Что такое сложные белки протеиды
Что такое сложные белки протеиды
Нуклеопротеиды
Схема 1
Из пентоз в мононуклеотидах представлены рибоза и дезоксирибоза:
Азотистые основания являются производными пуринов или пиримидинов.
Эти соединения могут находиться как в кетонной, так и в энольной формах. В составе нуклеиновых кислот пиримидиновые основания представлены только кетонной формой.
Таким образом, мононуклеотид имеет следующую структуру:
Адениловая кислота (аденозинмонофосфорная кислота)
Уридиловая кислота (урицинмонофосфорная кислота)
Мононуклеотиды могут содержать в своем составе 1, 2 или 3 остатка фосфорной кислоты. Например, аденозинмоно-, ди- и трифосфорные кислоты, которые обозначаются как АМФ, АДФ, АТФ.
Аденозинтрифосфорная кислота (АТФ)
. При распаде АТФ на АДФ и Н3РО4 выделяется энергия, которая была заключена в этой связи, примерно 8-10 ккал. Соответственно этому для синтеза АТФ, кроме АДФ и фосфорной кислоты, необходимо аналогичное количество энергии. Механизм действия других макроэргических соединений одинаков с рассмотренным
Мононуклеотиды, входящие в состав нуклеиновых кислот, соединяются между собой по типу «3-5 связи». Это означает, что соединение происходит путем образования эфирных связей между остатком фосфорной кислоты и двумя гидроксилами: одним, находящимся у 3-го углеродного атома пентозы одного мононуклеотида, и другим, расположенным у 5-го углеродного атома пентозы последующего мононуклеотида. Соединенные таким путем мононуклеотиды характеризуют первичную структуру нуклеиновых кислот.
Первичная структура ДНК
ДНК в основном сосредоточена в ядре (и ядрышке) клетки. Ее главная функция заключается в том, что она является носителем наследственности. Генетические особенности каждого индивидуума заключены в определенной последовательности азотистых оснований, входящих в состав первичной структуры ДНК (см. Биосинтез белка).
Рис. 18. Двойная нить ДНК
Еще одной особенностью вторичной структуры ДНК является противоположное расположение двух цепей мононуклеотидов. На рис. 19 стрелками указано антипараллельное направление этих цепей. Рассмотренная модель вторичной структуры ДНК была впервые предложена Дж. Уотсоном и Ф. Криком.
Рис. 19. Схема водородной и фосфоэфирных связей на участке вторичной структуры молекулы ДНК
Первичная структура РНК
Рис. 20. Схема водородных связей на участке вторичной структуры молекулы РНК
Хромопротеиды
Одним из методов распознавания производных гемоглобина является исследование их спектров поглощения. Как установлено, при прохождении луча белого света через призму он разлагается на ряд цветных лучей, видимых на экране, от красного до фиолетового, что дает известную картину спектра, как, например, радуга. Если на пути луча между источником света и призмой поместить раствор с веществом, способным к поглощению луча с определенной длиной волны, то в определенных местах должны появиться темные, неосвещенные участки. Такой спектр называется спектром поглощения (рис. 22). Сам гемоглобин (рис. 22, 3) дает одну широкую темную полосу между линиями D и Е. НbО2 (рис. 22, 2) в этих же границах дает две темные линии, и НbCO (4) и НbОН (5) показывают свои специфические спектры поглощения.
Глюкопротеиды
Фосфопротеиды
Липопротеиды
Липопротеиды представляют собой комплексные соединения белка и различных жиров (холестерина, нейтрального жира, фосфолипидов и др.). У растворимых липопротеидов белковая часть расположена на поверхности молекулы. В организме различные их фракции, например α- и β-липопротеиды, обнаружены в составе плазмы крови, нервной ткани, а также в яичном желтке, молоке.
Одной из основных функций липопротеидов является транспорт жира.
Концентрация липопротеидов в сыворотке крови меняется при отдельных заболеваниях, поэтому их определение имеет диагностическое значение, как, например; при атеросклерозе, когда увеличено содержание β-липопротеидов.
Сложные белки
Сло́жные белки́ (протеиды, холопротеины) — двухкомпонентные белки, в которых помимо пептидных цепей (простого белка) содержится компонент неаминокислотной природы — простетическая группа. При гидролизе сложных белков, кроме свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты её распада.
В качестве простетической группы могут выступать различные органические (липиды, углеводы) и неорганические (металлы) вещества.
