. расшифровать первичную структуру. Первый, сравнительно несложный белок, у которого в 1954 г. удалось расшифровать первичную структуру, был инсулин. Для этого английскому ученому Ф. Сенджеру потребовалось почти 10 лет. Он установил, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей (с 21 и 30 аминокислотными остатками), соединенных мостиками из атомов серы.

Вслед за инсулином было определено строение фермента ри бонуклеазы , состоящей из 124 аминокислотных остатков. Число белков, химическое строение которых полностью расшифровано, растет с каждым годом. Уже сегодня известны первичные структуры более двух тысяч белков.

Расшифровка химического строения белков позволила решить вопрос и о их синтезе. Спустя 10 лет после определения структуры инсулина обе его полипептидные цепи были синтезированы. Затем был осуществлен синтез рибонуклеазы. Для ее получения было проведено более десяти тысяч отдельных операций.

В настоящее время белки преимущественно получают биосинтезом. Так, некоторые микроорганизмы производят человеческий белок, например инсулин. Другие — способны в соответствующих условиях усваивать углеводороды, начиная с метана, превращая их в белок. По аминокислотному составу такие белки не уступают белкам животного происхождения. Они идут на корм для скота.

Биологическая роль. Белок — носитель жизни. В осуществлении жизненных процессов участвуют и другие вещества, но ни одно из них не может сравниться с белками по разнообразию твоих функций. Главной из них является каталитическая функция белков. Практически все реакции в организме с участием других веществ (жиры, углеводы и т. д.) протекают под действием ферментов, которые по своей природе являются белками. Ферменты обладают исключительной эффективностью и специфичностью — для каждой реакции существует свой единственный белок — фермент.

Следовательно , белки невозможно заменить углеводами или жирами, как последние заменяют друг друга.

Белки служат также:

строительным материалом клеток. Из них построены опорные, мышечные, покровные ткани;

транспортным средством . Например, белок крови гемоглобин доставляет к тканям кислород, а из тканей выносит углекислый газ;

защитой от инфекций. Некоторые специфические белки ( антитела) способны обезвреживать вирусы, бактерии, чужие кле тки;

источником энергии: при окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии (в этом белки значительно уступают углеводам и жирам).

Лабораторные опыты. Качественные реакции на белки

Биуретовая реакция. Налейте в пробирку 2—3 см 3 раствора белка (куриный белок, растворенный в воде) и столько же 10%-ного раствора гидроксида натрия, хорошо взболтайте, а затем добавьте несколько капель раствора сульфита меди (II). Отметьте, в какой цвет окрашивается белок.

Ксантопротеиновая реакция. В пробирку налейте 2—3 см 3 раствора белка и прибавьте несколько капель (осторожно) концентрированной азотной кислоты, затем смесь нагрейте. Отметьте цвет образовавшегося осадка. Укажите, содержание каких остатков аминокислот можно обнаружить в белках этой реакцией.

Реакция с ацетатом свинца (II). В пробирку налейте 2—3 см 3 раствора белка и по каплям при встряхивании добавьте насыщенный раствор ацетата свинца. Отметьте цвет образовавшегося осадка и укажите, какие группы можно обнаружить в белках этой реакцией.

1. Какую роль играют водородные связи в настроении белковой молекулы?

Какие вам известны примеры зависимости свойств веществ от наличия у них водородных связей?

2. Для всех белков характерны свойства:

а) растворимость и свертывание; б) амфотерность и денатурация;

в) гидролиз и растворимость в солях; г) летучесть и горение.

3. Объясните, почему белковую пищу нельзя заменять на продолжительное время пищей, содержащей только жиры и углеводы.

4. Объясните, почему кожа желтеет при попадании на нее концентрированной азотной кислоты.

5. Как можно доказать наличие белков в продуктах питания, в шерстяных и шелковых тканях?

Источник

• ← Что такое рост клетки в биологии 8 класс
• Что такое норматив гто →