Что такое строительная функция в биологии
Основные функции белков в клетке
Благодаря сложности, разнообразию форм и состава, белки играют важную роль в жизнедеятельности клетки и организма в целом.
Белок — это отдельный полипептид или агрегат нескольких полипептидов, выполняющий биологическую функцию.
Полипептид — понятие химическое. Белок — понятие биологическое.
В биологии функции белков можно разделить на следующие виды:
1. Строительная функция
Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур. Например:
2. Транспортная функция
Некоторые белки способны присоединять различные вещества и переносить их к различным тканям и органам тела, из одного места клетки в другое. Например:
Белки транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы.
3. Регуляторная функция
Большая группа белков организма принимает участие в регуляции процессов обмена веществ. Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например:
4. Защитная функция
5. Двигательная функция
6. Сигнальная функция
7. Запасающая функция
8. Энергетическая функция
9. Каталитическая (ферментативная) функция
Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.
Ферменты можно разделить на две группы:
10. Функция антифириза
11. Питательная (резервная) функция.
Решай задания и варианты по биологии с ответами
Что такое строительная функция в биологии
Белки — это высокомолекулярные соединения (биополимеры), мономерами которых яв ляются аминокислоты, соединенные пептидными связями.
Аминокислотой называют органическое соединение, имеющее карбоксильную и амино группу, а также радикал. В природе встречается около 200 аминокислот, которые различаются взаимным расположением функциональных групп и радикалами, но только 20 из них входят в состав белков. Такие аминокислоты называют протеиногенными.
Не все протеиногенные аминокислоты могут синтези роваться в организме человека. Аминокислоты, которые образуются в организме человека в необходимом коли честве, называют заменимыми (их насчитывается 12), а аминокислоты, которые не синтезируются и должны поступать с пищей, — незаменимыми (8). К незамени мым аминокислотам относят валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин.
Уровни структурной организации белка.
У белков различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.
Первичная структура белка — это последовательность аминокислот, соединенных пептидной связью. Особенности аминокислотного состава белка обусловливают его пространственную укладку — возникновение вторичной и третичной структур. Изменение расположения хотя бы одной аминокислоты в первичной структуре влечет за собой измене ние более высоких структур, а также свойств белка в целом.
Вторичная структура представляет собой упорядоченную пространственную структуру белковой молекулы в виде спиралей или складок, поддерживаемых водородными связями, которые возникают между атомами кислорода и водорода. Болееменее длинные участки со вторичной структурой имеют, например, кератины волос и ногтей, фиброин шелка.
Четвертичная структура — это про странственная организация нескольких глобул, которая поддерживается слабы ми взаимодействиями (гидрофобными, ионными, водородными и др.). Четвертичная структура характер на для гемоглобина и хлорофилла.
По форме молекулы различают фи бриллярные и глобулярные белки. Первые из них вытянуты, как, например, колла ген соединительной ткани или кератины волос и ногтей. Глобулярные же белки имеют форму глобулы, как миоглобин мышц.
Белки выполняют в клетке ряд функций: пластическую (строительную), каталитическую (ферментативную), энергетическую, сигнальную (рецепторную), сократительную (двигательную), транспортную, защитную, регуляторную и запасающую. Строительная функция белков связана с их наличи ем в клеточных мембранах и структурных компонентах клетки. Энергетическая обусловлена тем, что при расщеплении 1 г белка высвобождается 17,2 кДж энер гии. Белки — рецепторы мембран принимают участие в восприятии сигналов окружающей среды и их пе редаче в клетке, а также в межклеточном узнавании. Без белков невозможно движение клеток и организмов в целом. Они составляют основу жгутиков и ресничек, а также обеспечивают сокращение мышц и перемеще ние внутриклеточных компонентов. В крови человека и многих животных белок гемоглобин переносит кисло род и часть углекислого газа, другие белки транспортируют ионы и электроны. Защитная роль белков связана с иммунитетом: белок интерферон способен уничтожать многие вирусы, а белкиантитела участвуют в иммун ных реакциях. Среди белков и пептидов есть регулято ры, например, гормон поджелудочной железы, инсулин, регулирующий концентрацию глюкозы в крови. У неко торых организмов белки могут откладываться в запас, как у бобовых в семенах, или у птиц и пресмыкающихся в яйцах.
В чем заключается строительная функция белков
Содержание статьи
Белки в живой клетке
В живой клетке на долю белков приходится не меньше половины сухого веса клетки. Белки присутствуют во всех клетках без исключения, причем их можно обнаружить в любой части клетки. Все белки в организме, вне зависимости от их функций и биологической активности, построены из одного и того же набора двадцати стандартных аминокислот. Белки отличаются друг от друга тем, что для каждого из них характерна своя последовательность аминокислотных звеньев.