Среди сложных белков выделяют следующие основные классы: гликопротеины, липопротеины, хромопротеины, нуклеопротеины, фосфопротеины и металлопротеины.
Смотреть что такое «Сложные белки» в других словарях:
сложные белки — (холопротеины) – белки, содержащие компонент небелковой природы – простетическую группу … Краткий словарь биохимических терминов
сложные белки — протеиды … Cловарь химических синонимов I
белки — 1. БЕЛКИ, ов; мн. (ед. белок, лка; м.). 1. Выпуклые непрозрачные оболочки глаз белого цвета. Б. у неё голубоватые. 2. Разг. сниж. О глазах. Вращать белками. ◁ Белочный, ая, ое. Б ые оболочки глаз. 2. БЕЛКИ, ов; мн. (ед. белок, лка; м.). Сложные… … Энциклопедический словарь
БЕЛКИ — природные высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков 20 аминокислот, которые соединены пептидными связями в длинные цепи. Молекулярная масса от нескольких тысяч до нескольких миллионов. В зависимости от формы белковой… … Большой Энциклопедический словарь
Белки — У этого термина существуют и другие значения, см. Белки (значения). Белки (протеины, полипептиды[1]) высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа аминокислот. В живых организмах… … Википедия
БЕЛКИ — (протеины), класс сложных азотсодержащих соединений, наиболее характерных и важных (наряду с нуклеиновыми кислотами) компонентов живого вещества. Белки выполняют многочисленные и разнообразные функции. Большинство белков ферменты, катализирующие… … Энциклопедия Кольера
Белки — I Белки (протеины) органические соединения, структурной основой которых служит полипептидная цепь, состоящая из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями ( СО NH2 ) в определенной последовательности. Белки являются главными… … Медицинская энциклопедия
БЕЛКИ (органические соединения) — БЕЛКИ, высокомолекулярные органические соединения, биополимеры, построенные из 20 видов L a аминокислотных остатков, соединенных в определенной последовательности в длинные цепи. Молекулярная масса белков варьируется от 5 тыс. до 1 млн. Название… … Энциклопедический словарь
БЕЛКИ — БЕЛКИ, или протеины, высокомолекулярные коллоидальные органические вещества, построенные из остатков аминокислот. Б. по своему количественному содержанию в организме животных занимают среди твердых составных частей его одно из первых мест, а по… … Большая медицинская энциклопедия
БЕЛКИ — (Sciurus), род беличьих. Дл. тела 20 31 см. Хорошо лазают и передвигаются по деревьям. Длинный (20 30 см) пышный хвост служит рулём при прыжках. Ок. 40 видов, в Сев. полушарии и на С. Юж. Америки, в горных и равнинных лесах, включая островные… … Биологический энциклопедический словарь
Протеиды
Смотреть что такое «Протеиды» в других словарях:
ПРОТЕИДЫ — сложные белки, содержащие небелковый компонент простетическую группу. В зависимости от химической природы последней протеиды подразделяются на нуклеопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды и др. К протеидам относятся многие ферменты … Большой Энциклопедический словарь
ПРОТЕИДЫ — (от греч. protos первый, важнейший и eidos вид), сложные белки, содержащие небелковый компонент простетическую группу. В зависимости от химич. природы последней П. подразделяют на нуклеопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды и др. К П. относятся… … Биологический энциклопедический словарь
протеиды — сложные белки, содержащие небелковый компонент простетическую группу. гликопротеиды. протромбин. мукоиды. муцины. мукопротеиды. иммуноглобулины. липопротеиды. нуклеопротеиды. фосфопротеиды. казеин. хромопротеиды. гемоглобин. миоглобин. каталаза.… … Идеографический словарь русского языка
протеиды — ов; мн. (ед. протеид, а; м.). [от слова прот(еин) и греч. eidos вид] Биохим. Сложные белки, представляющие собой соединения простого белка (протеина) с небелковым веществом. * * * протеиды сложные белки, содержащие небелковый компонент … … Энциклопедический словарь
Протеиды — Сложные белки (протеиды, холопротеины) двухкомпонентные белки, в которых помимо пептидных цепей (простого белка) содержится компонент неаминокислотной природы простетическая группа. При гидролизе сложных белков, кроме свободных аминокислот,… … Википедия
протеиды — ПРОТЕИДЫ, ов, мн (ед протеид, а, м). Спец. Вещество сложной структуры белки, состоящие из протеинов и небелкового вещества. Протеиды играют важнейшую роль в процессе жизнедеятельности живых организмов … Толковый словарь русских существительных
протеиды — (протеины + греч. eidos вид; син. белки сложные) белки, в молекуле которых, помимо собственно белкового компонента, имеется низкомолекулярный компонент небелковой природы … Большой медицинский словарь
Протеиды — см. Белковые тела … Энциклопедический словарь Ф.А. Брокгауза и И.А. Ефрона
ПРОТЕИДЫ — сложные белки, содержащие пебелковый компонент простетическую группу. В зависимости от хим. природы последней П. подразделяются на нуклеопротеиды, липопро теиды, фосфопротеиды и др. К П. относятся мн. ферменты … Естествознание. Энциклопедический словарь
Что такое сложные белки протеиды
В состав макромолекул сложных белков, кроме аминокислот, входят также соединения небелкового характера (называемые простетическими группами). В зависимости от химической природы простетических групп сложные белки делят на нуклеопротеиды, хромопротеиды, гликопротеиды, фосфопротеиды, липопротеиды, металлопротеиды и т. д.