Строительная функция белков у растений и животных
Белки — обязательный компонент всех клеточных структур. Растения и некоторые из бактерий могут синтезировать аминокислоты, из которых состоят их белки. Для этого они используют неорганические соединения: углекислый газ, азот, водород и вещества почвы. Животные утратили способность синтезировать десять сложных незаменимых аминокислот, это произошло в процессе эволюции. Поэтому они получают их с растительной и животной пищей в готовом виде.
Белки расщепляются до аминокислот в пищеварительном тракте, затем они всасываются в кровь и попадают в клетки, где из готовых аминокислот строятся собственные белки, характерные для данного организма. Аминокислоты содержатся в мясе, яйцах, рыбе, молочных продуктах, бобах и некоторых растениях. Белок — основной строительный материал для тканей, в процессе биосинтеза он обеспечивает рост и развитие организма.
Примеры
Некоторые белки придают механическую прочность тканям живого организма. К таким белкам относится коллаген, он является основным белковым компонентом внеклеточного матрикса соединительной ткани. У млекопитающих он составляет около четверти общей массы всех белков, синтезируется коллаген в фибробластах — клетках соединительной ткани. Сначала образуется проколлаген, предшественник белка, после определенной химической обработки в фибробластах он превращается в три скрученных в спираль полипептидных цепи, которые объединяются в коллагеновые фибриллы. Фибриллы образуют видимые под микроскопом коллагеновые нити.
У всех позвоночных синтезируется белок кератин, он является главным структурным компонентом волос, рогов, ногтей, шерсти, чешуи и перьев. В эластичных тканях, например, в стенках кровеносных сосудов и коже содержится белок эластин, способный растягиваться, а затем возвращаться в исходное состояние.
Строение и функции белков
Вернуться к теме «Строение и функции белков»
Белки – полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.
Среди органических веществ белки занимают первое место по количеству и по значению. В организме человека встречаются 5 млн разнообразных белковых молекул, отличающихся не только друг от друга, но и от белков других организмов. Несмотря на такое разнообразие и сложность строения они построены всего из 20 различных аминокислот.
Строение аминокислоты:
Соединение двух аминокислот в одну молекулу называется дипептидом, трех аминокислот – трипептидом и т. д., а соединение, состоящее из 20 и более аминокислотных остатков, – полипептидом.
Последовательность аминокислот в полипептидной цепи принято называть первичной структурой белка.
Однако молекула белка в виде цепи аминокислотных остатков, последовательно соединенных между собой пептидными связями, еще не способна выполнять специфические функции. Для этого необходима более высокая структурная организация. Путем образования водородных связей между остатками карбоксильных и аминогрупп разных аминокислот белковая молекула принимает вид спирали (α-структура) или складчатого слоя – «гармошки» (β-структура). Это вторичная структура белка. Но и ее часто недостаточно для приобретения характерной биологической активности.
Часто только молекула, обладающая третичной структурой, может выполнять роль катализатора или любую другую. Третичная структура образуется благодаря взаимодействию радикалов, в частности радикалов аминокислоты цистеина, которые содержат серу. Атомы серы двух аминокислот, находящихся на некотором расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, соединяются, образуя так называемые дисульфидные, или S–S, связи. Благодаря этим взаимодействиям, а также другим, менее сильным связям, белковая спираль сворачивается и приобретает форму шарика, или глобулы. Способ укладки полипептидных спиралей в глобуле называют третичной структурой белка. Многие белки, обладающие третичной структурой, могут выполнять свою биологическую роль в клетке. Однако для осуществления некоторых функций организма требуется участие белков с еще более высоким уровнем организации.
Такую организацию называют четвертичной структурой. Присутствует не у всех белков. Она представляет собой функциональное объединение нескольких (двух, трех и более) молекул белка, обладающих третичной структурной организацией. Пример такого сложного белка – гемоглобин. Его молекула состоит из четырех связанных между собой молекул. Другим примером может служить гормон поджелудочной железы – инсулин, включающий два компонента. В состав четвертичной структуры некоторых белков включаются помимо белковых субъединиц и разнообразные небелковые компоненты. Тот же гемоглобин содержит сложное гетероциклическое соединение, в состав которого входит железо.
Строение белковой молекулы: А – первичная; Б – вторичная; В – третичная; Г – четвертичная структура
Строение молекулы гемоглобина
Гемоглобин – белок четвертичной структуры. В молекуле гемоглобина белковый компонент представлен белком глобином, небелковый компонент – гем. Глобин состоит из 4 субъединиц. Внутри каждой субъединицы имеется гидрофобный «карман», в котором располагается гем. Содержащийся в геме атом железа связывает кислород.