Хромопротеиды
Общие сведения.
Хромопротеиды — это сложные белки, простетическими группами которых являются окрашенные соединения. Одни из них содержат железо, другие — медь, магний, третьи металла не содержат (фла-винпротеиды, родопсин). К хромопротеидам относятся белки, играющие очень важную роль в процессах обмена веществ. Красящее вещество крови — гемоглобин, хромопротеид мышц — миоглобин, ферменты — каталаза, цитохромпероксидаза, пероксидаза являются железосодержащими белками. К протеидам, содержащим медь, относятся растительные ферменты 
-дифенолоксидаза (полифенолоксидаза) и аскорбинатоксидаза, а также протеид гемоцианин, который находится в крови и гемолимфе головоногих моллюсков и некоторых других беспозвоночных животных. Флавинпротеидам принадлежат важные ферментативные функции. Они катализируют реакции дегидрогенизации, т. е. отщепления водорода от молекул органических веществ, подвергающихся окислению непосредственно или же при участии других промежуточных переносчиков электронов. Велика роль родопсина (зрительного пурпура) в восприятии света.
Гемоглобин состоит из белка глобина, который относится к группе гистонов и простетической группы — гема. Гемоглобины различных видов животных различаются между собой, причем эти различия касаются лишь аминокислотного
состава белковой части, структура же гема одинакова у всех позвоночных животных.
Основу молекулы гема составляет ядро порфирина — четыре производных пиррола, соединенных метиновыми группами 
и атом двухвалентного железа, связанный основными валентными связями с двумя пиррольными кольцами:
Пунктирные линии обозначают добавочные связи атома железа. Строго говоря, в молекуле гема связи с атомом двухвалентного железа осциллируют в системе сопряженных связей в порфириновом ядре.
В состав макромолекулы гемоглобина входят четыре молекулы гема (и, следовательно, четыре атома железа). При воздействии на гемоглобин уксусной кислоты (в присутствии хлористого натрия) гем превращается в окисленную форму — гемин. В молекуле гемина железо трехвалентно (третья валентная связь соединяет железо с атомом хлора).
При воздействии слабых растворов щелочей гем превращается в гематин, который является также окисленной формой гема (третья валентная связь соединена с гидроксильной группой).
Огромную роль в процессе фотосинтеза играет магнийсодержащий растительный пигмент хлорофилл, образующий комплексные соединения с белками и липидами хлоропластов. Хлорофилл весьма близок по строению к гему. Показано, что и пути образования этих соединений принципиально одинаковы.
Бензидиновая проба на гемин. Гемоглобин катализирует процесс разложения перекиси водорода на атомарный
кислород, которым бензидин окисляется в парахино-индиимид, имеющий синюю и сине-зеленую окраску. Реакция очень чувствительна и применяется для открытия примеси следов крови.
Реактивы: а) дефибринированная кровь. Из ушной вены кролика в колбу Эрленмейера (на 50 мл) берут 10 мл крови. Колбу укупоривают ватой со стеклянной палочкой, к нижнему концу которой припаяны кусочки стеклянных капилляров. Колбу держат за горловину и вращают в руке. Через 4—5 мин. на палочке собирается комок фибрина. Дефибринированная кровь не свертывается; б) бензидин основной, раствор в 50%-ной уксусной кислоте; перед употреблением немного бензидина (на кончике ножа) растворяют в 
-ной уксусной кислоты. Употребляют только свежеприготовленный реактив; в) перекись водорода 3%-ная или раствор пергидрола (1:10), приготовленный непосредственно перед употреблением.
В пробирку вносят пипеткой 1 мл сильно разведенной дефибринированной крови, добавляют столько же раствора бензидина и несколько капель перекиси водорода. В течение первых двух минут должно появиться синее или сине-зеленое окрашивание.
Рис. 8. Кристаллы гемина.
Перекись водорода можно заменить перекисью бария.
Амидопириновая проба на гемин.
Реактивы: а) дефибринированная кровь; б) амидопирин (пирамидон), 5%-ный спиртовой раствор; в) уксусная кислота, 30%-ный раствор; г) перекись водорода, 3%-ная, или раствор пергидрола (1 : 10), приготовленный перед употреблением.
В пробирку вносят пипеткой 1-2 мл сильно разведенной дефибринированной крови и столько же спиртового раствора амидопирина (пирамидона), прибавляют по 10—15 капель раствора уксусной кислоты и перекиси водорода. Появляется сине-фиолетовое окрашивание.
Образование кристаллов гемина (проба Тейхмана).
Реактивы: а) дефибринированная кровь; б) уксусная кислота, ледяная; в) натрий хлористый, кристаллический.
На предметное стекло наносят каплю дефибринированной крови, размазывают ее по стеклу и осторожно подсушивают над пламенем, не допуская сильного нагревания (температура не выше 60 °С). К подсушенному мазку добавляют несколько кристалликов хлористого натрия и 2—3 капли ледяной уксусной кислоты, смесь перемешивают, накрывают покровным стеклом и осторожно нагревают до начала кипения.
После охлаждения препарат рассматривают под микроскопом при большом увеличении. Зарисовывают коричневато-бурые кристаллы гемина, имеющие форму ромбовидных пластинок, табличек, палочек, иногда собранных в звезды (рис. 8).
Что такое сложные белки протеиды
Белки (протеины, полипептиды) – сложные высокомолекулярные органические вещества, состоящие изL-аминокислот, соединенных пептидной связью в цепочку. Простые белки – протеины – состоят только из аминокислот. В состав сложных белков – протеидов – помимо аминокислот входят нуклеиновая и фосфорная кислоты, углеводы и другие вещества.
Белок является важным компонентом каждой клетки в организме. Также белок используется организмом для создания и восстановления тканей, производства ферментов, гормонов и других химических веществ, необходимых для нормальной жизнедеятельности организма. Функции белка в организме разнообразны: транспортная, защитная, структурная, двигательная, рецепторная и другие.
Белок является важным компонентом костей, мышц, хрящей, кожи и крови. Волосы и ногти в основном состоят из белка.Как и жир, и углеводы, белок является макроэлементом, то есть организм нуждается в относительно больших его количествах. Но, в отличие от жиров и углеводов, организм не накапливает белок и не имеет его резервов.
Ряд аминокислот, из которых состоят белки, не синтезируются в организме человека (так называемые незаменимые аминокислоты), а поступают только с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают белки до аминокислот, которые, в свою очередь, используются длясинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.
Усвояемость белка – это показатель, характеризующий долю абсорбированного в организме азота от общего количества, потребленного с пищей. Биологическая ценность – показатель качества белка, характеризующий степень задержки азота и эффективность его утилизации для растущего организма или для поддержания азотистого равновесия у взрослых. Качество белка определяется наличием в нем полного набора незаменимых аминокислот в определенном соотношении как между собой, так и с заменимыми аминокислотами.
Наибольшей биологической ценностью обладают белки животного происхождения. В белках растительного происхождения обычно отсутствует от одной до нескольких незаменимых кислот. Также усвояемость растительных белков ниже, чем животных (так, например, усвояемость белков мяса/рыбы составляет 93-95 %, а усвояемость бобовых – 70 %).
Потребность в белке зависит от возраста, пола, характера трудовой деятельности. Физиологическая потребность в белке для взрослого населения составляет от 65 до 117г/сутки для мужчин, и от 58 до 87г/сутки для женщин. Физиологические потребности в белке детей до 1года – 2,2—2,9г/кг массы тела, а для детей старше 1года от 36 до 87г/сутки.
Лучшими источниками белка, содержащими все необходимые аминокислоты, в том числе и незаменимые, являются продукты животного происхождения: молоко и молочные продукты, мясо, яйца, рыба и морепродукты. К растительным продуктам, богатым белками, относятся спирулина, соя, фасоль, чечевица, горох, шпинат, киноа.