Свойства белка
Белки, как и другие неорганические и органические соединения, обладают рядом физико-химических свойств:
Денатурация и ренатурация белков
Денатурация – это утрата белковой молекулой своей структурной организации: четвертичной, третичной, вторичной, а при более жестких условиях – и первичной структуры. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию. Причинами денатурации могут быть высокая температура, ультрафиолетовое излучение, действие сильных кислот и щелочей, тяжелых металлов и органических растворителей. Если изменение условий среды не приводит к разрушению первичной структуры молекулы, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздается структура белка и его функциональная активность. Такой процесс носит название ренатурации.
Функции белков
1. Каталитическая (ферментативная) функция:
Многие белки являются ферментами. Ферменты — это биологические катализаторы, т. е. вещества, ускоряющие протекание химических реакций в живых организмах. Ферменты участвуют в процессах синтеза и расщепления различных веществ. Они обеспечивают фиксацию углерода в процессе фотосинтеза, расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте и т. д.
2. Транспортная функция
Многие белки способны присоединять и переносить различные вещества. Гемоглобин связывает и переносит кислород и углекислый газ. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины — ионы металлов и гормоны. Многие белки, входящие в состав цитоплазматической мембраны, участвуют в транспорте веществ в клетку и из нее.
3. Защитная функция
Белки предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждений. Так, в ответ на проникновение чужеродных объектов (антигенов) определенные лейкоциты вырабатывают специфические белки — иммуноглобулины (антитела), участвующие в иммунном ответе организма. Белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.
4. Двигательная (сократительная) функция
Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Так, актин и миозин обеспечивают работу мышц и немышечные внутриклеточные сокращения.
5. Структурная (строительная, пластическая) функция
Белки входят в состав всех клеток и тканей живых организмов. Белки являются обязательным компонентом всех клеточных мембран и органоидов клетки. Из белков построены элементы цитоскелета, сократительные элементы мышечных волокон. Преимущественно из белков состоят хрящи и сухожилия. В их состав входит белок коллаген. Важнейшим структурным компонентом перьев, волос, ногтей, когтей, рогов, копыт у животных является белок кератин. В состав связок, стенок артерий и лёгких входит структурный белок эластин.
6. Сигнальная (рецепторная) функция
Некоторые белки клеточных мембран способны изменять свою структуру в ответ на действие внешних факторов. С помощью этих белков происходит прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку.
7. Регуляторная функция
Некоторые белки являются гормонами. Они влияют на различные физиологические процессы. Например, инсулин и глюкагон регулируют содержание глюкозы в крови, а соматотропин (гормон роста) — процессы роста и физического развития.
8. Запасающая (питательная) функция
В семенах растений запасаются резервные белки, которые используются при прорастании зародышем.
9. Энергетическая функция
При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Однако белки расходуются на энергетические нужды лишь в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров.
Биология. 11 класс
§ 4-1. Функции белков
Белки выполняют разнообразные биологические функции — структурную, транспортную, регуляторную и многие другие. При этом одной из самых важных функций белков в живых организмах является каталитическая (ферментативная).
Ферменты. Из курса химии вы знаете, что вещества, повышающие скорость химических реакций, называются катализаторами. Ферменты *(энзимы)* — это белки, которые выполняют функции биологических катализаторов, т. е. ускоряют протекание химических реакций в живых организмах. Без их участия биохимические процессы происходили бы слишком медленно или не происходили бы вообще. Ферменты осуществляют расщепление и синтез различных соединений, обеспечивая протекание обмена веществ. Практически все процессы жизнедеятельности обусловлены ферментативными реакциями.
Ферменты ускоряют химические реакции за счет тесного взаимодействия с молекулами субстратов — исходных реагирующих веществ. С субстратом (или субстратами) взаимодействует не вся молекула фермента, а лишь небольшой ее участок — активный центр. Чаще всего он образован несколькими аминокислотными остатками. Активный центр каждого фермента имеет особую форму и химическое строение, поэтому с ним могут связываться лишь определенные субстраты (рис. 4-1.1).
Присоединение субстрата вызывает небольшие изменения конфигурации активного центра — такие, чтобы максимально соответствовать субстрату. Функционально активные группы фермента, за счет которых будет протекать реакция, наиболее благоприятным образом располагаются в пространстве. Образно говоря, активный центр подстраивается под субстрат как перчатка, которую надевают на руку.
В результате присоединения к активному центру молекула субстрата особым образом располагается в пространстве, и в ее структуре ослабляются определенные химические связи. Реакционная способность субстрата возрастает. Поэтому, по сравнению с некатализируемой реакцией, ферментативное превращение субстрата в продукт (или продукты) происходит с меньшими затратами энергии и гораздо большей скоростью. Образовавшиеся продукты отделяются от активного центра. После этого он может принимать новые молекулы субстрата.
Сходство ферментов с обычными химическими катализаторами проявляется в том, что и те и другие увеличивают скорость реакции, но при этом не расходуются и могут использоваться многократно.
В ходе некоторых окислительно-восстановительных процессов, протекающих в живых организмах, образуется токсичное для клеток соединение — пероксид водорода (Н2О2). Без участия катализаторов его расщепление идет очень медленно: 2H2O2 → 2H2O + O2. Вы знаете, что в лаборатории при проведении этой реакции обычно используют неорганический катализатор, например оксид марганца (MnO2). В его присутствии разложение Н2О2 происходит значительно быстрее. В живых организмах под действием фермента каталазы этот процесс протекает с удивительно высокой скоростью: одна молекула каталазы расщепляет за 1 с около 200 000 молекул H2O2!
Ферменты являются белками, поэтому активно работают лишь в определенном диапазоне рН, температуры и других факторов. Например, фермент желудочного сока пепсин активен только в кислой среде, а ферменты слюны амилаза и мальтаза — в слабощелочной. В диапазоне 0—40 °С повышение температуры приводит к ускорению ферментативных реакций. Но при дальнейшем увеличении температуры реакции, катализируемые большинством ферментов, замедляются, а затем вовсе прекращаются. Значительное повышение температуры, изменение кислотности среды и других факторов приводит к денатурации ферментов, в результате чего они теряют способность связываться со своими субстратами.
*Существуют ферменты, которые, кроме активного центра, имеют один или несколько регуляторных (аллостерических) центров. С активным или регуляторным центром, либо с другими участками молекулы фермента могут связываться определенные вещества, влияющие на его активность. Вещества, повышающие скорость ферментативной реакции, называются активаторами, снижающие или блокирующие активность фермента — ингибиторами.
Ингибиторы, которые связываются с регуляторным (аллостерическим) центром, вызывают изменения пространственной конфигурации (конформации) фермента, приводящие к уменьшению его активности. Такой тип ингибирования называется аллостерическим (рис. 4-1.2, а).
Некоторые соединения, по структуре сходные с субстратом, могут связываться с активным центром фермента, но не способны подвергаться ферментативному превращению. Такие вещества препятствуют доступу субстрата в активный центр, тем самым снижая скорость ферментативной реакции. Поскольку молекулы субстрата и ингибитора конкурируют за активный центр, данный тип ингибирования назван конкурентным (рис. 4-1.2, б).
Известно также неконкурентное ингибирование, при котором ингибиторы присоединяются к молекуле фермента вне активного и регуляторного центров. Неконкурентные ингибиторы не мешают связыванию ферментов с субстратами, но вызывают такие изменения структуры, которые не позволяют ферменту превращать субстрат в продукт (рис. 4-1.2, в). Примером могут служить цианид-ионы (CN – ). Они подавляют активность ряда ферментов за счет связывания с ионами металлов, выполняющими роль кофакторов.*
*Ферменты широко используются в пищевой промышленности (при производстве сыров и других кисломолочных продуктов, соков, чая, овощных и фруктовых пюре, в хлебопечении, пивоварении, виноделии, для обработки мяса и т. п.). Их также применяют в сельском хозяйстве для получения кормов, в медицине для диагностики и лечения заболеваний, в текстильной и кожевенной промышленности для обработки тканей, кожи и меха, в производстве синтетических моющих средств и др.*
Кроме каталитической, белки выполняют и другие важные функции (таблица 4-1.1 ).
Функция
Пояснение и примеры
Являются биологическими катализаторами — повышают скорость протекания биохимических реакций, обеспечивая расщепление, синтез и внутримолекулярную перестройку различных соединений. Например, пищеварительные ферменты липазы ускоряют расщепление липидов, амилаза и мальтаза — углеводов, пепсин и трипсин — белков. *Рибулозодифосфат-карбоксилаза обеспечивает связывание углекислого газа в процессе фотосинтеза. Удвоение молекул ДНК происходит под действием фермента ДНК-полимеразы, образование РНК — под действием РНК-полимеразы*
Входят в состав всех компонентов клеток и различных внеклеточных структур. Например, кератин — основной компонент волос, ногтей, когтей, копыт, рогов, перьев. Эластин входит в состав стенок артерий, связок и др., коллаген — в состав кожи, сухожилий, костной, хрящевой и других тканей. *Склеротин является компонентом наружного скелета насекомых и паукообразных. Фиброин составляет основу коконов насекомых*
Переносят различные вещества от одних клеток и тканей к другим, обеспечивают их поступление в клетки, выведение из клеток, а также процессы внутриклеточного транспорта. Например, дыхательный пигмент гемоглобин переносит кислород и углекислый газ в крови позвоночных животных, а у многих моллюсков и ряда членистоногих эту функцию выполняет гемоцианин. *Глобулины плазмы крови транспортируют гормоны и ионы металлов (например, трансферрин — ионы железа, церулоплазмин — ионы меди), альбумины переносят высшие карбоновые кислоты и некоторые другие вещества*
Принимают участие во всех видах движения, к которым способны клетки и организмы. Например, белки актин и миозин обеспечивают сократимость гладкой и поперечнополосатой мышечных тканей. *В основе движения жгутиков и ресничек эукариотических клеток лежит скольжение друг относительно друга микротрубочек, входящих в их состав. Оно обеспечивается взаимодействием белков тубулина и динеина*
Регулируют протекание различных физиологических процессов. Например, гормоны инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови. Процессы роста и физического развития человека протекают под контролем гормона соматотропина. *Другие тропные гормоны, секретируемые передней и средней долями гипофиза, также представляют собой полипептиды. Например, тиреотропин, стимулирующий деятельность щитовидной железы, гонадотропины, регулирующие работу половых желез, пролактин, контролирующий развитие и функционирование молочных желез и т. п. Гормон щитовидной железы кальцитонин и паратгормон, вырабатываемый паращитовидными железами, регулируют содержание ионов Са 2+ в организме*
Некоторые мембранные белки в ответ на действие определенных химических веществ или раздражителей иной природы изменяют свою конфигурацию. Это приводит к изменению протекания тех или иных внутриклеточных процессов. Таким образом, рецепторные белки обеспечивают прием внешних сигналов и ответные реакции клеток на эти сигналы. Например, зрительные пигменты глаза — родопсин (содержится в палочках) и йодопсины (в колбочках) — обеспечивают восприятие света фоторецепторными клетками, их возбуждение и запуск нервного импульса. *Другими примерами могут служить мембранные рецепторы, которые связывают молекулы гормонов, нейромедиаторов и др. Светочувствительный белок фитохром обеспечивает реакцию растений на изменение длины светового дня (фотопериодизм). Он играет важную роль в регуляции цветения, прорастания семян, формирования листьев и т. д.*
Токсины, выделяемые многими бактериями (дифтерийный, ботулиновый, столбнячный, холерный и др.) по химической природе являются белками. Действующие вещества в составе ядов змей, некоторых пауков, скорпионов и насекомых также представляют собой белки
Запасаются в качестве источника аминокислот, например, резервные белки, которые откладываются в семенах растений *(легумин, запасающийся в семенах бобовых и др.)*, или обеспечивают запасание других веществ. Так, миоглобин играет важную роль в создании кислородного запаса в мышечных волокнах. *Ферритин выполняет роль основного внутриклеточного депо железа у человека и животных*
После гидролиза до аминокислот могут подвергаться дальнейшему расщеплению и окислению с высвобождением энергии. При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Однако белки используются в качестве источника энергии лишь в крайних случаях, когда истощаются запасы углеводов и жиров
*Натуральный шелк, получаемый из коконов шелкопряда, на 75 % состоит из фиброина и на 25 % из серицина. Фиброин — нерастворимый белок, вторичная структура которого (β-складчатый слой) обусловливает прочность шелка. Волокна шелка образованы фиброиновыми нитями. Снаружи они покрыты клейким водорастворимым серицином, который при производстве тканей удаляется. Шелковая нить имеет треугольное сечение и, как призма, преломляет свет, что вызывает красивое переливание и блеск. Шелк использовался для изготовления тканей еще в 4-ом тысячелетии до н. э. Шелковое волокно применяют в качестве шовного материала в хирургии.*
У пауков основу паутины составляет белок спидроин. Секрет паутинных желез выводится наружу в жидком виде. После этого структура спидроина изменяется, и он затвердевает в виде тонких нитей. В их составе участки β-складчатого слоя чередуются с эластичными полипептидными связками. Благодаря этому паутина обладает одновременно высокой прочностью и эластичностью. Она разрывается лишь при растяжении в 5 раз. По прочности паутина сопоставима со сталью, но при этом ее плотность в 6 раз меньше, чем у стали. Если бы паук создал нить длиной в земной экватор, она имела бы массу менее 500 г.